H3. Het specifiek verweer: antilichamen
1. De structuur
Antilichamen = eiwitten die door B-cellen worden geproduceerd en die een specifiek epitoop van een
antigeen herkennen + erop binden
➔ Ze spelen een belangrijke rol bij de verdediging tegen infectieziekten + andere pathogenen
➔ Antilichamen behoren tot de serumglobulinen
→ Omwille van hun werking in de immuunrespons worden deze glycoproteïnen ook wel
immunoglobulinen genoemd
→ In het elektroforetisch patroon van serumeiwitten, bevinden de immunoglobulinen zich in
de gamma-band van het eiwitspectrum
---> Daarom spreekt men soms ook over gamma-globulinen
De structuur van antilichamen:
➔ 4 polypeptideketens
→ Omwille van het moleculair gewicht spreekt men van:
- 2 identieke lichte ketens → gecodeerd door een V, J en D gen
- 2 identieke zware ketens → gecodeerd door een V, J, D en C gen
➔ De zware + lichte ketens zijn aan elkaar gebonden met disulfide bruggen (S-S) +
bestaan uit domeinen
→ Een eiwitdomein = een apart deel van een eiwitsequentie en -structuur die
apart evolueert en functioneert
→ Elk domein heeft een compacte 3D-structuur die meestal onafhankelijk is
opgevouwen
→ De meeste eiwitten bestaan uit verschillende structurele domeinen
→ 1 bepaald domein kan voorkomen in verschillende evolutionair gerelateerde
eiwitten
→ Domeinen zijn vaak functionele eenheden (bv. een calciumbindend domein)
➔ In de zware keten heeft men meerdere constante domeinen met een
verschillende functie
→ Men nummert ze: CH1 , CH2, CH3 en CH4 (niet alle klassen hebben een 4de CH)
➔ De VL en VH vormen de NH-terminus → het antigeen-epitoop-bindend gebied
➔ Immunoglobulinen bevatten suikerresidu’s op de constante gebieden van de
zware ketens
➔ Lichte ketens bestaan uit:
- 2 ’s OF 2 ’s
- Een VL + een CL domein
→ Bij de variabele is er een variatie in AZ-samenstelling
---> Deze verschilt tussen immunoglobulinen gesynthetiseerd door
verschillende B-cellen
➔ Zware ketens bestaan uit:
- 1 VH domein + 3 of 4 CH domeinen
- , en zijn 3 constante domeinen
- en zijn 4 constante domeinen → ze zijn langer + zwaarder
, ➔ De lichte en zware ketens zijn identiek binnen 1 antilichaam, waardoor
de epitoop-bindingsplaatsen identiek zijn
→ Tussen 2 antilichamen zijn ze verschillend, indien ze afkomstig zijn van
een andere B-cel
---> Ze zullen dan ook een ander epitoop herkennen
➔ De variabiliteit komt van de variabiliteit in de VL en VH ketens en van de
willekeurige paring van lichte (L) en zware (H) ketens
→ Hierdoor is er een pool aan mogelijke bindingsplaatsen voor zeer veel
verschillende epitopen
Immunoglobulinen kunnen enzymatisch gekliefd worden door pepsine en papaïne
→ De hinge regio bevat disulfide bindingen tussen de zware ketens + is prolinerijk waardoor er
een knik ontstaat in de molecule
→ ➔ Papaïne:
➢ Knipt/klieft boven de hinge regio (boven S-S-binding)
→ Hierdoor ontstaat er 2x een Fab fragment (antigeen bindend fragment)
---> Fab = 2x VH + 2x CH1 + 2x VL + 2x CL
➢ Er ontstaat een constant (crystalizable) fragment (Fc fragment)
→ Het Fc fragment is opgebouwd uit de grootste gedeelten van de C
genproducten
→ Op dit fragment zitten domeinen die zorgen voor:
- Binding van het eerste complement eiwit
- Transport door de placenta bij IgG
- Binding op de receptoren van mestcellen (IgE)
➔ Pepsine:
➢ Knipt/klieft onder de hinge regio (onder de S-S-binding)
→ Hierdoor ontstaat er een F(ab’)2 fragment
---> F(ab’)2 = 2x VH + 2x CH1’ + 2x VL + 2x CL
➔ Wanneer de zwavelbruggen/disulfidebruggen van de Fab of F(ab’)2 moleculen
worden gereduceerd ontstaat er een Fd-fragment (het zware keten gedeelte van
Fab (VH + CH1)) en Fd’-fragment
→ Het ‘ duidt op extra AZ t.g.v. de pepsine-klievingsplaats
B-cel receptoren (BCR) = eiwitten op het oppervlak van B-cellen die helpen bij het herkennen van
specifieke antigenen
➔ Het kleine gebied van het antigeen dat bindt op het antilichaam is het epitoop
→ De BCR herkent dit epitoop en moet dan een signaal sturen naar de kern van de B-cel
➔ Het intracellulaire gedeelte van een BCR is zeer klein (slechts enkele AZ)
→ Hierdoor is er geen goede signaaltransductie
→ Oplossing: Ig en Igβ (2 hulpeiwitten)
---> Ze zijn geassocieerd met de zware keten die voor het grootste
gedeelte in de cel zitten
➔ Om een degelijk signaal te produceren moeten er vele BCRs
dicht bij elkaar gebracht worden
→ Dit kan worden bereikt door:
- De receptoren te binden aan epitopen die meerdere
keren worden herhaald op een antigeen
- De receptoren te binden aan epitopen die meerdere keren
voorkomen op het oppervlak van een virus, bacterie of parasiet
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur nimarnatin. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €8,94. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
