Cellen en weefsels 2021-2022 Yeliz Aydin
Cellen en weefsels
Inhoud
Biochemie ................................................................................................................................................ 2
College 1: biochemie: Eiwitten (HS 1,2,3) ........................................................................................... 2
College 2: Lipiden en membranen (HS 4,5,6) ...................................................................................... 6
College 3: koolhydraten (HS 7) .......................................................................................................... 10
Celbiologie ............................................................................................................................................. 11
College 1: Celbiologie en tandheelkunde .......................................................................................... 11
College 2: Weefsels ........................................................................................................................... 14
College 3: cel-cel verbindingen ......................................................................................................... 17
College 4: membranen ...................................................................................................................... 19
Fysiologie (E-learning) ........................................................................................................................... 19
Hoofdstuk 1: Bio-elektriciteit ................................................................................................................ 19
Membraanpotentialen ...................................................................................................................... 19
Actiepotentialen ................................................................................................................................ 23
Prikkelvoortgeleiding......................................................................................................................... 25
Hoofdstuk 2: Beweging ......................................................................................................................... 27
Spierweefsel ...................................................................................................................................... 27
Spieractivatie ..................................................................................................................................... 29
Spierkracht ........................................................................................................................................ 30
Spierweefselsoorten.......................................................................................................................... 32
Hoofdstuk 3: Autonoom zenuwstelsel .................................................................................................. 33
Neurotransmitters ............................................................................................................................. 34
Hoofdstuk 4: Endocrien systeem........................................................................................................... 34
Endocriene klieren............................................................................................................................. 35
Hormonen ......................................................................................................................................... 36
Hoofdstuk 5: Bloed ................................................................................................................................ 38
Samenstelling .................................................................................................................................... 38
Gasuitwisseling .................................................................................................................................. 39
Microcirculatie................................................................................................................................... 39
Bloedgroepen .................................................................................................................................... 40
Bloedstolling ...................................................................................................................................... 40
Pagina 1 van 42
,Cellen en weefsels 2021-2022 Yeliz Aydin
Biochemie
College 1: biochemie: Eiwitten (HS 1,2,3)
Uitgangspunt biochemie: elke lichamelijke toestand is te verklaren o.b.v. chemische reacties. Deze reacties
kunnen worden nagebootst in een laboratorium.
Voorbeelden biochemie:
• Spiersamentrekking: vormverandering eiwitten
• Spijsvertering: splitsingsreacties eiwitten, koolhydraten en vetten
• Caries: oplossen van calciumfosfaatzouten (zitten in glazuur)
• Kaakbotontsteking: afbraak van bindweefsel eiwitten
Het belangrijkste principe van de biochemie: ligand-receptor interactie
Ligand-receptor interactie:
- Specifiek, enzymen en hormonen herkennen 1 stof
- Hemoglobine bindt alleen zuurstof
- Werkt volgens het sleutel-slot principe: 1 ligand (signaal) past op 1 bepaalde receptor
Belangrijke structuren in de biochemie:
- Eiwitten: ligand, receptor, product
- Lipiden en membranen: op celmembranen
- Koolhydraten: op receptor en op ligand
Richting van biologische informatiestroom: DNA → RNA → eiwit → fenotype
Cellen hebben zelfde DNA, maar produceren andere eiwitten. Eiwitten bepalen de eigenschappen, dus ook
andere functies. Eiwitten zitten in alle lichaamsdelen. Kenmerken eiwit:
• Onvertakte aminozuurketens
• 20 verschillende aminozuren= bouwstenen van eiwitten
• Aminozuurvolgorde bepaalt driedimensionale vorm (conformatie) → Conformatie bepaalt functie
Basisstructuur van in eiwitten voorkomende aminozuren:
- Alfa-aminozuur: 1 koolstof
- aminogroep: NH2 / NH3+
- Ongeladen waterstof: H (heeft weinig functionele eigenschappen)
- Carbonzuurgroep: COOH / COO-
- Restgroep: R
- Allemaal dezelfde ruimtelijke configuratie: L-aminozuren
Communicatie tussen carbonzuurgroep en aminogroep. De carbonzuurgroep kan een H afstaan aan
aminozuurgroep. Er ontstaat een fysiologisch pH (neutrale pH): zwitterion (NH3+ en COO-)
Zwitterion: aminozuur met een + en – lading (dipolair ion) → pH is neutraal!
Iso-elektrisch punt (PI):
- pH waar aminozuur ongeladen is. Hier is de netto lading 0
- afhankelijk van restgroep
- per aminozuur verschillend
• pH < PI (zuur): heeft veel vrije waterstoffen → aminozuren + geladen
• pH > PI (base): heeft weinig vrije waterstoffen → aminozuren – geladen
Pagina 2 van 42
,Cellen en weefsels 2021-2022 Yeliz Aydin
20 verschillende restgroepen:
1. Zure – → COOH / COO-
2. Basische + → NH2 / NH3+
3. Apolair (hydrofobe aminozuren) → CH3
4. Polair, ongeladen → OH
Aminozuurvolgorde: primaire structuur eiwit, wordt bepaald door basevolgorde DNA
Aminozuren koppelen:
Peptidebinding: tussen carbonzuurgroep en aminogroep. OH van COOH en H van NH3+. Er komt water vrij.
Dipeptide: verbinding tussen 2 aminozuren
Na 18 aminozuren spreek je van polypeptide → bestaat uit 1 aminozuurketen (eiwit, peptide, polypeptide)
Peptidebindingen zitten op zeer regelmatige afstand in keten. Dit is belangrijk voor structuur en opbouw van
een eiwit.
Peptide binding resoneert tussen 2 vormen:
1. Dubbele binding tussen C en O
2. Dubbele binding tussen C en N
- Geen rotatie tussen C en N mogelijk
- Peptidebinding is niet vrij draaibaar, het is een star domein in keten
Draadvormige structuur (= aminozuurketting) wordt driedimensionaal gevormd:
Primair structuur: aminozuurvolgorde
Secundair structuur: waterstofbruggen tussen peptide bindingen
- Waterstofbruggen worden gevormd, alleen tussen N, O, F
- Leidt tot vorming alfa-helix structuur: waterstofbruggen tussen nabijgelegen peptidebindingen, op
regelmatige afstand
- Leidt tot vorming van beta-vouwblad structuur: waterstofbruggen tussen verder weg gelegen
peptidebindingen, niet op regelmatige afstand (lijkt op een gevouwen blad)
Tertiaire structuur: Interacties/bindingen tussen restgroepen van aminozuren. Mogelijke interacties:
1. Tussen apolaire restgroepen:
- Apolair: hydrofoob, zonder ladingsverschil
- hydrofobe binding
- Alle hydrofobe domeinen gaan naar elkaar toe en dit bespaart het eiwit energieverbruik. Vervolgens is
er interactie tussen de overige restgroepen.
- Tussen CH3 → vanderwaalsbindingen (=binding tussen moleculen)
2. Tussen sulfaat / cysteine (S-S) → zwavelbruggen
- covalente binding= atoombinding zonder ladingsverschil, zeer sterke binding en daarom niet gevoelig
voor pH of zoutconcentratie.
3. Tussen OH, NH, FH (polaire restgroepen) → waterstofbruggen
- Polair: hydrofiel, met ladingsverschil
- Elektrostatische verbindingen: bindingen, waarbij + en – elkaar aantrekken. Deze bindingen zijn
makkelijk te verbreken.
5. Tussen zuur (-) en base (+) → zoutbruggen
- Ion binding, met ladingsverschil
- Elektrostatische verbindingen
Pagina 3 van 42
, Cellen en weefsels 2021-2022 Yeliz Aydin
Quarternaire structuur: multi-subunit eiwitten. Verschillende eiwitketens (subunits) samengevoegd in 1
functioneel complex. Subunits worden bijgehouden door interacties restgroepen.
Welke aminozuren zijn belangrijk? Hoe belangrijker eiwit, hoe beter dit geconserveerd (altijd op dezelfde plek
in een keten voorkomen) is in de aminozuurfrequentie tussen verschillende organismen (dus hoe vaker deze
aminozuren overeenkomen, hoe belangrijker eiwit).
BLAST: Basic Linear Alignment Search Tool → vergelijken verschillende aminozuurfrequenties
Belang glycerine: Restgroep bestaat uit: 1 H → Scherpe bochten zijn belangrijk voor de vorming van tertiaire
structuur. Om deze bocht te kunnen maken, is glycerine nodig, omdat glycerine R = H.
Belang cysteine en methionine: Restgroep bestaat uit: S → kan covalente binding vormen met andere
sulfaatgroepen (+ O2 krijg je covalente zwavelbrugverbinding → covalente binding is een sterke binding en
daarom belangrijk voor de vorming van tertiaire structuur.
- Zwavel bevattende aminozuren: cysteine en methionine
- Metabolisme van zwavelbevattende aminozuren (vrijkomen van zwavel) → slechte adem
Componenten eiwitten:
- Aminozuren
- Heemgroep: subgroep met ijzer ion, die zuurstof in hemoglobine kan binden. Door positieve lading ijzer
ion kunnen elektronen overgedragen worden (redox).
- Koolhydraten: dienen o.a. voor herkenning
Eiwitten worden in de spijsverteringssysteem omgezet in koolhydraten en vervolgens in vetten. reactie kan niet
omgekeerd plaatsvinden, daarom zijn eiwitten heel belangrijk.
Omzetting: Eiwit → Koolhydraat → Vet
Hongeroedeem: door een tekort aan eiwitten in het bloed (ondervoeding), is de osmotische waarde in het
bloed lager dan in weefselvocht (OSM: van laag naar hoog), waardoor vocht de bloedvaten uittreden en hoopt
uiteindelijk op in de organen, waardoor een opgeblazen buik kan ontstaan.
Beperkende factor bij het maken van eiwitten: stikstof N(voor ammonia NH3) → mensen kunnen stikstof uit de
atmosfeer niet gebruiken. Alleen klaverbladen kunnen N2 omzetten in NH3.
Eiwitten en voeding:
- essentiële aminozuren: 8 (binnenkrijgen met voeding, voornamelijk in dierlijke producten)
- semi-essentieel: 6
- niet-essentieel: 6
lactoferrine komt voor in melk van de koe en moedermelk. Zij hebben dezelfde tertiaire structuur, maar
andere primaire structuur. Dit kan leiden tot problemen bij de vertering → vertering: je krijgt kleine losse
peptiden en omdat de primaire structuur verschilt, leidt dit tot problemen.
Prionen: eiwitten in onze hersenen. Deze eiwitten kunnen bij besmetting van vorm veranderen.
- Besmettelijke prionen kunnen aan gezonde prionen binden → gezonde prionen raken besmet →
besmettelijke prionen zijn slecht afbreekbaar en kunnen vervolgens ophopen in de hersenen.
- Veevoer wordt verhit, om schadelijke bacteriën dood te maken. Dit moet gebeuren bij een hoog
temperatuur, zodat de tertiaire structuur van de prionen wordt beinvloed, zodat er geen ziektes bij de
mensen optreden (doordat dieren door veevoer besmet raken).
Pagina 4 van 42
Cellen en weefsels
Inhoud
Biochemie ................................................................................................................................................ 2
College 1: biochemie: Eiwitten (HS 1,2,3) ........................................................................................... 2
College 2: Lipiden en membranen (HS 4,5,6) ...................................................................................... 6
College 3: koolhydraten (HS 7) .......................................................................................................... 10
Celbiologie ............................................................................................................................................. 11
College 1: Celbiologie en tandheelkunde .......................................................................................... 11
College 2: Weefsels ........................................................................................................................... 14
College 3: cel-cel verbindingen ......................................................................................................... 17
College 4: membranen ...................................................................................................................... 19
Fysiologie (E-learning) ........................................................................................................................... 19
Hoofdstuk 1: Bio-elektriciteit ................................................................................................................ 19
Membraanpotentialen ...................................................................................................................... 19
Actiepotentialen ................................................................................................................................ 23
Prikkelvoortgeleiding......................................................................................................................... 25
Hoofdstuk 2: Beweging ......................................................................................................................... 27
Spierweefsel ...................................................................................................................................... 27
Spieractivatie ..................................................................................................................................... 29
Spierkracht ........................................................................................................................................ 30
Spierweefselsoorten.......................................................................................................................... 32
Hoofdstuk 3: Autonoom zenuwstelsel .................................................................................................. 33
Neurotransmitters ............................................................................................................................. 34
Hoofdstuk 4: Endocrien systeem........................................................................................................... 34
Endocriene klieren............................................................................................................................. 35
Hormonen ......................................................................................................................................... 36
Hoofdstuk 5: Bloed ................................................................................................................................ 38
Samenstelling .................................................................................................................................... 38
Gasuitwisseling .................................................................................................................................. 39
Microcirculatie................................................................................................................................... 39
Bloedgroepen .................................................................................................................................... 40
Bloedstolling ...................................................................................................................................... 40
Pagina 1 van 42
,Cellen en weefsels 2021-2022 Yeliz Aydin
Biochemie
College 1: biochemie: Eiwitten (HS 1,2,3)
Uitgangspunt biochemie: elke lichamelijke toestand is te verklaren o.b.v. chemische reacties. Deze reacties
kunnen worden nagebootst in een laboratorium.
Voorbeelden biochemie:
• Spiersamentrekking: vormverandering eiwitten
• Spijsvertering: splitsingsreacties eiwitten, koolhydraten en vetten
• Caries: oplossen van calciumfosfaatzouten (zitten in glazuur)
• Kaakbotontsteking: afbraak van bindweefsel eiwitten
Het belangrijkste principe van de biochemie: ligand-receptor interactie
Ligand-receptor interactie:
- Specifiek, enzymen en hormonen herkennen 1 stof
- Hemoglobine bindt alleen zuurstof
- Werkt volgens het sleutel-slot principe: 1 ligand (signaal) past op 1 bepaalde receptor
Belangrijke structuren in de biochemie:
- Eiwitten: ligand, receptor, product
- Lipiden en membranen: op celmembranen
- Koolhydraten: op receptor en op ligand
Richting van biologische informatiestroom: DNA → RNA → eiwit → fenotype
Cellen hebben zelfde DNA, maar produceren andere eiwitten. Eiwitten bepalen de eigenschappen, dus ook
andere functies. Eiwitten zitten in alle lichaamsdelen. Kenmerken eiwit:
• Onvertakte aminozuurketens
• 20 verschillende aminozuren= bouwstenen van eiwitten
• Aminozuurvolgorde bepaalt driedimensionale vorm (conformatie) → Conformatie bepaalt functie
Basisstructuur van in eiwitten voorkomende aminozuren:
- Alfa-aminozuur: 1 koolstof
- aminogroep: NH2 / NH3+
- Ongeladen waterstof: H (heeft weinig functionele eigenschappen)
- Carbonzuurgroep: COOH / COO-
- Restgroep: R
- Allemaal dezelfde ruimtelijke configuratie: L-aminozuren
Communicatie tussen carbonzuurgroep en aminogroep. De carbonzuurgroep kan een H afstaan aan
aminozuurgroep. Er ontstaat een fysiologisch pH (neutrale pH): zwitterion (NH3+ en COO-)
Zwitterion: aminozuur met een + en – lading (dipolair ion) → pH is neutraal!
Iso-elektrisch punt (PI):
- pH waar aminozuur ongeladen is. Hier is de netto lading 0
- afhankelijk van restgroep
- per aminozuur verschillend
• pH < PI (zuur): heeft veel vrije waterstoffen → aminozuren + geladen
• pH > PI (base): heeft weinig vrije waterstoffen → aminozuren – geladen
Pagina 2 van 42
,Cellen en weefsels 2021-2022 Yeliz Aydin
20 verschillende restgroepen:
1. Zure – → COOH / COO-
2. Basische + → NH2 / NH3+
3. Apolair (hydrofobe aminozuren) → CH3
4. Polair, ongeladen → OH
Aminozuurvolgorde: primaire structuur eiwit, wordt bepaald door basevolgorde DNA
Aminozuren koppelen:
Peptidebinding: tussen carbonzuurgroep en aminogroep. OH van COOH en H van NH3+. Er komt water vrij.
Dipeptide: verbinding tussen 2 aminozuren
Na 18 aminozuren spreek je van polypeptide → bestaat uit 1 aminozuurketen (eiwit, peptide, polypeptide)
Peptidebindingen zitten op zeer regelmatige afstand in keten. Dit is belangrijk voor structuur en opbouw van
een eiwit.
Peptide binding resoneert tussen 2 vormen:
1. Dubbele binding tussen C en O
2. Dubbele binding tussen C en N
- Geen rotatie tussen C en N mogelijk
- Peptidebinding is niet vrij draaibaar, het is een star domein in keten
Draadvormige structuur (= aminozuurketting) wordt driedimensionaal gevormd:
Primair structuur: aminozuurvolgorde
Secundair structuur: waterstofbruggen tussen peptide bindingen
- Waterstofbruggen worden gevormd, alleen tussen N, O, F
- Leidt tot vorming alfa-helix structuur: waterstofbruggen tussen nabijgelegen peptidebindingen, op
regelmatige afstand
- Leidt tot vorming van beta-vouwblad structuur: waterstofbruggen tussen verder weg gelegen
peptidebindingen, niet op regelmatige afstand (lijkt op een gevouwen blad)
Tertiaire structuur: Interacties/bindingen tussen restgroepen van aminozuren. Mogelijke interacties:
1. Tussen apolaire restgroepen:
- Apolair: hydrofoob, zonder ladingsverschil
- hydrofobe binding
- Alle hydrofobe domeinen gaan naar elkaar toe en dit bespaart het eiwit energieverbruik. Vervolgens is
er interactie tussen de overige restgroepen.
- Tussen CH3 → vanderwaalsbindingen (=binding tussen moleculen)
2. Tussen sulfaat / cysteine (S-S) → zwavelbruggen
- covalente binding= atoombinding zonder ladingsverschil, zeer sterke binding en daarom niet gevoelig
voor pH of zoutconcentratie.
3. Tussen OH, NH, FH (polaire restgroepen) → waterstofbruggen
- Polair: hydrofiel, met ladingsverschil
- Elektrostatische verbindingen: bindingen, waarbij + en – elkaar aantrekken. Deze bindingen zijn
makkelijk te verbreken.
5. Tussen zuur (-) en base (+) → zoutbruggen
- Ion binding, met ladingsverschil
- Elektrostatische verbindingen
Pagina 3 van 42
, Cellen en weefsels 2021-2022 Yeliz Aydin
Quarternaire structuur: multi-subunit eiwitten. Verschillende eiwitketens (subunits) samengevoegd in 1
functioneel complex. Subunits worden bijgehouden door interacties restgroepen.
Welke aminozuren zijn belangrijk? Hoe belangrijker eiwit, hoe beter dit geconserveerd (altijd op dezelfde plek
in een keten voorkomen) is in de aminozuurfrequentie tussen verschillende organismen (dus hoe vaker deze
aminozuren overeenkomen, hoe belangrijker eiwit).
BLAST: Basic Linear Alignment Search Tool → vergelijken verschillende aminozuurfrequenties
Belang glycerine: Restgroep bestaat uit: 1 H → Scherpe bochten zijn belangrijk voor de vorming van tertiaire
structuur. Om deze bocht te kunnen maken, is glycerine nodig, omdat glycerine R = H.
Belang cysteine en methionine: Restgroep bestaat uit: S → kan covalente binding vormen met andere
sulfaatgroepen (+ O2 krijg je covalente zwavelbrugverbinding → covalente binding is een sterke binding en
daarom belangrijk voor de vorming van tertiaire structuur.
- Zwavel bevattende aminozuren: cysteine en methionine
- Metabolisme van zwavelbevattende aminozuren (vrijkomen van zwavel) → slechte adem
Componenten eiwitten:
- Aminozuren
- Heemgroep: subgroep met ijzer ion, die zuurstof in hemoglobine kan binden. Door positieve lading ijzer
ion kunnen elektronen overgedragen worden (redox).
- Koolhydraten: dienen o.a. voor herkenning
Eiwitten worden in de spijsverteringssysteem omgezet in koolhydraten en vervolgens in vetten. reactie kan niet
omgekeerd plaatsvinden, daarom zijn eiwitten heel belangrijk.
Omzetting: Eiwit → Koolhydraat → Vet
Hongeroedeem: door een tekort aan eiwitten in het bloed (ondervoeding), is de osmotische waarde in het
bloed lager dan in weefselvocht (OSM: van laag naar hoog), waardoor vocht de bloedvaten uittreden en hoopt
uiteindelijk op in de organen, waardoor een opgeblazen buik kan ontstaan.
Beperkende factor bij het maken van eiwitten: stikstof N(voor ammonia NH3) → mensen kunnen stikstof uit de
atmosfeer niet gebruiken. Alleen klaverbladen kunnen N2 omzetten in NH3.
Eiwitten en voeding:
- essentiële aminozuren: 8 (binnenkrijgen met voeding, voornamelijk in dierlijke producten)
- semi-essentieel: 6
- niet-essentieel: 6
lactoferrine komt voor in melk van de koe en moedermelk. Zij hebben dezelfde tertiaire structuur, maar
andere primaire structuur. Dit kan leiden tot problemen bij de vertering → vertering: je krijgt kleine losse
peptiden en omdat de primaire structuur verschilt, leidt dit tot problemen.
Prionen: eiwitten in onze hersenen. Deze eiwitten kunnen bij besmetting van vorm veranderen.
- Besmettelijke prionen kunnen aan gezonde prionen binden → gezonde prionen raken besmet →
besmettelijke prionen zijn slecht afbreekbaar en kunnen vervolgens ophopen in de hersenen.
- Veevoer wordt verhit, om schadelijke bacteriën dood te maken. Dit moet gebeuren bij een hoog
temperatuur, zodat de tertiaire structuur van de prionen wordt beinvloed, zodat er geen ziektes bij de
mensen optreden (doordat dieren door veevoer besmet raken).
Pagina 4 van 42
