Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
logo-home
Samenvatting hoofdstuk 3 Becker's World of the Cell, Global Edition, ISBN: 9781292177694 Celbiologie 1 (E03y0A) €9,49
Ajouter au panier

Resume

Samenvatting hoofdstuk 3 Becker's World of the Cell, Global Edition, ISBN: 9781292177694 Celbiologie 1 (E03y0A)

 0 fois vendu

Samenvatting hoofdstuk 3 Becker's World of the Cell, Global Edition, ISBN: 7694 Celbiologie 1 (E03y0A)

Aperçu 2 sur 10  pages

  • Non
  • Hoofdstuk 3
  • 13 juillet 2021
  • 10
  • 2019/2020
  • Resume
book image

Titre de l’ouvrage:

Auteur(s):

  • Édition:
  • ISBN:
  • Édition:
Tous les documents sur ce sujet (48)
avatar-seller
annalopez
Hoofdstuk 3: Macromoleculen




Proteïnen

Functionele diversiteit van eiwitten:

1. Enzymen (bio-katalysatoren)

2. Structuureiwitten (ondersteuning en vorm)

3. Motiliteit (contractie en beweging)

4. Regulerende eiwitten (controle en coördinatie van celfuncties)

5. Transporteiwitten (transport van bouwstenen en macromoleculen)

6. Hormonen (communicatie tussen cellen)

7. Receptoreiwitten (mediëren respons op externe stimuli)

8. Defensie (bescherming tegen ziekte)

9. Stockage-eiwitten (bron van aminozuren)



Hoewel er meestal meer dan 60 verschillende soorten aminozuren in
een cel zijn, worden er enkel 20 gebruikt in proteïne synthese. Het kan
zijn dat een proteïne bestaat uit meer dan deze 20 aminozuren, maar
deze andere aminozuren zijn vaak resultaat van modificaties die na de
synthese gebeuren. Hieronder zie je de structuur van een aminozuur.
Alle aminozuren, behalve glycine, bestaan in 2 stereo-isomeren
(spiegelbeeld)  D en L. Alleen de L-vormen komen voor in proteïnen.
De specifieke eigenschappen van de aminozuren hangen af van de R-
groep.

, Dit zijn de 20 aminozuren in L-vorm. Groep A is hydrofoob, hun r-
groep heeft weinig tot geen O en N.

Polymerisatie: stapsgewijze additie van aminozuren door
condensatie (of dehydratatie). Wanneer de 3 atomen van H 2O
verwijderd zijn, bindt het C-atoom van de carboxyl-groep met het N-
atoom van het andere aminozuur door een covalente binding. Deze
binding is een peptidebinding. Een proteïne heeft dus altijd een N-
terminus en een C-terminus. Deze ketting is nog geen proteïne, maar
een polypeptide. Een proteïne is een polypeptide in een specifieke 3-
dimensionale vorm die biologisch actief is.

Ze kunnen bestaan uit 1 polypeptide, dit zijn monomere proteïnen,
de meeste zijn polymeer (dimeer, trimeer…) bv. hemoglobine is een tetrameer met 2 alfa- en 2 beta-
subunits.

Misgevouwde proteïnen kunnen leiden tot vele ziektes bv. Alzheimer (p.71)
- Fibrillen van Amyloid b peptide uitgaande van amyloid precursor protein: accumuleert buiten
cellen.
- Polymeer van Tau (stabiliseert microtubuli) in neuronen
→ induceert celdood
(Neuronen sterven af, precipaten van peptide + polymeer van Tau zorgt voor celdood)



Soorten bindingen:

 Disulfide bindingen: speciaal type van covalente binding tussen de 2 S-atomen van cysteïne
aminozuren, dit gebeurt door een oxidatiereactie (2 H’s weg). Deze binding stabiliseert de
conformatie van de polypeptide (intramoleculair), bij polymere proteïnen kan het ook 2
polypeptiden binden (intermoleculair) bv. insuline
 H-bruggen:
o H-brug donoren (Bijv. hydroxyl of amino groep): H gebonden aan een meer
electronegatief atoom
o H-brug acceptoren (Bijv carbonyl of sulfhydryl groep): een electronegatief atoom
bindt de donor H.
o Via ruggengraat of R-ketens.
o Met water of intern (hydrofobe hydradatie)
 Vooral belangrijk bij het stabiliseren van helicale en sheet structuren
 Ze zijn relatief zwak, zeker in vergelijking met covalente bindingen, maar omdat ze zo
abundant zijn in biologische macromoleculen zoals DNA en proteïnen, zijn ze in grote
hoeveelheden een goede kracht
 Hydrofobe interacties: niet echt een binding of interactie. Hydrofiele R-groepen bevinden
zich meestal aan de buitenkant van de polypeptide en de hydrofobe aan de binnenkant.
 Ionische bindingen (= elektrostatische interacties):
o Tussen + en – geladen restgroepen
o Gevoelig aan pH veranderingen (daardoor valt het proteïne uit elkaar bij pH-
verandering)
o Met water of intern (hydrofobe hydratatie)
 Van der Waals interacties:

Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:

Qualité garantie par les avis des clients

Qualité garantie par les avis des clients

Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.

L’achat facile et rapide

L’achat facile et rapide

Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.

Focus sur l’essentiel

Focus sur l’essentiel

Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.

Foire aux questions

Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?

Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.

Garantie de remboursement : comment ça marche ?

Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.

Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?

Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur annalopez. Stuvia facilite les paiements au vendeur.

Est-ce que j'aurai un abonnement?

Non, vous n'achetez ce résumé que pour €9,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.

Peut-on faire confiance à Stuvia ?

4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)

69252 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours

Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 15 ans

Commencez à vendre!
€9,49
  • (0)
Ajouter au panier
Ajouté