Samenvatting
Biologie samenvatting vwo 6 - hoofdstuk 18: eiwitten
- Vak
- Niveau
- Boek
Complete biologie samenvatting VWO 6 van H18: eiwitten.
[Meer zien]Voorbeeld 2 van de 6 pagina's
Voorbeeld 2 van de 6 pagina's
In winkelwagen
In winkelwagen
Gekoppeld boek
Titel boek:
Auteur(s):
- Uitgave:
- ISBN:
- Druk:
Meer samenvattingen voor studieboek
-
Nectar biologie samenvatting van H19 en H20
-
Begrippenlijst eindexamen biologie vwo
-
Biologie Nectar vwo 6 H17 en 18
Verkoper
Volgen
dagmarvtk
Ontvangen beoordelingen
Voorbeeld van de inhoud
§1 Van polypeptideketen tot een werkzaameiwit
Polypeptideketens bereiken het ER
Elke cel in het lichaam kan uit de aanwezige aminozuurmoleculen miljoenen verschillende eiwitten
vormen: eiwitsynthese. Door peptidebindingen ontstaan lange ketens polypeptiden, die zich
vouwen tot eiwitten. De eerste aminozuren van een polypeptideketen, het adreslabel, bepalen of het
te vormen eiwit naar het ER gaat of in het grondplasma blijft. Verwijst het adreslabel naar het ER,
dan hecht het zich aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM). Dit molecuul hecht ook aan de SHM-
receptor op het ER-membraan. Via een eiwitpoort komt de polypeptideketen in het ER en na het
loskoppelen van het adreslabel, gaat de translatie verder.
Molecuulstructuur en functie van eiwitten
in het (ruw en glad) ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen vouwt op en krijgt
zijn ruimtelijke eiwitstructuur. De primaire structuur van een eiwitmolecuul is de volgorde van de
aminozuren. De secundaire structuur bestaat uit α-helices en β-platen in de keten, die ontstaan door
waterstofbruggen tussen N-H-groepen en C=O-groepen. De tertiaire structuur is de uiteindelijke
driedimensionale vorm, die vormt door bindingen tussen de restgroepen van de aminozuren; de
sterke, covalente bindingen (S-bruggen) en zwakkere bindingen zoals H-bruggen, elektrostatische
krachten en vanderwaalskrachten vouwen het molecuul. Dit gebeurt vooral in het ER en het
golgisysteem. Een aantal polypeptiden gecombineerd in een complex vormt de quaternaire
structuur. In het golgisysteem ontstaat de definitieve eiwitvorm en daarmee het functionele eiwit:
enzymen voegen fosfaatgroepen toe, hechten er metaalionen aan en wijzigen de in het ER
toegevoegde suikers. Chaperonne-eiwitten kunnen verkeerd gevouwen eiwitten herstellen. Na de
afwerking zijn er drie mogelijkheden:
Een transportblaasje brengt via exocytose het product buiten de cel
De eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan, bijvoorbeeld als receptor
De eiwitten werken als enzymen in een lysosoom (blaasje).
Eiwitten kunnen denatureren
Door hoge temperaturen en pH-veranderingen verbreken de H- en S-bruggen. De eiwitten verliezen
zo hun structuur: denaturatie.
, §2 Functies van eiwitten
Functies van eiwitten
Elke cel vormt duizenden eiwitten. Eiwitten hebben in cel onder anderen een functie als enzym,
receptor, antistof, membraaneiwit, (receptoren voor een) eiwithormoon of transporteiwit. Ook
geven eiwitten structuur aan de cel door vorming van microtubuli, waarlangs motoreiwitten
bewegen. Buiten de cellen fungeren eiwitten ook als structuureiwitten, zoals collageen, en als
hormonen.
Bijvoorbeeld: In de kern van een neuron bevindt zich een actief gen met de informatie om een
bepaalde neurotransmitter te maken. Eiwitten lezen het DNA af, controleren het mRNA voordat het
de kernporie passeert en helpen het ribosoom bij de productie van de neurotransmitter. Enzymen in
het ER en het golgisysteem spelen een rol bij het vouwen van de moleculen. Uiteindelijk komen de
moleculen in een transportblaasje voor vervoer naar het uiteinde van het axon. Tubulinemoleculen
koppelen aan elkaar tot lange microtibuli vanaf het golgisysteem tot aan het eindknopje van het
axon. Tubuline is een structuureiwit, een eiwit dat cel vorm geeft en de 'wegen' vormt waarlangs de
transportblaasjes zich verplaatsen. Motoreiwitten zijn de 'vrachtwagens' binnen een cel. Zij binden
een transportblaasje en bewegen daarmee langs een microtubulus. Een motoreiwit heeft twee
'voeten'. Voet 1 bindt aan de microtubulus, laat ADP los en neemt vervolgens snel ATP op. Hierdoor
slingert voet 2 naar voren. Wanneer deze aan de microtubulus bindt, splitst ATP in voet 1 in ADP en
Pi (hydrolyse). Fosfaat komt vrij. Voet 2 laat zijn ADP los en neemt ATP op, enzovoort. Zo verplaatst
het motoreiwit zich langs de microtubulus.
Slecht functionerende eiwitten
Door niet juist gevouwen eiwitten, eiwitten op de verkeerde plaats of te veel of te weinig eiwitten
ontstaan door afwijkingen in cellen van organismen. Verschillende aandoeningen zijn het gevolg.
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper dagmarvtk. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €4,49. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 62890 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen