Hoofdstuk 18 – Eiwitten
Paragraaf 1 – Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Elke cel in het lichaam kan duizenden verschillende eiwitten vormen. Deze eiwitten gaan
allemaal naar een eigen plaats (kan binnen of buiten de cel zijn).
Om eiwitten naar de juiste plek te brengen krijgen ze een adreslabel mee tijdens hun
vorming.
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na de transcriptie gaat het mRNA van de kern naar
een ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie.
Het eerst gevormde stukje polypeptideketen is een adreslabel (bijv. signaalpeptide), die
bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. Hierdoor stopt
translatie tijdelijk. BINAS 71J
Het SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER. Het ribosoom koppelt aan een
ribosoomreceptor van het ER en komt zo precies boven een eiwitpoort in het ER, die
opent.
GTP (guanosinetrifosfaat = energierijp molecuul) hecht aan de SHM-receptor en splitst in
GDP en Pi en het SHM komt los van zijn receptor. Een enzym verwijdert het SHM van de
polypeptideketen.
De translatie gaat vervolgens verder, waarbij de groeiende polypeptideketen binnen het
ER terechtkomt. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingseiwit aan het
mRNA. Dit koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat
het ribosoom los en valt in 2 delen uiteen. De eiwitpoort sluit.
In het ruw en glad ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt zijn
ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen (bijv. koolhydraten).
Stukjes membraan van het glad ER vormen transportblaasjes die eiwitten voor afwerking
naar het Golgi-systeem vervoeren.
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Enzymen voegen andere
fosfaatgroepen toe, wijzigen de suikers die door het ER zijn toegevoegd en/of koppelen
meerdere polypeptideketens aaneen tot een eiwit. Het Golgi-systeem verpakt en
sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes afhankelijk van het adreslabel van hun
eindbestemming.
De blaasjes kunnen:
1. Hun inhoud door exocytose buiten de cel afgeven BINAS 79D
2. Als lysosomen in het grondplasma van de cel hun functie vervullen BINAS 79C
Enzymen in de lysosomen breken afvalstoffen binnen de cel af. De cel hergebruikt de
afvalproducten ervan of scheidt ze uit.
3. Hebben hun eiwitten in hun membranen opgenomen. Die eiwitten zijn bedoeld als
eiwitpoortje of receptor. Als zo’n blaasje met het celmembraan fuseert gaan ze deel
uitmaken van het celmembraan.
Een deel van de ribosomen bevindt zich vrij in het grondplasma. Deze ribosomen maken
vooral eiwitten die hun functie vervullen in het grondplasma.
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur: ze kunnen bijvoorbeeld bolvormig
(actine: BINAS 90C) of vezelachtig (keratinevezels, celskelet) zijn.
Plaques = neerslag van eiwitten tussen de hersencellen.
, Tangles = eiwitkluwens in hersencellen.
ER + Golgi-systeem geven een eiwit zijn ruimtelijke structuur:
1. Primaire structuur = aantal en volgorde van verschillende aminozuren
2. Secundaire structuur = a-helix of β-sheet
Deze structuur is het resultaat van H-bruggen tussen de N-H-groepen en C=O-
groepen van verschillende aminozuren in eiwitten.
3. Tertiaire structuur = combinatie van a-helixes en β-sheets
Deze structuur komt tot stand via bindinen tussen restgroepen van verschillende
aminozuren (zwakke bindingen: elektrostatische binding en H-bruggen, sterke
bindingen: S-bruggen).
4. Quaternaire structuur = meerdere tertiaire structuren bij elkaar (verschillende
polypeptiden vormen samen 1 groot eiwit).
Eiwitten zonder de juiste structuur zijn onwerkzaam. Eiwitten worden niet vanzelf op de
juiste manier gevouwen. Hierbij spelen chaperonne-eiwitten een rol. Chaperonnes
controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd gevormde
eiwitten in de juiste structuur. Als dit niet lukt dan breekt de cel het verkeerd gevormde
eiwit af.
Denaturatie (van eiwitten) = verlies van ruimtelijke (tertiaire) structuur.
Paragraaf 2 – Functies van eiwitten
Valide test = test die meet wat hij moet meten (een kwaliteitsaanduiding).
Plaques = ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen.
Tangles = eiwitkluwens binnen hersencellen
Plaques en tangles verstoren de werking van de hersenen met als gevolg symptomen van
o.a. geheugenverlies, verwarde gedachten, desoriëntatie en een slecht
beoordelingsvermogen.
Hersencellen maken APP (Amyloïd Precursor Protein). Bij de afbraak van verouderd APP
kunnen eiwitfragmenten ontstaan die aan elkaar klonteren tot plaques. Deze plaques
kunnen waarschijnlijk ontstekingsreacties in hersencellen veroorzaken.
In de hersencellen ontstaan tangles door het samenklonteren van tau-eiwitten.
- Bij gezonde cellen zijn tau-eiwitten oplosbaar en spelen ze een rol bij het in stand
houden van het celskelet van hersencellen door microtubuli (= kleine buisjes die
vanuit de kern uitwaaieren over de hele cel. Ze vormen de transportwegen van de
cel).
- Bij Alzheimerpatiënten zijn de tau-eiwitten gehyperfosforyleerd, waardoor ze
onoplosbaar worden en de microtubuli in de knoop leggen. Hierdoor wordt het
transportsysteem ontregeld en ontstaan er tangles.
Motoreiwitten (alleen binnen cel) vervoeren organellen en blaasjes met voedingsstoffen
langs de microtubuli.
Motoreiwitten hebben 2 voeten:
Als voet 1 aan een microtubulus bindt, dan laat de voet ADP los en bindt gelijk ATP.
Hierdoor verandert het eiwitmolecuul van vorm: de andere voet (2) slingert naar voren
en bindt ook aan de microtubulus. Dit herhaalt zich, waardoor het motoreiwit zich met
zijn lading langs de microtubulus verplaatst.
Paragraaf 1 – Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Elke cel in het lichaam kan duizenden verschillende eiwitten vormen. Deze eiwitten gaan
allemaal naar een eigen plaats (kan binnen of buiten de cel zijn).
Om eiwitten naar de juiste plek te brengen krijgen ze een adreslabel mee tijdens hun
vorming.
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na de transcriptie gaat het mRNA van de kern naar
een ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie.
Het eerst gevormde stukje polypeptideketen is een adreslabel (bijv. signaalpeptide), die
bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. Hierdoor stopt
translatie tijdelijk. BINAS 71J
Het SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER. Het ribosoom koppelt aan een
ribosoomreceptor van het ER en komt zo precies boven een eiwitpoort in het ER, die
opent.
GTP (guanosinetrifosfaat = energierijp molecuul) hecht aan de SHM-receptor en splitst in
GDP en Pi en het SHM komt los van zijn receptor. Een enzym verwijdert het SHM van de
polypeptideketen.
De translatie gaat vervolgens verder, waarbij de groeiende polypeptideketen binnen het
ER terechtkomt. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingseiwit aan het
mRNA. Dit koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat
het ribosoom los en valt in 2 delen uiteen. De eiwitpoort sluit.
In het ruw en glad ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt zijn
ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen (bijv. koolhydraten).
Stukjes membraan van het glad ER vormen transportblaasjes die eiwitten voor afwerking
naar het Golgi-systeem vervoeren.
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Enzymen voegen andere
fosfaatgroepen toe, wijzigen de suikers die door het ER zijn toegevoegd en/of koppelen
meerdere polypeptideketens aaneen tot een eiwit. Het Golgi-systeem verpakt en
sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes afhankelijk van het adreslabel van hun
eindbestemming.
De blaasjes kunnen:
1. Hun inhoud door exocytose buiten de cel afgeven BINAS 79D
2. Als lysosomen in het grondplasma van de cel hun functie vervullen BINAS 79C
Enzymen in de lysosomen breken afvalstoffen binnen de cel af. De cel hergebruikt de
afvalproducten ervan of scheidt ze uit.
3. Hebben hun eiwitten in hun membranen opgenomen. Die eiwitten zijn bedoeld als
eiwitpoortje of receptor. Als zo’n blaasje met het celmembraan fuseert gaan ze deel
uitmaken van het celmembraan.
Een deel van de ribosomen bevindt zich vrij in het grondplasma. Deze ribosomen maken
vooral eiwitten die hun functie vervullen in het grondplasma.
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur: ze kunnen bijvoorbeeld bolvormig
(actine: BINAS 90C) of vezelachtig (keratinevezels, celskelet) zijn.
Plaques = neerslag van eiwitten tussen de hersencellen.
, Tangles = eiwitkluwens in hersencellen.
ER + Golgi-systeem geven een eiwit zijn ruimtelijke structuur:
1. Primaire structuur = aantal en volgorde van verschillende aminozuren
2. Secundaire structuur = a-helix of β-sheet
Deze structuur is het resultaat van H-bruggen tussen de N-H-groepen en C=O-
groepen van verschillende aminozuren in eiwitten.
3. Tertiaire structuur = combinatie van a-helixes en β-sheets
Deze structuur komt tot stand via bindinen tussen restgroepen van verschillende
aminozuren (zwakke bindingen: elektrostatische binding en H-bruggen, sterke
bindingen: S-bruggen).
4. Quaternaire structuur = meerdere tertiaire structuren bij elkaar (verschillende
polypeptiden vormen samen 1 groot eiwit).
Eiwitten zonder de juiste structuur zijn onwerkzaam. Eiwitten worden niet vanzelf op de
juiste manier gevouwen. Hierbij spelen chaperonne-eiwitten een rol. Chaperonnes
controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd gevormde
eiwitten in de juiste structuur. Als dit niet lukt dan breekt de cel het verkeerd gevormde
eiwit af.
Denaturatie (van eiwitten) = verlies van ruimtelijke (tertiaire) structuur.
Paragraaf 2 – Functies van eiwitten
Valide test = test die meet wat hij moet meten (een kwaliteitsaanduiding).
Plaques = ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen.
Tangles = eiwitkluwens binnen hersencellen
Plaques en tangles verstoren de werking van de hersenen met als gevolg symptomen van
o.a. geheugenverlies, verwarde gedachten, desoriëntatie en een slecht
beoordelingsvermogen.
Hersencellen maken APP (Amyloïd Precursor Protein). Bij de afbraak van verouderd APP
kunnen eiwitfragmenten ontstaan die aan elkaar klonteren tot plaques. Deze plaques
kunnen waarschijnlijk ontstekingsreacties in hersencellen veroorzaken.
In de hersencellen ontstaan tangles door het samenklonteren van tau-eiwitten.
- Bij gezonde cellen zijn tau-eiwitten oplosbaar en spelen ze een rol bij het in stand
houden van het celskelet van hersencellen door microtubuli (= kleine buisjes die
vanuit de kern uitwaaieren over de hele cel. Ze vormen de transportwegen van de
cel).
- Bij Alzheimerpatiënten zijn de tau-eiwitten gehyperfosforyleerd, waardoor ze
onoplosbaar worden en de microtubuli in de knoop leggen. Hierdoor wordt het
transportsysteem ontregeld en ontstaan er tangles.
Motoreiwitten (alleen binnen cel) vervoeren organellen en blaasjes met voedingsstoffen
langs de microtubuli.
Motoreiwitten hebben 2 voeten:
Als voet 1 aan een microtubulus bindt, dan laat de voet ADP los en bindt gelijk ATP.
Hierdoor verandert het eiwitmolecuul van vorm: de andere voet (2) slingert naar voren
en bindt ook aan de microtubulus. Dit herhaalt zich, waardoor het motoreiwit zich met
zijn lading langs de microtubulus verplaatst.
