Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
logo-home
Samenvatting - biochemie (Han Asard) 2de Ba BIR UA €8,99
Ajouter au panier

Resume

Samenvatting - biochemie (Han Asard) 2de Ba BIR UA

 22 vues  1 fois vendu

Samenvatting van het opleidingsonderdeel biochemie, bevat alle te kennen hoofdstukken. (16/20)

Aperçu 4 sur 145  pages

  • 2 mars 2024
  • 145
  • 2022/2023
  • Resume
Tous les documents sur ce sujet (2)
avatar-seller
bentemeulemans
CHEMIE HOOFDSTUK 1: Aminozuren, peptiden en
eiwitten
Aminozuren

1. AZ hebben gemeenschappelijke structuureigenschappen

 Aminozuren
o Eiwitten/proteïnen opgebouwd uit covalent gekoppelde AZ
 Proteïnen = polymeren van AZ
 Met elk AZ residu covalent gebonden aan een buur
 Residu reflecteert het verlies van H2O bij koppeling AZ

o Voorkomen
 20 basis AZ voor eiwitten
 W door de genen gecodeerd (voor de translatie)
 Talrijke andere AZ in de natuur
 Door post-translationele veranderingen/modificaties van eiwitten 
(°) andere eiwitten of AZ (er zijn er dus meer dan de 20 AZ)
o Bouw
 Carboxylgroep + aminogroep + R restgroep aan (allen aan) α C
 Αlfa-koolstof chiraal (= asymmetrisch)  (°) stereoenantiomeren
 Uitz: Glycine niet chiraal
 L/D configuraties = ruimtelijke spiegelbeelden (zoals R/L hand)
 D/L configuratie = gebaseerd op glyceraldehyde  L-AZ: aminogroep links

o AZ in eiwitten zijn enkel L-stereoisomeren (in de natuur)
 L-vorm meer vertegenwoordigt tgv natuurlijke selectie = evolutie
 Selectie obv specificiteit RNA & enzymen op ribosoom
 Enzymen maken covalente peptidebindingen  (°) eiwitten
 Asymmetrische actieve plaats enzyme  specificiteit


2. AZ kunnen worden ingedeeld op basis van R-groepen

 R groepen
o Belangrijkste eigenschappen: polariteit, ionisatiegraad, grootte R groep
o Indeling in 5 groepen: apolair, aromatisch, polair ongeladen, polair pos geladen,
polair neg geladen
o Nomenclatuur: 3- en 1-lettercode




1

,2.0 Tabel uitleg (Zie PPT)

 Polariteit:
o Polair = wateroplosbaar = hydrofiel ; apolair ≠ wateroplosbaar = hydrofoob
 Pk1 & Pk2:
o = pKa waarden van zuurgroep en aminogroep
 PkR:
o = pKa waarde van R groep
 PI:
o = iso-elektrisch punt
o = pH waarde waarbij netto lading in molecule = 0
o = omslagpunt in een titratiecurve
 Hydropathie index:
o = oplosbaarheid in polair/apolair milieu  wateroplosbaarheid van AZ
o = maat voor de vrije energie van AZ bij overgang van hydrofoob solvent naar water
o Tekens
 + = hydrofoob = oplosbaar in apolair milieu
 - = hydrofiel = oplosbaar in polair milieu/water
 Occurence:
o = gemiddeld procentueel voorkomen van AZ


2.1 Apolair (ZIE PPT)

 Gly(G), Ala(A), Pro(P), Val(V), Leu(L), Iso(I), Met(M)
 Hydrofobe interacties  stabiliteit
 Specifiek
o Met: apolaie thioether groep S  minder apolair
o Pro: cyclisch  rigiditeit  verminderde flexibiliteit


2.2 Aromatische zijgroepen (ZIE PPT)

 Phe (F), Tyr(Y), Trp (W)
 R groepen redelijk apolair  hydrofobe interacties
 Specifiek
o Tyr: OH-groep  (°) waterstofbruggen
o Tyr, Trp  meer polair dan Phe door OH en N groepen
o Vnl. Trp, Tyr  absorberen UV licht
 Absorptiespectrum = absorptie door een molecule ifv de golflengte
 Enkel deze 3AZ absorberen dit spectrum door de alternerende dubbele &
enkele bindingen
 Maximale absorptie licht door eiwitten bij golflengte van 280 nm
 Trp absorbeer het meeste, phenylalanine minste


2

,  Lambert-Beer wet
o Meting van lichtabsorptie door moleculen door een spectrofotometer
 Zo concentraties van moleculen in oplossing bepalen
o Formule



 I0= intensiteit invallende licht ; I= intensiteit uitgezonden licht;
C= concentratie van absorberend species; L= weglengte door cuvette;
A= absorbance
 E= exctinctiecoeff (afhankelijk van chemische aard en golflengte)

o Werkwijze
Lichtbron zendt licht uit  gaat door monochromator  selecteert en zend licht uit
van 1 specifieke golflengte  gaat vervolgens in cuvet  sample absorbeert deel
licht  uitgezonden licht w gemeten door detector
 Lichtabsortie vh sample ~ concentratie opgeloste stof & weglengte


2.3 Polair, ongeladen

 Ser (S), Thr (T), Cys(C), Asn(N), Gln (Q)
 Meer wateroplosbaar door waterstofbruggen
 Cys: sulhydrylgroep
o 2 cysteine reageren tot dimeer AZ = cystine
 (°) S-S brug
 Sterk hydrofoob


2.4 Geladen zijgroepen

 Positief geladen zijgroepen
o Lys(K), His(H), Arg(R)
o Basische AZ

 Negatief geladen zijgroepen
o Asp (D), Glu (E)
o Bevatten secundaire carboxylgroepen
o Zure AZ


3. AZ kunnen ingedeeld worden op basis van de R groep

 Overlappende chemische eigenschappen: sommige AZ geladen én hydrofoob
o indeling is arbitrair!


3

, o Alternatieve indeling: AZ nummer 21 aanwezig = U Selenocysteine




4. Ook weinig voorkomende AZ hebben belangrijke functies

 +/- 300 AZ niet in eiwitten
 Sommige AZ (°) door post-synthetische modificaties
o Bv. 4-hydroxyproline: afgeleid van Pro
o Bv. Selenocysteine(Sec, U) en pyrrolysine: afgeleid van serine

 Mogelijke andere functie: N-huishouding
o Bv. Ornithine en citruline


5. AZ reageert als zuur of base

 AZ = zwitterion
o Amfoteer/amfolyten = chemische verbinding die zowel met zuur als base kan
reageren
o Zwitterion kan + / – geladen zijn  afh van de pH


6. AZ hebben een karakteristieke titratiecurve

 pKa (dissociatie) van amino en carboxylgroepen w beïnvloed door intramoleculaire
interacties
 Titratiecurve voorspellen de netto-lading van AZ
o Op basis van pKa  netto lading AZ bepalen
o Iso-elektrisch punt P
 = pH waarde waarbij netto lading = 0
 = omslagpunt in een titratiecurve, meerdere mogelijk (= meerdere
protoneringen)
 = gemiddelde van de twee pKa waarden
 pH boven pI = negatieve lading, pH onder pI = positieve lading
 Hoe verder van iso-elektrisch punt, hoe groter de netto lading


Peptiden en eiwitten

2.1 Peptiden zijn ketens van AZ

 Peptiden en proteïnen = polymeren van AZ
 Peptidebinding
o = condensatiereactie
 H2O w afgesplitst
 Reversibele covalente binding tussen C en N
 Oriëntatie van binding: trans
 Activatie van reactie door carboxylgroep, want slechte LG

4

Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:

Qualité garantie par les avis des clients

Qualité garantie par les avis des clients

Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.

L’achat facile et rapide

L’achat facile et rapide

Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.

Focus sur l’essentiel

Focus sur l’essentiel

Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.

Foire aux questions

Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?

Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.

Garantie de remboursement : comment ça marche ?

Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.

Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?

Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur bentemeulemans. Stuvia facilite les paiements au vendeur.

Est-ce que j'aurai un abonnement?

Non, vous n'achetez ce résumé que pour €8,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.

Peut-on faire confiance à Stuvia ?

4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)

52510 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours

Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans

Commencez à vendre!
€8,99  1x  vendu
  • (0)
Ajouter au panier
Ajouté