Dit document bevat een samenvatting over het vak celbiologie: partij fysiologie. Dit vak wordt gegeven in het eerste bachelor geneeskunde, in het eerste semester. Deze samenvatting bevat verklaringen voor termen en afbeeldingen. De afbeeldingen en termen worden duidelijk en gestructureerd verklaart...
Celbiologie partim fysiologie
Inleiding
Homeostase:
- Waarom? Lichaam moet in evenwicht zijn. Vb. Lichaamstemperatuur.
- Wat? De cellen bevatten een constante samenstelling en potentiaal.
Organisme in homeostase:
Externe verandering (vb. omgeving) of interne verandering (vb;
erfelijke afwijking, productie van te veel zuur).
De interne verandering resulteert in het verlies van de homeostase.
Organisme/lichaam gaat proberen te compenseren.
Mislukking of succes
Ziek/dood of succes
Proces van homeostase:
Input signal -> integrating center -> output signal -> response
Verschi Lokale controle Reflex controle
l
Definiti
Regulatie van processen Gebruik van het zenuwstelsel
e binnen een specifiek om homeostase te reguleren
weefsel/orgaan zonder in het hele lichaam.
betrokkenheid van het Reflexbogen bestaan uit
centrale zenuwstelse. Het is sensoren, een
een zelfregulerend integratiecentrum (meestal
mechanisme dat plaatsvindt de hersenen of het
op de plaats van de ruggenmerg) en effectoren
verstoring. die de respons uitvoeren.
Kenmer - Beperkt tot een bepaald - Werkt op lange afstanden.
k gebied. - Maakt gebruik van neurale
- Directe, snelle reactie. of hormonale routes.
- Geen tussenkomst van - Kan een langdurigere
hormonen of zenuwstelsel reactie hebben.
nodig. - Wordt vaak ingezet bij
systemische problemen
(zoals bloeddruk,
lichaamstemperatuur).
,Homeostase bevat een feedbackmechanisme, een negatief
feedbackmechanisme:
Bij een probleem komt het negatief feedbackmechanisme in actie.
Hierbij gaat een bepaald stof toenemen tot het probleem is hersteld
en er weer evenwicht is. Vervolgens gaat de feedback ervoor zorgen
dat deze stof weer gaat afnemen, zodat er geen overdosis ontstaat.
Een positief feedbackmechanisme behoort NIET TOT DE
HOMEOSTASE, omdat hierbij een bepaalde stof gaat blijven
toenemen, en niet gaat afnemen.
Bv. Bij een bevalling wordt oxytocine vrijgegeven dat zorgt voor
contracties. Deze stof gaat toenemen voor een lange periode, zodat
de contracties blijven toenemen en de bevalling kan voltooid
worden.
Moleculaire interacties
Anionen: ion met een negatieve lading.
Kationen: ion met een positieve lading.
Proteïnen kunnen geactiveerd wordt door fosforylering.
Lipiden = vetten:
- Triglycerides zijn opgebouwd uit glycerol en 3 vetzuurstaarten.
Eiwit/proteïne bestaat uit een keten van meer dan 100 aminozuren die aan
elkaar geschakeld zijn.
- Tussen de verschillende aminozuren zijn er sulfidebruggen.
Glycoproteïnen: koolhydraten die gebonde zijn aan proteïnen.
Proteïnen
Ligand: iets dat bindt op een eiwit.
Substraat: deze gaat binden aan enzymen. Hiervoor moet
het eiwit dus een enzym zijn.
, - Binding tussen eiwit en substraat zijn niet covalent = Induced-fit
model
Bindingen kunnen makkelijk breken.
Eiwit kan na een binding met een ligand, heel snel geactiveerd worden:
- ! Want eiwitten zijn snel nodig en deze hebben eerst een inactieve
vorm.
Kenmerken van een proteïne binding:
- Specificiteit: 1 proteïne bindt alleen met 1 bepaald ligant of met
meerdere ligdanden
o Petpidasen is niet specifiek en gaat peptiden van de
polypetiden afsplitsen
o Aminopeptidasen: deze zijn specifieker en gaan alleen de
peptiden knippen die eindigen op een aminogroep.
(Peptidasen: een enzym door uitgang -asen)
- Affiniteit: dit is de aantrekkingskracht tussen een eiwit en ligand.
Hoe hoger de affiniteit, hoe sterker de binding.
Hoe hoger de concentratie van het proteïneligand complex,
hoe kleiner de dissociatieconstante Kd
Agonist: een ligand met gelijkaardige effecten als het
oorspronkelijke ligand die met de proteïne gaat binden.
o De agonist voor acetylcholine is nicotine: deze hebben
hetzelfde effect.
Antagonist: een ligand met tegenovergestelde effecten als het
oorspronkelijke ligand die met de proteïne gaat binden.
o De agonist voor acetylcholine is adrenaline.
- Isovormen: sterk gerelateerde proteïnen met een gelijkaardige
functie maar met een andere affiniteit/bindingssterkte.
o Foetaal hemoglobine heeft een hogere affiniteit dan
hemoglobine om te binden met zuurstof -> kan beter
binden aan de zuurstof van de moeder.
- Activatie: eiwitten worden in een inactieve vorm gesynthetiseerd. -
> moeten geactiveerd worden. Verschillende manieren voor
activatie:
Binding van een ligand/substraat
, Proteolytische activatie: een stukje van eiwit wordt afgesplitst
vooraleer deze geactiveerd wordt.
o Deze eiwitten hebben een voorvoegsel pro, zoals pro-
insuline
Binding van een contactor -> ontstaan
conformatieverandering -> liganden kunnen binden op het
eiwit.
- Modulatie: het vermogen van de proteïne om te binden
aan het ligand gaat beïnvloed worden.
De bindingsmogelijkheden van het ligand aan de receptorgaat
wijzigen
Wijziging van proteïne -activiteit
De verschillende modulatoren:
- Chemische modulatoren: chemische stoffen die binden aan proteïne
en bindingsmogelijheden/activatie wijzigen. Bij het wegnemen van
de moedualtor gaat het effect ook weg.
o Peniciline gaat de bacteriële groei inhiberen. Het
actieve ingrediënt is een antagonist dat aan dit
bacterieel proteïne bindt -> celwand gaat verloren.
Antagonisten: deze gaan de activiteit van een eiwit tegen.
Deze binden aan het eiwitten, maar maken geen respons aan.
-> processen kunnen stil komen te liggen.
Deze kunnen op andere plaatsen binden dan de
bindingsplaats.
Competitieve inhibitor: dit is een reversibele antagonist; deze
gaat in competitie met normale ligand voor de bindingsplaats.
-> ligand kan niet meer binden -> eiwit wordt niet
geactiveerd.
Mate van inhibitie is afhankelijk van:
Concentratie van inhibitor en ligand
De affiniteit van het eiwit voor de inhibitor en voor de
ligand
Concentratie van ligand neemt toe -> inhibitie gaat
dalen.
Er zijn irreversibele antagonisten: eenmaal ze gebonden
zijn, komen ze niet meer los van het eiwit.
Allosterische modeulatoren: binden reversibel aan een eiwit
maar op een andere plaats dan de bindingsplaats ->
conformatieverandering ter hoogte van de bindingsplaats.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur bernaemin. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €7,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
