Biomoleculen
Inleiding
Eigenschappen v leven -> bepaald door biomoleculen: voortplanting, groei, metabolisme,…
morfologie <-> biochemie
• macroscopische studie (vb. spieren) • moleculen
• microscopische studie (microscoop)
• submicroscopische studie (EM)
• macromoleculen
Van cellen tot atomen
Å : angstrom : 10-10
o vinger > vingerafdruk > cellen
20 mm 2 mm 0.2 mm = moleculaire eenheid, gebruikt voor
afmetingen atomen en moleculen
o cellen > organellen > ribosomen
20 µm 2 µm 0.2 µm
vb. C-C binding = ± 1 Å (10-10 m)
o proteinen > aminozuren > atomen glucose = ± 10 Å (10-9 m)
20 nm 2 nm 0.2 nm bacterie = ± 10000 Å (10-6 m)
De tijd nodig voor een proces:
- zien (een beeld dat binnenkomt en het dan begrijpen) duurt 10-12 s
- ontrollen v DNA duurt 10-6 s
- vorming v eiwit duurt 1 s
- vorming v bacterie duurt 103 s
- evolutie v eiwitten duurt miljoen jaar : een eiwit dat evolutionair niet verandert, zal een belangrijke
functie hebben
,Biomoleculen
➢ Soorten: eiwitten, suikers (sachariden), nucleïnezuren, vetten (lipiden)
=> beoefenen hun functie in water
(O en H komen veel voor in organismen -> komt door de belangrijke rol v water in biologische processen)
➢ Chemische samenstelling: - primair element: C,H,O -> (94%)
- secundair element: N, P, S, Cl, K, Ca, Mg -> (6%)
- microbestanddelen: Fe, Zn, I Komen weinig voor, maar toch
- sporen: Mn, Cu, Co, F, Se belangrijke functie vb. ijzer: aanwezig in
4 belangrijkste hemoglobine + als de hoeveelheid ervan
bouwstenen/basiselementen vermindert -> groot effect
vb. ijzertekort: slap en moe gevoel
Daarnaast andere belangrijke elementen:
P : energiemetabolisme en structuur v nucleïnezuren
S : belangrijke component v eiwitten
Ionen (Na+, K+, Ca2+,…) -> eiwitstructuur en katalytische werking v enzymen
Metalen: komen sporadisch voor maar kunnen soms essentiële functie hebben
(vb. Fe-atoom in hemoglobine)
➢ 3D structuur: belangrijke rol bij biochemische en fysiologische functie v/e biomolecule
vb. enzymatische reactie
• Als 3D structuur veranderd -> past substraat
niet meer -> geen reactie
• Als het geen effect heeft op de functie v eiwit,
dan geen probleem
• Plaats waar de mutatie gebeurt is belangrijk ->
stel hoekje w iets langer dat mnu -> de 3D
structuur moet behouden blijven
➢ Voorstelling 3D structuur
- Space filling: atomen voorgesteld als bollen die overeenkomen met de werkelijke ruimte van atoom
=> hoe groter het bolletje hoe meer ruimte het inneemt
=> het geeft je een idee hoe groot die biomolecule is
- Ball & stick: atomen w voorgesteld als bollen, en bindingen als stick
=> info over hoe ze met elkaar verbonden zijn vb. zesring
=> weinig info over de grootte
Interacties tssn de atomen v biomoleculen
o Zeer veel versch interacties mogelijk
o Onderverdeeld in covalente interacties en niet-covalente interacties
,Covalente binding
= binding waarbij atomen elektronen delen, sterke binding (400 kJ/mol), gaan moeilijk uit elkaar
= NIET hetzelfde als ionaire binding (volledige transfer v elektronen)
Binding Structuur Voorkomen
Ether Membraanlipiden
-> zuurstof die covalent
gebonden is aan 2 restgroepen
Carboxyl ester Triglyceriden
Fosfaat ester Fosfo eiwitten
Fosfodiester Nucleïnezuren,
fosfolipiden
Amide polypeptiden
Thioester Acetyl-Co enzyme A
Thioether Methione
, Niet-covalente interacties
• Hebben groot effect op de structuur
• Individueel zwak (2-40 kJ/mol, maar samengeteld zorgen voor stabiliteit v/d molecule
• Omdat die individueel zwak zijn -> makkelijk te verbreken -> zorgen voor de nodige
flexibiliteit in de structuur welke nodig is voor de functie v/d biomolecule
1. Dipool interacties
➔ Bij moleculen met een ongelijke verdeling v hun ladingen, ene positiever dan andere drm
polair (permanente dipolen)
➔ Sterke binding
➔ Nettolading kan 0 zijn vb. bij water
➔ Dipoolmoment µ: maat voor polariteit van de molecule
µ = qx (q: lading, x: afstand)
➔ Moleculen kunnen dipoolmoment krijgen vb. in elektrisch veld (geïnduceerde dipolen)
symmetrische structuur
symmetrische structuur
