H4 t/m 156 De vorm en structuur van eiwitten
Eiwit= keten van aminozuren die bij elkaar worden gehouden door peptidebindingen eiwitten zijn
polypeptiden
Peptidebinding vorming: condensatiereactie er komt water vrij
Polypeptideketen:
Polypeptide backbone links: amino terminus/N-terminus, rechts: carboxyl terminus/C-
terminus. (NCC-NCC-NCC)
Zijgroepen apolair en hydrofoob/ polair en hydrofiel, geladen of ongeladen
- Asparaginezuur en glutaminezuur: negatief geladen
- Arginine, lysine en histidine: positief geladen
Non-covalente bindingen vouwen eiwitten:
H-bruggen
Elektrostatische bindingen
Van der Waalsbindingen
Hydrofobe interactie in waterige omgeving: hydrofobe moleculen (ook apolaire zijgroepen) komen
samen en minimaliseren verstorend effect op H-bruggen van omgevende watermoleculen
Apolaire hydrofobe zijgroepen komen samen binnenin gevouwen eiwit
Polaire zijgroepen buitenkant van eiwit: H-bruggen met water en andere polaire moleculen
Denaturatie: eiwit wordt ontvouwen non-covalente bindingen worden verstoord
Renaturatie: eiwit hervouwt spontaan naar oorspronkelijke conformatie
Chaperone eiwitten: helpen bij vouwen van eiwitten
Kunnen binden aan nieuw gesynthetiseerde keten
Vormen geïsoleerde kamer geen interactie met andere polypeptiden
Beide opties vereisen ATP
Alfa helix: enkele keten rondom zichzelf gedraaid
Bèta sheet: individuele ketens door H-bruggen bij elkaar gehouden, in tegengestelde richting langs
elkaar
De meeste membraangebonden eiwitten gaan als alfa helix door lipide bilaag
Primaire structuur= aminozuurvolgorde
Secundaire structuur= Alfa/bèta vorming
Tertiaire structuur= 3D vorming van gehele polypeptideketen
Quaternaire structuur= complete structuur van meerdere polypeptideketens samen
Bij n aminozuren: 20n mogelijke ketens
Eiwitfamilie: zelfde aminozuurvolgorde, andere formatie
Eiwit heeft bindingsplaatsen waar moleculen aan kunnen binden eiwitketen vormen
Disulfidebindingen (S-S): helpen bij stabiliseren van gewenste eiwitconformatie
Ligand= substantie dat gebonden is aan een eiwit (aan bindingsplaats)
Antilichamen= immunoglobuline eiwitten die door het immuunsysteem geproduceerd worden als
reactie op vreemde moleculen aan oppervlakte van binnendringend micro-organisme
Antilichaam herkent zijn targetmolecuul= antigen
Antilichamen zijn Y-vormig met 2 identieke antigen bindingsplaatsen
Enzymen (katalysatoren) binden aan substraten (liganden) zetten ze in gewenste conformatie
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper Veravanw. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €5,99. Je zit daarna nergens aan vast.