Dit document bevat een uitgebreide samenvatting van alles wat je al moest kennen en wat je moet gaan leren voor college 1 van het vak biochemie. Dit houdt onder andere de onderdelen van Campbell (a global approach), Lodish (Moleculaire celbiologie), Stryer (Biochemie) & Alberts (Essentiële celbiol...
Samenvatting biochemie
College 1
Bekend moet al zijn?
2.4: ‘chemisch evenwicht’ - Campbell
Chemische reacties: het maken en breken van chemische banden leidend tot veranderingen in de
compositie van de materie.
De stoffen voor de pijl zijn reactanten en de stoffen na de pijl zijn producten.
Materie is geconserveerd in een chemische reactie: reacties kunnen geen atomen creëren of
vernietigen, maar alleen de elektronen reorganiseren.
Voorbeeld → fotosynthese: 6 CO2 + 6 H2O → C6H12O6 + 6 O2.
Alle chemische reacties zijn omkeerbaar, getoond met ↔ (let op: ander tekentje in boek).
• Chemisch equilibrium= dynamisch evenwicht: De toestand waarbij de snelheid van de
reactie de ene kant op even groot is als die van de tegenovergestelde reactie, zodat de
relatieve concentratie van de reactanten en de producten niet verandert met de tijd.
3.3: pH = - log [H+], ‘buffer’ - Campbell
Voor H3O+ gebruiken wij in dit boek H+ (waterstofion). H+ en OH- zijn heel reactief.
Zuur: bevordert H+-ionen. Base: vermindert H+-ionen.
Zwakke zuren zijn zuren die H+-ionen afstaan en opnemen.
[H+] [OH-] = 10-14
pH wordt uitgedrukt in de negatieve logaritme base 10 van de H+ concentratie.
pH= -log [H+].
Voor een neutrale waterige omgeving is [H+] 10-7 → pH= -log 10-7= -(-7)= 7
pH Verlaagt als de H+ concentratie stijgt.
Tussen pH 5 en 6 ligt een verschil in concentratie van 10x10= 100.
Een buffer is een substantie die de veranderingen in de concentraties van H+ en OH- minimaliseert.
Dit gebeurt door waterstofionen van de omgeving te binden (met zwakke binding (loslaten en weer
binden)) wanneer ze in overmaat zijn en ze te doneren als ze in ondermaat zijn, vb. carbonzuur=
H2CO3-.
Oceaanverzuring: verlaging van pH in oceanen door de absorptie van overtollig atmosferisch CO2
door de verbranding van fossiele brandstoffen.
4.2: ‘isomeren, enantiomeren’ - Campbell
De sleutel van een atoom ’s chemische karakter hangt af van
zijn elektronennegativiteit.
* koolstof heeft 6 elektronen, 2 in de 1e schil en 4 in de 2e
schil, hierdoor heeft ie nog 4 plekken over in zijn valente
schil.
* in organische moleculen vormt C meestal een enkele of
dubbele covalente bindingen.
Elk groep van een C gebonden aan 4 enkele covalente
bindingen met andere atomen, vormt een piramide (ruit).
Wanneer 2 C-atomen zijn verbonden met een dubbele
covalente binding, ontstaat een vlak.
,Koolwaterstof: organisch molecuul dat alleen uit C en
H- atomen bestaat. Kunnen reacties ondergaan die veel
energie vrijlaat.
* isomeren: zelfde molecuulformule, verschillende
structuur en daardoor verschillende eigenschappen.
3 soorten isomeren:
Structurele isomeren: verschillende covalente
rangschikking atomen.
Cis-trans isomeren: verschil in ruimtelijke rangschikking
vanwege inflexibiliteit van dubbele bindingen.
Enantiomeren: spiegelbeeld. Vorm verschil vanwege
asymmetrisch C-atoom.
5.4: (proteïnen), met name: ‘aminozuur monomeren,
aminozuur polymeren, peptidebinding,
condensatiereactie; hydrolyse’ - Campbell
Bijna elke dynamische functie van een levend
organismen hangt van proteïnen af. Ze hebben meer dan 50% van de droge massa in de meeste
cellen.
Ze hebben verschillende functies.
• Enzymen: selectieve versnelling van chemische reacties.
• Verdedigend: beschermen tegen ziektes.
• Opslag: opslag van aminozuren
• Transport: transporteren van voedingstoffen.
• Cellulaire communicatie: hormonaal en receptor
• Beweging: contractie- en motor
• Structurele ondersteuning
Katalysator: een chemisch agens dat de reactiesnelheid selectief vergoot zonder zelf door de reactie
verbruikt te worden. Proteïnen zijn structureel de meest geavanceerde moleculen die we kennen.
• polypeptide: een polymeer van vele aminozuren die met peptidebindingen aan elkaar
verbonden zijn.
• proteïne (eiwit): een functioneel biologisch molecuul dat bestaat uit een of meer
polypeptiden die gevouwen en gewikkeld zijn tot een specifieke 3-dimesionale structuur.
• aminozuur: een organisch molecuul met zowel een carboxyl (COOH)- als een aminogroep
(NH2). Algemene formule aminozuur: In het midden zit een asymmetrisch C-atoom wat we α-
koolstof noemen, deze heeft 4 verschillende partners: aminogroep, carboxyl groep, H-atoom
en een variabele groep (R).
De variabele groep bepaalt de unieke functie van het eiwit.
,Alle aminozuren hebben
carboxyl-groepen; De termen
zuur en base gelden hier alleen
voor de zijgroepen.
De aminozuren zijn hier
ingedeeld op basis van de
kenmerken van hun zijgroepen.
Alle aminozuren gebruikt in
proteïnes zijn L-enantiomeren.
Aminozuren die polymeren vormen:
Wanneer 2 aminozuren zo gepositioneerd zijn dat de
carboxyl-groep van één gelijk ligt aan de aminogroep
van de ander, dan kunnen ze samenvoegen door een
dehydratiereactie, met een resulterende
peptidebinding.
, In bijna elk geval ligt een proteïne zijn functie aan zijn vermogen om andere moleculen te herkennen
en te binden. Er zijn 4 levels van proteïne structuren:
(1) Volgorde van aminozuren, genetisch verkregen. Dicteert de
e e
2 en 3 structuur door de chemische natuur.
(2) Krullen en vouwen door waterstofbruggen tussen de
polypeptide ruggengraad (individueel zwak, maar samen sterk).
• α-helix: waterstofbrug elke 4e aminozuur
• β-geplooid blad: waterstofbrug tussen delen parallelle
segmenten polypeptide ruggengraad.
(3) Over het geheel genomen
vorm van polypeptide resulterend
uit de interactie tussen de
zijgroepen.
• Hydrofobe interactie:
eindigen normaal gesproken in
clusters aan de kern van het
proteïne. Zowel van der Waal
binding en waterstofbruggen zijn
van kracht. Ook disulfide-bruggen
(S-S) kunnen de vorm versterken.
Ontstaat als het proteïne uit 2 of meer
polypeptidekettingen bestaat.
Polypeptide sub-delen binden samen
tot een functioneel macromolecuul.
Cruciaal voor het vouwproces zijn
chaperonnes: proteïne moleculen die
assisteren in het fatsoenlijk opvouwen
van andere proteïnen.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur Inge1997. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €9,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
