Biochemie I
H1 Inleiding
Belangrijke historische figuren
- Wöhler
- Pasteur: fermentatie processen
- Buncher
4 soorten bouwstenen van biomacromoleculen:
- Aminozuren: in waterige oplossing als zwitterion.
Eiwitten: ketens van AZ (20 verschillende)
- Koolhydraten, suikers: polysachariden, opslag van
energie
- Nucleotiden: DNA, RNA (4 verschillende)
- Lipiden: associeren tot membranen (geen ketens)
Wetten van thermodynamica
- 1e wet: energie kan niet worden gecreërd, allen worden omgezet. In cel
chemische energie omzetten.
- 2e wet: entropie van systeem neemt toe.
Spontane reactie = reactie waar geen energie voor moet geleverd worden,
G<0, exergonisch.
In de cel reacties die energie
vereisen koppelen aan reacties die
energie leveren.
Katabolisme: van kleine moleculen naar
grote moleculen.
Anabolisme: grote moleculen afbreken
naar kleine.
Door peptide spontane assemblage tot
celachtige structuren.
,H2 Chemie in een waterige omgeving
2.1 Eigenschappen van water
Gebogen moleculen, polair, sterk elektronegatief. Polariteit is een gevolg van het
verschil in elektronegativiteit.
- Covalente binding is gemiddeld 1A = 1 angstrum
- Waterstofbruggen
- Ijs: structuur hiervan bepaald door H-bruggen, elke watermolecule omringd
door 4 andere. De centrale watermolecule: 2x donor, 2x acceptor. Zet uit
bij bevriezen.
- Vloeibaar: wordt netwerk ban H-bruggen gevormd (geen vast rooster,
constand fluctuerend netwerk). Hierdoor hoge oppervlaktespanning
(cohesief karakter).
2.2 De bindingen in biomoleculen
Niet-covalente bindingen
Tussen positieve kern en negatieve elektronen wolk, relatief zwak,
elektrostatisch.
- Intermoleculair: DNA:
basepaarvorming
- Intramoleculair: eiwitten
Ionaire bindingen
Vander waals interacties (zwak)
2.3 water als oplosmiddel
Solvatatie = het elektronegatieve karakter van water laat toe om ionaire en
sterk polaire verbindingen te disspciëren = oplossen
Hydrofoob effect
= wanner apolair verbinding opgelost wordt in water oriënteren
ze zich zodanig dat apolair gedeelten zo minimaal mogelijk in
contact komen met water (GEEN KRACHT OF INTERCTIE)
Ordening van watermoleculen om interacties met lipiden
te vermijden is entropisch gedreven.
Vetzuren: vorming micellen
Membranen vormen barrières
Biomoleculaire interacties zijn gebasseerd op complementariteit,
moet perfecte match zijn tussen eiwitten.
pH bloed = 7
, CO2 als buffer, reageert spontaan maar wordt versnelt door enzym.
Wisselwerking zorgt voor stabilisatie. Bij teveel protonen, meer koolzuur
In boek lezen
Hyperventilatie: verhoogd uitstoot CO2, aantal protonen dalen waardoor
de pH stijgt. Oplossing: in zakje ademen zodat je weer CO2 krijgt (die dan
met H+ kunnen binden).
H3 Aminozuren
3.1 chemische structuur
Eiwit = opeenvolging van 20
standaardaminozuren (komen niet allemaal
noodzakelijk voor).
α-aminozuren = aminogroep en
carboxylgroep gebonden aan zelfde
koolstof.
3.2 Algemene eigenschappen
Aminogroep & carboxylgroep ioniseren in water. AZ kan zowel als zuur als als
base optreden.
Zwitterion: sterk oplosbaar in water.
3.3 De 20 standaard aminozuren
Indeling volgens zijketens/ R-groepen
Apolair (H, koolstofketen, aromate
, Aromaten: Phenylalanine & tryptofaan: volimineuw en zeer apolair
Polair (OH, SH, CONH2) – H-bruggen maken
Cystine: disulfidebrug
Polair, geladen (COOH, NH2)
pK waarden gelden enkel voor vrije aminozuren.
Hydrofoob effect: polaire AZ richten zich naar het water en de apolaire
zonderen zich af van het water.
3.4 Zuur-base eigenschappen
De pH waarbij de netto lading van het AZ = 0 isoeleltrisch punt
Eerste proton dat afgestoten: α-COOH groep (dichter bij aminogroep)
