100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
Eerder door jou gezocht
Summary Medische Biochemie en Pathofysiologie: Deel Medische Biochemie - Biomedische Wetenschappen, minor Patiëntgericht Onderzoek, Universiteit van Amsterdam€4,48
In winkelwagen
Summary Medische Biochemie en Pathofysiologie: Deel Medische Biochemie - Biomedische Wetenschappen, minor Patiëntgericht Onderzoek, Universiteit van Amsterdam
Samenvatting colleges van Medische Biochemie en Pathofysiologie, deel Medische Biochemie. Biomedische Wetenschappen, minor Patiëntgericht Onderzoek, UvA. De samenvatting is geschreven in het Engels, aangezien het gehele vak in het Engels gegeven wordt en het tentamen ook in het Engels is. Het lijk...
ΔG = Gibbs free energy of products minus Gibbs free energy of reactants > provides no information of
rate of reaction
When ΔG<0 a reaction can occur spontaneously and releases Gibbs free energy > exergonic reaction
When ΔG>0, an input of Gibbs free energy is required > endergonic reaction
Enzymes accelerate reactions by facilitating formation of transition state (lowering the activation
energy)
Prosthetic group = cofactor that is tightly or even covalently bound to enzyme
Enzyme classes:
- Oxido-reductase: one molecule is oxidized while another is reduced > oxidase, oxygenase,
dehydrogenase, reductase
- Transferase: transfers a group > e.g. kinase (transfers phosphate groups)
- Hydrolase: hydrolysis, wherein a group is split of > e.g. protease, nuclease, phosphatase, ATPase
- Lyase (synthase): a group is removed, wherein often a double bond or ring structure is formed >
e.g. carboxylase, adenylate cyclase
- Isomerase: a group is moved to another place in the same molecule
- Ligase (synthetase): two substrates are ligated, at the cost of ATP hydrolysis
Parameters in enzyme kinetics:
- Vmax = maximum rate of enzyme activity
- Km = Michaelis constant = the substrate concentration at which the reaction rate is half its
maximum value (1/2 Vmax) > the lower the Km, the higher the affinity of the substrate to the
enzyme’s substrate binding site
- Kcat = turnover number = the number of substrate molecules converted into product by an
enzyme molecule in a unit time when the enzyme is fully saturated with substrate
Enzyme inhibitors:
- That bound reversibly (through hydrogen bond/vanderwaals interaction)
Competitive inhibitors (substrate and inhibitor bind to same substrate binding site) >
Increased apparent Km, but Vmax unchanged
, Ibuprofen, statins, Bortezomib, oseltamivir (Tamiflu)
Non-competitive inhibitors (inhibitor binds at allosteric site=other than active site) > Km
unchanged, but decreased apparent Vmax
- That bound irreversibly > decreased Vmax, because fewer active enzymes
(‘Normal’) irreversible inhibitors
Aspirin
Mechanism based (‘suicide’) inhibitors
Penicillin
Allosteric inhibiting can refer to:
- Non-competitive inhibition > inhibitor binds to allosteric site and substrate can still bind, but
enzyme cannot catalyze reaction
- Competitive inhibition > inhibitor binds to allosteric site and substrate cannot bind anymore
All noncompetitive inhibitors are allosteric inhibitors, but not all allosteric inhibitors are
noncompetitive inhibitors
Suicide inhibitors:
- Modified substrates that modify the active site of an enzyme
- First they bind reversibly (like a normal substrate) > the catalytic mechanism of the enzyme
generates a reactive intermediary that binds covalently (irreversibly) to the enzyme and in that
way inactivates it
- The enzyme ‘commits suicide’ by modifying the inhibitor
- For example MAO
Cytochrome P450 enzymes (CYP)
- Proteins that transfers electrons, using heme as its prosthetic group
- The iron of a cytochrome alternates between a oxidized (Fe3+) and reduced (Fe2+) state during
electron transport
- Coenzyme: NADPH
- (Cytochrome P450 (CYP) is a family of cytochromes that absorbs light maximally at 450 nm when
complexed in vitro with exogenous carbon monoxide)
- 57 different human CYP-enzymes, can be divided into 2 groups:
Those that metabolize xenobiotic (foreign) molecules (e.g. drugs, pollutants,
agrochemicals)
Those that participate in key biosynthetic pathways (e.g. biosynthesis of sterols and
vitamin D)
Drug development - Hochstenbach
Two approaches to drug discovery:
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper ajvv. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €4,48. Je zit daarna nergens aan vast.
