Resume
Samenvatting spierweefsel
- Cours
- Cellen En Weefsels
- Établissement
- Universiteit Antwerpen (UA)
Samenvatting gebaseerd op de cursus en notities tijdens de les.
[Montrer plus]
Aperçu du contenu
SpierweefselAlgemene kenmerken
Actine en myosine: eiwitten die heel aanwezig zijn in spierweefsel Interactie tussen deze 2
elementen v/h cytoskelet zorgen voor contractie
Myocyt: Wetenschappelijke benaming voor spiercel W omgeven door lamina basalis en
omringd door bindweefsel ss
Skeletspieren: Zijn mbv pezen aan skelet
vastgehecht Voortbeweging
o Willekeurige spieren: Spieren die
bewegen omdat jij het wilt
o Moeten stevig samentrekken en grote
krachten uitoefenen
o Nauwkeurig georganiseerd cytoskelet
Dwarsstreping
Hartspieren: Thv van de wand v/h wand
Pompen van bloed
o Krachtig samentrekken
o Dwarsstreping
o Onwillekeurige spieren
Gladde spieren: In de wand van holle organen
o Geen dwarsstreping
o Ze zorgen ervoor dat de organen hun
specifieke functies kunnen uitoefenen
o Onwillekeurige spieren
OPMERKING:
Sterk gevasculariseerd! DUS veel capillairen en kleine bloedvaten
Effectororgaan voor zenuwstelsel Veel zenuwstructuren
Collageen bindweefsel om alles structureel intact te houden
Algemeen:
Cytoplasma (niet cytoskeletfilamenten) = sacroplasma
Bevatten een sterk ontwikkeld GER = sacroplasmatisch reticulum
Mitochondria = sacrosomen
Plasmamembraan = sacrolemma
Cytoskeletfilamenten = myofilamenten
1
, Bundels van cytoskeletfilamenten = myofibrillen
Elke spiercel (= myocyt) wordt omgeven door een basaal membraan en daarbuiten een
netwerk van fijne collageenvezels
Contractie: interactie tussen myosine en actine
Actine
= Eiwit waaruit de meeste microfilamenten uit zijn opgebouwd
Ontstaan actinefilamenten (F-actine) : Globulaire actinemonomeren (G-actine) polymeriseren
dubbelstrenghelix
Structuur:
Plus-zijde: Zijde waaraan de meeste monomeren w aangehecht
Min-zijde: Plaats waarvan de meeste monomeren afvallen
Heeft 1 bindingsplaats voor myosine
Tropomyosine: Molecule die in de groeve v/d dubbelstrenghelix gelegen is + strekt zich +- uit
over een lengte van 7 G-actine monomeren Stabiliseren de actinefilamenten
α-actinine: voornaamste actine-bindend eiwit
Myosine
= Familie van eiwitten Vooral Myosine II komt voor in spiercellen
Structuur:
Bestaat uit 2 myosinekoppen en de staartdelen zijn over gehele lengte spiraalsgewijs
gewonden
Elk kopgedeelte bevat 3 regio’s:
o Regio dat op ATP bindt (interactie!!)
o Regio die ATP-ase activiteit bevat en waaraan ATP kan binden
o Regio die regulerende ‘lichte ketens’ kan binden
2
, Interactie
Spier in rust:
1. ATP bindt aan de myosinekoppen
2. ATP splitst in ADP en een fosfaatgroep
Activering spiercel:
1. Myosine zal aan actine binden Fosfaatgroep komt vrij
2. Vrijgekomen energie zorgt ervoor dat kop en staart van myosine w omgebogen
Actinefilament dat aan myosine was gebonden w verplaatst
3. ADP dissocieert ATP kan opnieuw binden
4. Hydrolyse van ATP tot ADP en fosfaatgroep Myosinemolecule komt terug los van actine
Kopgedeelte w in oorspronkelijke positie gebracht
DUS cyclus kan zich herhalen
Richting waarin kopgedeelte van myosine zal bewegen: naar plus-einde actine
==> Contractie WANT plus-einde v/d actinefilamenten is vastgehecht MAAR OOK ligging van
myosinefilamenten in spieren is bepaald
Sliding filament mechanisme: Onderliggend mechanisme van de spiercontractie waarbij actine -en
myosinefilamenten over elkaar glijden
Dwarsgestreept skeletspierweefsel
Structuur:
Actinefilamenten aan dubbelstrenghelix EN in de groeve tropomyosine-eiwit
Aan tropomyosine is het troponinecomplex gekoppeld
Dunne filamenten: actine + tropomyosine + troponine (7 nm breed en 1µm lang)
Zitten met plus-einde vast thv Z-schijf
Actinefilamenten lopen vanuit de Z-schijven netjes naast elkaar in 2 tegengestelde richtingen
Allignatie: Actinefilamenten w mooi tov elkaar uitgelijnd
Eiwit nebuline: Lengte van actinefilamenten w door dit eiwit gecontroleerd
Myosinemoleculen z op een specifieke manier georganiseerd:
o Staartdelen kunnen assembleren tot een bipolaire aggregaat Langs beide
uiteinden steken meerdere myosinekoppen uit
o Myosinefilamenten: 15 nm breed en 1,5 µm lang
= Dikke filamenten
3
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur beverleycanters. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €7,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
56326 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans