Resume
Samenvatting biochemie
- Cours
- Biochemie
- Établissement
- Universiteit Antwerpen (UA)
lesnotities + slides ppt
[Montrer plus]
Vendeur
S'abonner
Aperçu du contenu
BiochemieHoofdstuk 1: Structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
1 Levensloop van eiwitten
Transcriptie = DNA wordt afgeschreven tot mRNA in de nucleus à alle eiwitten in ons lichaam worden op het
niveau van DNA gecodeerd en dan gebeurt de transcriptie
Translatie = mRNA wordt vertaald naar een eiwit in het cytoplasma door aaneenschakeling van aminozuren
Degradatie = oude/ beschadigde eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren (in het
cytoplasma)
Naam Proces Plaats
Transcriptie DNA - mRNA Nucleus
Translatie mRNA - Proteïne Cytoplasma
Degradatie Oude/ beschadigde Cytoplasma
proteïnen - herbruikbare
aminozuren
Half-waardetijd van eiwitten:
= De tijd die nodig is om de helft van een bepaald eiwit te vervangen (structuur versus signaaleiwit)
Structuureiwitten = hebben een lange half-waardetijd omdat deze eiwitten van belang zijn voor de structuur van
de cel, dus ze mogen niet zo snel verdwijnen
Signaaleiwitten = geven signalen door voor de groei van cellen of voor een reactie van cellen. Ze hebben een korte
half-waardetijd omdat bepaalde signalisatie soms maar heel kort mag plaatsvinden.
2 Structuur van aminozuur
Aminozuur = basisstructuur van een eiwit
Aaneenschakeling van aminozuren à peptideketen à eiwit
C – H: een centraal gelegen koolstofatoom verbonden met een
waterstofatoom
COOH: een zwak zure carboxylgroep
NH2: een zwak basische aminogroep bij 19/20 aminozuren (uitzondering
proline: aminogroep NH)
R: een variabele groep die de aminozuuridentiteit bepaalt
à Maar zo zal het niet voorkomen in het lichaam, omdat ons lichaam
een PH 7 heeft
,Structuur van aminozuur bij PH 7
Zwitterion vorm = met 1 positieve en 1 negatieve geladen groep
• Negatief geladen carboxylgroep: 𝐶𝑂𝑂!
o 𝐶𝑂𝑂𝐻 → 𝐶𝑂𝑂! + 𝐻" = 1 proton weg
• Een positief geladen aminogroep: 𝑁𝐻#" (bij 19/20 aminozuren
o 𝑁𝐻$ + 𝐻" → 𝑁𝐻# = 1 proton opnemen
3 Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
Je hebt verschillende soorten aminozuren, telkens zal de R-groep de identiteit en karakteristieken van het
aminozuur bepalen.
Hydrofobe aminozuren
= Algemeen binnenkant eiwit
Hydrofoob = afkeer van water
Naamgeving kan op 3 manieren:
• Naam: tyrosine
• 3 letteraanwijzing: Tyr
• Hoofdletter: T
Hydrofiele aminozuren
= Algemeen buitenkant van eiwit
,4 Opbouw van eiwitten
Er bestaan 4 structuren van eiwitten:
Primaire structuur
De verschillende aminozuren zijn aan elkaar geschakeld. We spreken nog niet van een proteïne, maar het kan wel
functioneel zijn.
Voorbeeld: insuline
Dit is een lineaire aminozuurketen via peptidebindingen. De aminozuren zijn gekoppeld via een ammoniumgroep
en een carboxylaatgroep.
à Er wordt een watermolecule afgesplitst
Hierdoor ontstaat er een peptideketen met:
• N-groep/ amino (N) – teminus
• C-groep/ carboxy (C) – terminus
Naamgeving
Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door:
1. Mono
2. Di
3. Tri
4. Tetra
5. Penta
6. Hexa
7. Hepta
8. Octa
9. Nona
10. Deca
Oligopeptide = van 10 tot 20 residuen
Polypeptide = meer dan 20 residuen
, Secundaire structuur
In deze fase zal er een vorming plaatsvinden van specifieke patronen, binnen een peptideketen. Dit zal vanzelf
plaatsvinden, afhankelijk van welk type aminozuur er aanwezig is.
• Alpha = helix
• Beta = sheet/ bladstructuur
• Omgekeerde draai = reverse turn
Deze structuren worden samengehouden door waterstofbruggen (niet-covalente bindingen)
• Waterstofbruggen tussen NH of OH zullen de bèta sheets enz. bij elkaar houden door de elektrostatische
aantrekkingskracht
De waterstofbruggen liggen altijd in de omgeving dicht bij de aminozuren
Tertiaire structuur
= Volledig opgevouwen vorm van een eiwit, tot een 3D structuur à dit is een functioneel eiwit
Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur, bestaande uit verschillende
domeinen (zie verder) à alfa helixen, bèta sheets, losse peptideketens
Er worden bindingen gemaakt tussen verder gelegen aminozuren
• Hydrofobe interacties
• Disulfide bindingen
• Ionische interacties
Disulfide bindingen of zwavelbruggen
S – S à verbinding tussen 2 zwavelmoleculen
= Covalente binding tussen 2 −𝐶𝐻$ 𝑆𝐻 restgroepen (= cysteïne residuen)
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur elyenavansant2003. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €7,16. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
56326 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans