Samenvatting

Samenvatting Eiwitten

0 keer verkocht

Vak
Biomoleculen

Instelling
UC Leuven-Limburg

Samenvatting van 18 pagina's voor het vak biomoleculen aan de UC Leuven-Limburg (Eiwitten)

[Meer zien]

Voorbeeld 3 van de 18 pagina's

Bekijk voorbeeld

Geupload op 1 februari 2020
Aantal pagina's 18
Geschreven in 2018/2019
Type Samenvatting

Volgen

Lieze2 Lid sinds 5 jaar 13 documenten verkocht

€5,49

Ook beschikbaar in voordeelbundel v.a. €14,49

In winkelwagen

Opslaan

100% tevredenheidsgarantie
Direct beschikbaar na je betaling
Lees online óf als PDF
Geen vaste maandelijkse kosten

Ook beschikbaar in voordeelbundel (1)

Biomoleculen

€ 24,95 € 14,49

1x verkocht

5 items

1. Samenvatting - Vetten
2. Samenvatting - Suikers
3. Samenvatting - Nucleïnezuren
4. Samenvatting - Eiwitten
5. Samenvatting - Inleiding
Meer zien

Eiwitten of proteïnen
Belangrijkste hoofdstuk

0. Inleiding tot de eiwitten
0.1 Definitie en functie
3 groepen grondstoffen (suikers, lipiden en eiwitten), die samen het organisch materiaal van levende
wezens uitmaken, is de groep van de eiwitten kwantitatief het sterkst vertegenwoordigd.

Meest ingewikkelde groep qua structuur
3 elementen: C, H, O (+N, S)
Opgebouwd uit 20 verschillende bouwstenen = proteïnogene AZ

0.2 Indeling
AZ  Peptiden  eiwitten/ proteïnen

 Oligopeptide: 10-20 AZ
 Polypeptide: meer dan 20 AZ
 Grote polypeptide: 100 AZ = eiwitten of proteïnen  ‘afgewerkt polypeptide’afgewerkt polypeptide’
 Samengestelde eiwitten: eiwit en een niet-eiwitgedeelte
 Peptiden: benaming via een peptidebinding aaneengeschakelde AZ

1 Aminozuren
Bij volledige hydrolyse van een proteïne worden AZ vrijgezet
Bij samengestelde proteïnen: naast AZ, ook een niet-proteïnedeel.
Proteïnogene AZ: 20-tal AZ die alfabet proteïnen
Niet-proteïnogene AZ: dezelfde basisstructuur, maar niet voorkomen als eiwitbouwsteen

Functie:

 Bouwsteen van eiwitten
 Voorlopers van andere verbindingen
 Zelf belangrijk

1.1 Structuur van een α-aminozuuraminozuur
1.1.1 Algemene structuur
Bezitten 2 karakteristieke functies

 Aminogroep: -NH2 of -N+H3
 Carboxylgroep -COOH of COO--

Asymmetrisch C-atoom

 Amino- en carboxylgroep gebonden aan dezelfde C-atoom  α-
 Op α-koolstofatoom ook een H-atoom
 Vierde binding is een R-groep, deze verschillen voor de 20 AZ

AZ zijn dus optisch actief. BEHALVE glycine! Aangezien hier de R = H. de natuurlijke AZ zijn altijd L-
vorm.
Alle proteïnogene AZ zijn α-L-AZ
Alle AZ bezitten een reeks gemeenschappelijke eigenschappen door de 3 dezelfde groepen

1

,Bij pH=7 zijn de NH2 en de COOH groep geïoniseerd.  Zwitterion

1.1.2 Structuur van de proteïnogene AZ
Heel wat variatie in de zijketens van de 20 proteïnogene AZ

 Niet-polair = apolair  hydrofoob
 Polair  hydrofiel (niet geïoniseerd)
 Polair en geïoniseerd bij neutrale pH (positief of negatief geladen)

1.1.2.1 AZ met een alifatische, apolaire zijketen
 Glycine (Gly): R =H
 Alanine (Ala): R= -CH3
 Valine (Val): R= -CH(CH3)2
 Leucine (Leu): R= -CH2-CH(CH3)2
 Isoleucine (Ile): R= -CH-CH2-CH3
CH3

Isoleucine heeft 2 chirale C-atomen  4 stereoisomeren

Val, Leu en Ile zijn chemisch verwant: zeer hydrofoob en een vertakte zijketen.  behoren tot de
essentiële AZ

Apolaire, alifatische R-groepen!

1.1.2.2 AZ met een -OH functie in de zijketen
 Serine (Ser): R= -CH2OH
 Threonine (Thr): R= -CH(OH)-CH3

Hebben beide ongeladen polaire zijketens met een β-hydroxylgroep. Alcoholfunctie zorgt voor
hydrofiel karakter. Polair, ongeladen R-groep

Threonine = essentieel AZ en bevat ook 2 *C

In vele proteïnen zal de -OH van Ser versterd worden met fosforzuur. In glycoproteïnen kunnen
suikers gebonden worden via Ser- of Thr- zijketen (O-glycolysatie)

1.1.2.3 S-bevattende AZ
 Cysteïne (Cys): R= -CH2-SH
 Methionine (Met): R= -CH2-CH2-S-CH3

Cys heeft gelijkaardige structuur aan Ser, -OH vervangen naar -SH.
Zijketen is hydrofoob, maar wel heel reactief. Cystine wordt
gevormd uit oxidatie van cysteïne moleculen verbonden door een
disulfidebrug

Methionine bevat een niet-polaire methyyl-thioether groep 
hydrofobe AZ en essentieel AZ

1.1.2.4 AZ met een aromatische ring in de zijketen
 Fenylalanine (Phe): R= -CH2-Ph
 Tyrosine (Tyr): R= -CH2-Ph-OH
 Tryptofaan (Trp): R= -CH2—

2

, 3 proteïnogene AZ met een aromatische ring in zijketen.
Tyr en Trp zijn minder hydrofoob dan Phe door aanwezigheid van polaire groepen in zijketen.
Phe en Trp zijn essentiële AZ.
Ze absorberen alle 3 UV-licht

1.1.2.5 Zure AZ
 Asparaginezuur (Asp): R= -CH2-COOH
 Glutaminezuur (Glu): R= -CH2-CH2-COOH

Zijn dicarboxylzuren. Ook de zijketens -COOH zijn geïoniseerd bij pH=7 (negatief geladen)

1.1.2.6 AZ met een amidegroep in de zijketen
 Asparagine (Asn): R= -CH2-CO-NH2
 Glutamine (Gln): R= -CH2-CH2-CO-NH2

Zijn amiden van Asp en Glu. De zijketens zijn ongeladen, maar weel zeer polair. Vormen H-bruggen
met water en andere polaire AZ.
In glycoproteïnen suikerketens gekoppeld via amide-binding aan Asn-zijketen (N-glycolysatie)

1.1.2.7 Basische AZ
 Lysine (Lys): R= -(CH2)4-NH2
 Arginine (Arg): R= -(CH2)3-NH-C

 Histidine (His): R= -CH2—

Hydrofiele zijketens zijn stikstofhoudende basen die positief geladen zijn bij pH=7
Lys is een essentieel AZ
Arg is meest basisch aminozuur

1.1.2.8 Afwijkende AZ: proline
 Proline (Pro):

Verschilt van alle andere aminozuren doordat de alifatische zijketen verbonden is met
een α-aminogroep.  cyclische structuur

1.1.3 Essentiële AZ
8 AZ zijn essentieel voor volwassen en 10 voor kinderen. Menselijk lichaam kan AZ niet aanmaken,
dus moeten aangevoerd worden via de voeding.

1.1.4 Andere AZ en AZ-aminozuurafgeleiden
In levende wezens  <200 ≠ AZ

1.1.4.1 Nog 3 proteïnogene AZ
Naast de 20 ‘afgewerkt polypeptide’gewone’! ingebouwd tijdens eiwitsynthese

 N-formylmethoinine: eerste AZ ingebouwd in bacteriële eiwitten
 Selenocysteine: S van cysteine vervangen door selenium
 Pyrrolysine : bij archaebacteriën

1.1.4.2 Zeldzame AZ na post-translationele modificatie
Zijn afgeleid van de 20 standaard AZ na translatie. Er bestaat geen triplet codewoord

 Hydroxy-proline

3

Dit zijn jouw voordelen als je samenvattingen koopt bij Stuvia:

Bewezen kwaliteit door reviews

Studenten hebben al meer dan 850.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet jij zeker dat je de beste keuze maakt!

In een paar klikken geregeld

Geen gedoe — betaal gewoon eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard en je bent klaar. Geen abonnement nodig.

Focus op de essentie

Studenten maken samenvattingen voor studenten. Dat betekent: actuele inhoud waar jij écht wat aan hebt. Geen overbodige details!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.