2.1 Algemene inleiding
2.1.1 Wat zijn enzymen
(A) zijn eiwitten die kunnen optreden als katalyst voor bepaalde reacties hebben active
site waar substraat bindt en reactie plaatsvindt. Daar kunnen ook cofactoren gebonden zijn
= niet-proteïnefactoren die enzym nodig heeft voor katalytische functie uit te voeren
(B) substraat vormt bindingen met AZ-residu’s in katalytisch domein induceert vaak
conformatieverandering in de katalytische site
(C)functionele groepen v/d AZ en v/d cofactoren nemen deel aan reactie. Tijdens reactie
vormt het enzym een complex met de transitietoestand v/h substraat dat gestabiliseerd
wordt doordat het enzym additionele bindingsmogelijkheden heeft voor binding aan de
transitietoestand.
(D) De reactieproducten dissociëren, het enzym keert terug naar oorspronkelijke
conformatie. (figuur 2.1 p.41)
2.1.2 Typische eigenschappen van enzymen: katalytische sterkte, specificiteit en regeling
- Katalytische sterkte: verhouding reactiesnelheid in aanwezigheid enzym t.o.v.
afwezigheid
- Specifiek: geen enkele substraatmolecule wordt omgezet via zijreacties,
specificiteit wordt verkregen door zeer intieme interacties tussen enzymen en hun
substraten door een structurele complementariteit.
- Regelbaarheid van werking: vb. reversibele proteïne fosforylering, allosterie, G-
proteinen, proteolyse, lokalisatie, eiwitexpressie
2.1.3 de meeste enzymen zijn eiwitten
Ook reacties gekatalyseerd door RNA: katalytische RNA/ ribozymes voldoen aan
enzymatische criteria: substraatspecifiek, verhogen reactiesnelheid, komen onveranderd uit
reactie MAAR hun katalytische efficiëntie niet zo hoog als die van eiwitten.
2.1.4 Nomenclatuur van enzymen
Veel genoemd naar substraat van hun reactie en/of naam van hun werking met daarachter
het suffix ‘-ase’
Sommige hebben triviaalnaam vb.: trypsine of papaïne
Nood aan universele naamsysteem v/d Enzyme Commission: verdeelt de enzymen is 6
klassen elk met subklasse gebaseerd op de reactie die wordt gekatalyseerd:
1. Oxidoreductase 3. Hydrolase 5. Isomerase
2. Transferase 4. Lyase 6. Ligase
elk enzym krijgt viercijferige naam en een enzymatische naam , die de reactie die erdoor
wordt gekatalyseerd identificeert
Vb: ATP + D-glucose ADP + D-glucose-6-fosfaat
enzym: ATP:glucose fosfotransferase (2.7.1.1, hexokinase)
1e cijfer (2) = de klassenaam (transferase),
2e cijfer (7) = de subklasse (fosfotransferase),
3e cijfer (1) = duidt aan dat het gaat om fosfotransferase met hydroxylgroep als acceptor,
4e cijfer (1) = geeft weer dat D-glucose de fosforylgroepacceptor is
Triviaalnaam = hexokinase
2.1.5 Opbouw van enzymen
, Cofactoren kunnen anorganische ionen zijn (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) of kunnen meer complexe
organische moleculen (= co-enzymen: zij functioneren als transiënte carriers van specifieke
functionele groepen) zijn. Sommige enzymen hebben als cofactor zowel een metaal als een
co-enzym.
Prothetische groep: Co-enzym of metaalion + enzym covalent aan elkaar gebonden
Holo-enzym: enzym + cofactor
Apo-enzym: eiwit gedeelte van een halo-enzym, dus halo-enzym – cofactor
Zijn vaak afgeleid van vitamine: organische voedingsbestanddelen die in kleine
hoeveelheden in het dieet aanwezig zijn
CO-ENZYM VITAMINEBRON METABOLEROL N/P
Groepstransfe ATP - Transfervanfosforylofnucleotidylgroepen N
r co-enzymen co-enzymeA Panthotenzur Transfervanacylgroepen N
(vitamineB3)
thiaminepyrofosfat(TP) Thiamine(vitamin Transfervantwekolstofragmentendieencarbonylgr P
e oep
B1) bevaten(bvaldehyden)
Pyridoxalfosfat(PLP) Pyridoxine Transfervanaminogroepenvanennar P
(vitamineB6) aminozuren
Biotine Biotine ATP- P
afhankelijkecarboxyleringvansubstratenofcarb
oxyltransfer
tusensubstraten
Tetrahydrofolat Foliumzur Transfervan1- N
kolstofgroepen,voralformylenhydroxymethyl
groepen.VorzietbvdemethylgroepvorthymineinDN
A
S-Adenosylmethionine - Transfervanmethylgroepen N
Uridinedifosfatglucose - Transfervanglycosylgroepen N
Adenosylcobalamine Cobalamine TransfervanHatomenenalkylgroepen P
Redoxco- NAD+enNADP+ Niacine Transfervanhydrideionen(:H-)inredox-reacties N
enzymen FMNenFAD Riboflavine Transfervan1of2e-inredoxreacties P
(vitamineB2)
Lipoamide - OxidatievanenhydroxyalkylgroepvanTP P
gevolgddortransfer
alsenacylgroep
Ubiquinone(co- - Lipideoplosbareelektroncarier N
enzymeQ)
Haem -
Varia Retinal VitamineA Zicht P
VitamineK VitamineK Carboxyleringvanbepaldeglutamatresidu’s P
2.2 Werkingsmechanismen van enzymen
Het enzym- substraatcomplex is centraal voor alle enzymwerking is het startpunt waarvan
je vertrekt voor de mathematische beschrijvingen van de kinetiek van enzym gekatalyseerde
reacties en voor de theoretische beschrijving v/d enzymmechanismen.
2.2.1 Thermodynamische beschouwingen
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur n280405. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €3,96. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.