Examen Voedingsleer semester 2 Lana Heymans
Hoofdstuk 2: eiwitten
1. Wat zijn eiwitten
Plantaardige en dierlijk eiwitten zijn bronnen van stikstof voor het organisme.
Enkel nitrificerende bacteriën kunnen stikstof uit lucht nemen en afgeven aan planten.
Nadien wordt anorganische stikstof wordt door planten omgezet in organische stikstof.
De mens krijgt organische stikstof van planten en dieren.
Aminozuren bestaan uit de elementen koolstof, waterstof, zuurstof en stikstof
In de eiwitten vinden we een 20-tal aminozuren terug
Het kenmerk van alle aminozuren is dat één koolstofatoom zowel een aminogroep als een
carboxylgroep draagt. Datzelfde koolstof draagt een waterstof en een zijketen (R) van wisselende
structuur. Deze aminozuren worden aan elkaar gebonden door een peptidebinding (via
carboxylgroep en aminogroep) met afsplitsing van water. De eigenschappen en de ruimtelijke
structuur van de polypeptiden worden bepaald door het aantal en de aard en volgorde van de
aminozuren in de keten.
Complexe eiwitten
o Glycoproteïnen (koolhydraten) van het speeksel
o Lipoproteïnen (lipiden) zoals de chylomicronen
o Nucleoproteïnen (nucleotiden) de ribosomen
o Fosfoproteïnen (fosforzuren) zoals caseïne
o Metalloproteïne (Fe, Cu, Zn) zoals ferritine
Van de 2 aminozuren kan ons lichaam er 11 zelf aanmaken in de lever. De 9 aminozuren die ons
lichaam niet kan aanmaken zijn essentiële aminozuren.
Essentiële aminozuren: moeten opgenomen worden via de voiding
o fenylalanine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, threonine, tryptofaan en valine
o Kinderen < 8 jaar: idem volwassenen + histidine
Niet-essentiële aminozuren: Synthese door lever, nooit tekorten.
o alanine, asparaginezuur, cysteïne, glutaminezuur en tyrosine
Semi-essentiële aminozuren: Synthese door lever, soms tekorten
o arginine, asparagine, glutamine, glycine, serine en proline
1
, Examen Voedingsleer semester 2 Lana Heymans
2. eiwitbehoeften
eiwitbehoefte volwassenen
o Norm 9-11% eiwitten moet de voeding bevatten
o 0,8-1g/kg lichaamsgewicht/dag
Hoe jonger, hoe meer
3-10jaar -> 0,9gram per kg lichaamsgewicht
o 2/3 plantaardige eiwitten
o 1/3 dierlijke eiwitten
3. Eigenschappen van eiwitten
Dierlijke eiwitten aanwezig in vlees, melk- en melkproducten, eieren
Plantaardige eiwitten aanwezig in groenten, aardappelen, graanproducten
Door behandeling met zuur, loog of door verhitting kan de ruimtelijke structuur van het eiwit
verstoord worden, dit is noemt men denaturatie.
Eiwitten stollen bij een hoge temperatuur, zoals bijvoorbeeld bij het koken van een ei
Het bindweefsel van vlees wordt afgebroken door hitte, namelijk het collageen dat zal
omgezet worden tot gelatine
Door de Maillard-reactie zal de voedingswaarde van het eiwit dalen. Zo zal bij sterilisatie van
melk een reactie plaatsvinden tussen lactose en lysine, waardoor de biologische waarde van
het melkeiwit vermindert. Deze reactie komt veel minder uitgesproken voor bij UHT-melk
door de korte verhitting.
4. Functies van eiwitten
Structurele eiwitten zoals keratine en collageen
Enzymeiwitten zoals pepsine en lipase
Transporteiwitten zoals albumine, lipoproteïne en hemoglobine.
Structurele eiwitten zoals myosine en actine
Beschermende eiwitten zoals antilichamen, thrombine en fibrinogeen.
Hormooneiwitten zoals insuline en glucagon
Opslageiwitten zoals ferritine
Kleefvermogen
o Gluteneiwitten zijn aanwezig in tarwe, rogge, gerst en haver. Zij zorgen bij de
bereiding van brood voor de elasticiteit
o Het gebruik van gluten kan bij bepaalde groepen zowel kinderen (Coeliakie) als
volwassenen (inheemse spruw) een atrofie van de darmvlokken veroorzaken met
2
, Examen Voedingsleer semester 2 Lana Heymans
malabsorptiestoornissen. Deze intolerantie tegenover gluten is blijvend en een
glutenvrije voeding is zeer belangrijk.
5. Eiwitten in de voeding
1) Dierlijke eiwitbronnen
Vlees, vis, eieren, melk en melproducten
bevatten alle essentiële aminozuren in voldoende hoeveelheden en in een goede
verhouding en zijn bovendien goed verteerbaar.
Ze hebben dus een hoge biologische waarde.
2) Plantaardige eiwitbronnen
peulvruchten, sojaproducten (behalve sojaolie en sojascheuten), noten en
graanproducten zoals brood, deegwaren en rijst
in mindere mate aardappelen en groenten
met uitzondering van soja-eiwitten, bevatten ze vaak te weinig van één of meerdere
essentiële aminozuren.
6. De eiwitkwaliteit
De nutritionele kwaliteit van een eiwit wordt bepaald door zijn vermogen om de
stikstofbehoefte en de essentiële aminozuurbehoefte te dekken;
De eiwitkwaliteit wordt uitgedrukt als de “Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score”
(PDCAAS).
Een PDCAAS lager dan 100 % betekent dat er minstens één essentieel aminozuur beperkt is.
Een score hoger dan 100 % betekent dat er geen limiterende aminozuren zijn. De PDCAAS
van ei, melk, kaas, vlees en vis ligt boven de 100 %.
De PDCAAS van soja, mais, rijst en tarwe bedraagt respectievelijk 99 %, 58 %, 55 % en 54 %.
7. Vertering en opname van eiwitten
De eiwitketen wordt gedeeltelijk doorbroken door het enzym pepsine uit de maagwand, dat
door het zoutzuur uit pepsinogeen wordt gevormd
De eiwitvertering gebeurt eigenlijk voornamelijk in het eerste deel van de dunne darm. Het
pancreassap bevat tal van eiwitsplitsende enzymes zoals trypsinogeen en
chymotrypsinogeen.
Het enzym enterokinase komt uit de darmcel vrij en activeert het trypsinogeen tot trypsine,
dit trypsine activeert het chymotrypsinogeen tot chymotrypsine.
De opname van de aminozuren gebeurt voornamelijk in het bovenste gedeelte van het
jejunum.
3
, Examen Voedingsleer semester 2 Lana Heymans
8. Stofwisseling van eiwitten
De geabsorbeerde aminozuren komen via de poortader in de lever.
De lever is het belangrijkste orgaan voor de aminozuurstofwisseling en de meeste
stofwisselingsreacties vinden hier plaats.
De lever bezit het vermogen om de aminozuren in overeenstemming te brengen met de
behoefte van het organisme.
Dit kan gebeuren door transamineren van de aminozuren. Hierbij reageert een aminozuur
met een alfa-ketozuur (oxaalazijnzuur of alfa-ketoglutaarzuur) waarbij de aminogroep wordt
overgedragen op het ketozuur. Het alfa-ketozuur dat hierbij ontstaat wordt afgebroken tot
CO2 en H2O, het fungeert dus als energiebron
Er ontstaan ook andere aminozuren door verandering van de restgroep zoals glycine in
serine, methionine in cysteïne, fenylalanine in tyrosine.
Het aminozuur kan ook decarboxyleren en hierbij ontstaan biogene aminen, dit zijn
belangrijke regulerende stoffen zoals histamine uit histidine, noradrenaline uit fenylalanine,
serotonine uit tryptofaan
Testje
1) Eiwitten bevatten geen energie ? Fout, het zijn bouwstenen die energie bevatten
2) Het lichaam kan geen eiwitten zelf maken? Fout, het lichaam kan 11 aminozuren zelf
maken
3) Wat is een dipeptide ? = een eiwit dat bestaat uit 2 aminozuren
4) Alle eiwitten zijn gelijkwaardig ? Fout, dierlijke eiwitten worden beter door ons lichaam
opgenomen dan de plantaardige
9. Wat hebben we geleerd ?
Eiwitten zijn bouwstenen van het lichaam.
Sommige aminozuren zijn essentieel doordat het lichaam ze niet zelf kan aanmaken.
Dierlijke eiwitten zijn biologisch gezien hoogwaardiger dan plantaardige eiwitten.
De Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score drukt de kwaliteit uit van een test-eiwit
ten opzichte van een referentie-eiwit.
4