,BASISEIGENSCHAPPEN VAN DE TWINTIG AMINOZUREN
Non-polaire aminozuren, met alifatische r-groepen
Glycine:
-Enige niet-asymmetrische AZ.
-Geen zijketens en verleent aan eiwitketen een grotere conformationele flexibiliteit.
-Draagt weinig bij tot hydrofobe interacties.
Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Methionine:
-Inerte en alifatische zijketen.
-Non-polair en hydrofoob.
-Geen functionele groepen.
-Zijketens hebben neiging om samen te clusteren in eiwitten, eiwitstructuur stabiliseert door
hydrofobe interacties.
-Verschillende vormen kunnen bijdragen tot de structuur van een eiwit.
Aminozuren met aromatische R-groepen
Hebben een hydrofobe zijketens -> hydrofobe interacties.
Absorberen UV licht, zijn de reden waardoor de meeste eiwitten licht absorberen met een
golflengte van 280 nm.
Fenylalanine:
-Zijring lijkt op de benzeenring.
-Zeer hydrofoob en weinig reactief.
-Apolair AZ.
Tyrosine:
-R-keten op -OH-groep -->intermediair polair.
-OH-groep deelnemen aan waterstofbruggen.
-OH-groep belangrijke functionele groep in enzymen.
-OH-groep belangrijk in eiwitten aangezien hij gefosforileerd kan orden door tyrosinekinasen
(mechanisme in signaaltransductie).
Tryptofaan:
-Stikstof in de indolring -->intermediair polair
-Grootste zijketen.
-Slechts enkele keren voorkomt in een eiwit.
Aminozuren met polaire, ongeladen R-groepen
Cysteïne:
-Sulfhydryl R-groep voor polariteit.
-Aminozuur ioniseert op licht alkalische pH.
-Door oxidatie kan dit AZ een disulfide vormen (disulfide van cysteïne wordt cystine) en als
die gevormd wordt tussen verschillende delen van een eiwitketen = disulfidebrug.
-Ionisatie SH --> S + H+ genereert een sterk nucleofiele zwavelgroep. Zeer reactief en
belangrijk AZ is in het katalytisch centrum van enzymen.
,Serine en threonine:
-OH-groep zorgt voor polariteit.
-OH-groep vormen waterstofbruggen (H-acceptor en H-donor).
-Kunnen worden gefosforyleerd -->belangrijk mechanisme voor cellulaire signaaltransductie.
Asparagine en glutamine:
-Amiden van asparaginezuur en glutaminezuur.
-Relatief polair.
-Via zijketen H doneren of accepteren waterstofbruggen.
Proline:
-Cyclische structuur en gematigd polair.
-De amino (imino)-groep wordt in een rigide conformatie gehouden die de structurele
flexibiliteit van prolinebevattende polypeptideketens reduceert. Alifatische zijketen die
covalent gebonden is aan de N van peptidebinding. Geen amide-groep kan deelnemen aan de
vorming van waterstofbruggen.
-Speciale structuur: vorming van een knik in peptideketen (stabilisatie door het gebruiken van
een trans-conformatie ipv een cis-conformatie).
Aminozuren met positief geladen R-groepen
Arginine en lysine:
-Lysine heeft een tweede primaire aminogroep op de E-positie van zijn alifatische zijketen.
-Arginine heeft een positief geladen guanidinogroep.
-pKa van 10 en dus zeer positief geladen op fysiologische pH.
Histidine:
-Bevat een imidazol R-groep.
-Enige ioniseerbare zijketen met pKa van 7 (evenveel histine in geladen en ongeladen vorm).
-Niet-geladen vorm heeft één elektrofiele N: een donor voor waterstofbinding en de andere
nucleofiele N: een acceptor voor waterstofbinding.
-De nucleofiele N is een nucleofiele katalisator en speelt een belangrijke rol in het katalytisch
centrum van veel enzymen.
-In de niet-geladen vorm is histidine gedeprotoneerd -->protonacceptor.
-In de geladen vorm is histidine op twee stikstofatomen geprotoneerd -->protondonor.
-De imidazolzijketen is een veelzijdige zijketen, kan optreden bij pH 7 als elektrofiel,
nucleofiel, protondonor en protonacceptor.
Aminozuren met negatief geladen R-groepen
Asparaginezuur en glutaminezuur:
-Carbovylgroepen in zijketen met pKa van 3,65 (D) en 4,25 (E).
-Geïoniseert bij pH 7 --> zeer polair.
-Door sterk negatieve lading kunnen ook metalen en kationen cheleren.
, BASISEIGENSCHAPPEN VAN DE VERSCHILLENDE
SUIKERS
Structuur en rol van belangrijke mono- en disachariden
D-glucose
De suiker van het menselijk lichaam, belangrijkste suiker die wordt
gebruikt door weefsels.
D-fructose
Omgezet tot glucose in lever
D-galactose
Omgezet tot glucose in lever. Aangemaakt in borstklier om lactose te
maken.
D-ribose
Structureel element van nucleïnezuren en co-enzymen.
Maltose
Intermediair in de spijsvertering van zetmeel.
Lactose
Belangrijke voedingsbron in moedermelk en koemelk.
Sucrose
Belangrijke voedingsbron in groenten en fruit.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur MarineSt. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €11,29. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
