BIOCHIMIE ET REACTIONS CELLULAIRES
Partie 2: Protéines, propriétés, stratégies d’étude et structure
I. Introduction:
Une protéine a un rôle dans la plupart des processus biologiques:
• architecture cellulaire et tissulaire
• motricité
• transport et stockage
• communication intra- et extra-cellulaire
• métabolisme
• attaque et défense de l’organisme
• expression des gènes
Un protéine est un polymère d’acides aminés dont le nombre et l’ordre de la séquence sont
détermines génétiquement. Il y a di érents niveaux de structures:
• primaire: séquence des acides aminés lié par covalence
• secondaire: conformation répétitive localisée (hélice , feuillet etc)
• tertiaire: repliement d’une chaine peptique dans l’espace (organisation des structures
secondaires)
• quaternaire: arrangement spatial d’une protéine (association sous-unités d’une protéine
complexe)
Les protéines peuvent être classées sur la base de:
• leur solubilité dans des solutions salines:
→ albumines
→ globulines
→ histones
• leur forme:
→ breuses lorsque les rayons axiaux >10
→ globulaires ou compactes quand les rayons axiaux <10
• leur fonction biologique:
→ enzymes
→ protéines de stockage
→ protéines de régulation
→ protéines structurales
• leur structure 3D:
→ protéines avec motif de xation à l’ADN
• leur mobilité électrophorétique ou leur coe cient de sédimentation:
→ lipoprotéines plasmatiques
Il y a deux grands groupes de protéines:
• les holoprotéines: constituées d’acides aminés seulement
• les hétéroprotéines: qui portent un groupement prosthétique
II. Acquis indispensables:
A) Les acides aminés:
a) structure:
20 acides aminés sont utilisés.
La masse moyenne est de 110 Da et dépend de la chaine latérale variable.
Le carbone asymétrique possède 2 stéréoisomères.
Les protéines ne contient que les L acides aminés.
b) état d’ionisation des acides aminés:
fi 𝛼 fi ff ffi 𝛼 𝛼 𝛽
, En solution aqueuse, les acides aminés sont ionisés. L’état de ionisation dépend du pH
environnant. Le pK varie selon la fonction étudiée:
• fonction carboxylique: 1,8 à 2,5
• fonction amine: 8,7 à 10,7
c) classi cation des acides aminés:
Les acides aminés sont classés selon trois catégories:
• les acides aminés apolaires:
→ à chaîne aliphatique: glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, proline
→ à chaîne aromatique: phénylalanine, tryptophane
• les acides aminés polaires neutres:
→ à fonction alcool: sérine, thréonine, tyrosine
→ à fonction thiol: cystéine
→ à fonction amide: glutamine, asparagine
• les acides aminés polaires ionisables:
→ à fonction acide: acide glutamique, acide aspartique
→ à fonction basique: histidine, lysine, arginine
d) propriétés spéci ques des acides aminés:
Les chaînes latérales se di érencient:
chaînes latérales aliphatiques
chaines latérales hydroxylées
chaines latérales contenant des groupements acides
chaines latérales basiques
chaines latérales contenant des cycles aromtaiques
B) La liaison peptidique:
Les acides aminés sont liés par condensation du groupe alpha-alpha-carbonyle d’un acide aminé
avec le groupe alpha-aminé d’un autre acide aminé. C’est la liaison peptidique.
a) liaison particulière:
Dans la liaison peptidique, la liaison C-N= 1,32 Å
la liaison simple C-N= 1,49 Å
la liaison double C=N= 1,27 Å
Elle est hybride de résonance entre les deux formes extrêmes.
La liaison peptique possède trois propriétés fondamentales:
• elle est plane
• elles est rigide
• elle est polaire
b) dimensions xes:
Il existe 3 angles de rotation qui peuvent prendre des valeurs variables:
• Φ: liberté de rotation autour la la liaison C et le groupe amidique (modi cation
conformation spatiale)
• Ω: angle de torsion autour de la liaison C-N, ne peut prendre que deux valeurs:
→ 0° en conformation Cis (rare)
→ 180° en conformation Trans
• Ѱ: liberté de rotation autour de la liaison C et le groupe carbonyle (modi cation
conformation spatiale)
c) autre liaison covalente:
fi fi fi ff fi
, La liaison bisulfure est formée par l’oxydation de résidus cystéine entre les chaînes di érentes ou
entre les régions d’une même chaîne.
Groupement N-terminal et acétylation
Proline et hydroxylation
Glutamate et carboxylation
Asparagine et glycosylation
Cystéines et acides gras
Serine, thréonine, tyrosine et phosphorylation
C) Biosynthèse des protéines:
a) généralités:
L’information est transportée sous forme d’ADN transmis aux protéines par la molécule d’ARN.
Chez les eucaryotes, la transcription se déroule dans le noyau alors que la traduction est faite
dans le cytoplasme. La traduction est une machinerie cellulaire complexe composée de
di érentes molécules d’ARN et de protéines.
Pour synthétiser une protéine il faut:
• des acides aminés: pièces de construction
• ARNm: information codée
• ARNt: transportent les acides aminés
• amino-acyl-ANRt-synthétases: enzymes qui chargent le ARNt
• ribosomes: machineries catalytiques, usines à assembler les acides aminés
• facteurs protéiques
b) l’ARNm:
Il est synthétisé dans le noyau par l’ARN polymérase II sous forme d’un pré-ARNm. Il possède
une coi e en 5’, réalise un épissage du pré-ARNm et une poly-adénylation de l’extrémité 3’. Il est
exporté dans le cytoplasme quand l’ARNm est mature
c) le code génétique:
Le code génétique nous donne 64 codons formés chacun de trois nucléotides. Un codon code
pour un acide aminé. Il existe des codons initiateurs et des codons stop. Un acide aminés peut
être codé par plusieurs codons di érents. Le code génétique est universel.
d) les ARNt:
Les ARNt sont synthétisés dans le noyau par ARN polymérase III sous forme de précurseurs
avant de subir un épissage. Ils sont soumis à diverses modi cations chimiques. Ce sont eux qui
contiennent des bases modi ées comme l’inosine, importantes dans les fonctions de l’ARNt. Les
ARNt sont de petites molécules de 80 nucléotides avec une structure tridimensionnelle précise. Il
y a des modi cations ultérieures dans le cytoplasme soit la xation à l’extrémité 3’ d’une
séquence CCA et xation de l’acide aminé.
La molécule d’ARNt peut avoir une structure en trè e ou une structure 3D en forme de L. Il
possède alors deux régions importants que sont:
• le bras accepteur en 3’ qui lie un acide aminé à l’extrémité CCA
• le bras de l’anti-codon qui porte une séquence de trois nucléotides complémentaire du
codon
L’acide aminé porté par l’Art dépend de l’anti-codon qui le caractérise. Les amino-acyl-ARNt-
synthétases couplent chaque acier aminé à un Art approprié. Le site actif de l’enzyme reconnait
une aide aminé particulier et un anti-codon particulier.
e) les ribosomes:
ff
ff fi fi fi ff fl fi fi ff
Partie 2: Protéines, propriétés, stratégies d’étude et structure
I. Introduction:
Une protéine a un rôle dans la plupart des processus biologiques:
• architecture cellulaire et tissulaire
• motricité
• transport et stockage
• communication intra- et extra-cellulaire
• métabolisme
• attaque et défense de l’organisme
• expression des gènes
Un protéine est un polymère d’acides aminés dont le nombre et l’ordre de la séquence sont
détermines génétiquement. Il y a di érents niveaux de structures:
• primaire: séquence des acides aminés lié par covalence
• secondaire: conformation répétitive localisée (hélice , feuillet etc)
• tertiaire: repliement d’une chaine peptique dans l’espace (organisation des structures
secondaires)
• quaternaire: arrangement spatial d’une protéine (association sous-unités d’une protéine
complexe)
Les protéines peuvent être classées sur la base de:
• leur solubilité dans des solutions salines:
→ albumines
→ globulines
→ histones
• leur forme:
→ breuses lorsque les rayons axiaux >10
→ globulaires ou compactes quand les rayons axiaux <10
• leur fonction biologique:
→ enzymes
→ protéines de stockage
→ protéines de régulation
→ protéines structurales
• leur structure 3D:
→ protéines avec motif de xation à l’ADN
• leur mobilité électrophorétique ou leur coe cient de sédimentation:
→ lipoprotéines plasmatiques
Il y a deux grands groupes de protéines:
• les holoprotéines: constituées d’acides aminés seulement
• les hétéroprotéines: qui portent un groupement prosthétique
II. Acquis indispensables:
A) Les acides aminés:
a) structure:
20 acides aminés sont utilisés.
La masse moyenne est de 110 Da et dépend de la chaine latérale variable.
Le carbone asymétrique possède 2 stéréoisomères.
Les protéines ne contient que les L acides aminés.
b) état d’ionisation des acides aminés:
fi 𝛼 fi ff ffi 𝛼 𝛼 𝛽
, En solution aqueuse, les acides aminés sont ionisés. L’état de ionisation dépend du pH
environnant. Le pK varie selon la fonction étudiée:
• fonction carboxylique: 1,8 à 2,5
• fonction amine: 8,7 à 10,7
c) classi cation des acides aminés:
Les acides aminés sont classés selon trois catégories:
• les acides aminés apolaires:
→ à chaîne aliphatique: glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, proline
→ à chaîne aromatique: phénylalanine, tryptophane
• les acides aminés polaires neutres:
→ à fonction alcool: sérine, thréonine, tyrosine
→ à fonction thiol: cystéine
→ à fonction amide: glutamine, asparagine
• les acides aminés polaires ionisables:
→ à fonction acide: acide glutamique, acide aspartique
→ à fonction basique: histidine, lysine, arginine
d) propriétés spéci ques des acides aminés:
Les chaînes latérales se di érencient:
chaînes latérales aliphatiques
chaines latérales hydroxylées
chaines latérales contenant des groupements acides
chaines latérales basiques
chaines latérales contenant des cycles aromtaiques
B) La liaison peptidique:
Les acides aminés sont liés par condensation du groupe alpha-alpha-carbonyle d’un acide aminé
avec le groupe alpha-aminé d’un autre acide aminé. C’est la liaison peptidique.
a) liaison particulière:
Dans la liaison peptidique, la liaison C-N= 1,32 Å
la liaison simple C-N= 1,49 Å
la liaison double C=N= 1,27 Å
Elle est hybride de résonance entre les deux formes extrêmes.
La liaison peptique possède trois propriétés fondamentales:
• elle est plane
• elles est rigide
• elle est polaire
b) dimensions xes:
Il existe 3 angles de rotation qui peuvent prendre des valeurs variables:
• Φ: liberté de rotation autour la la liaison C et le groupe amidique (modi cation
conformation spatiale)
• Ω: angle de torsion autour de la liaison C-N, ne peut prendre que deux valeurs:
→ 0° en conformation Cis (rare)
→ 180° en conformation Trans
• Ѱ: liberté de rotation autour de la liaison C et le groupe carbonyle (modi cation
conformation spatiale)
c) autre liaison covalente:
fi fi fi ff fi
, La liaison bisulfure est formée par l’oxydation de résidus cystéine entre les chaînes di érentes ou
entre les régions d’une même chaîne.
Groupement N-terminal et acétylation
Proline et hydroxylation
Glutamate et carboxylation
Asparagine et glycosylation
Cystéines et acides gras
Serine, thréonine, tyrosine et phosphorylation
C) Biosynthèse des protéines:
a) généralités:
L’information est transportée sous forme d’ADN transmis aux protéines par la molécule d’ARN.
Chez les eucaryotes, la transcription se déroule dans le noyau alors que la traduction est faite
dans le cytoplasme. La traduction est une machinerie cellulaire complexe composée de
di érentes molécules d’ARN et de protéines.
Pour synthétiser une protéine il faut:
• des acides aminés: pièces de construction
• ARNm: information codée
• ARNt: transportent les acides aminés
• amino-acyl-ANRt-synthétases: enzymes qui chargent le ARNt
• ribosomes: machineries catalytiques, usines à assembler les acides aminés
• facteurs protéiques
b) l’ARNm:
Il est synthétisé dans le noyau par l’ARN polymérase II sous forme d’un pré-ARNm. Il possède
une coi e en 5’, réalise un épissage du pré-ARNm et une poly-adénylation de l’extrémité 3’. Il est
exporté dans le cytoplasme quand l’ARNm est mature
c) le code génétique:
Le code génétique nous donne 64 codons formés chacun de trois nucléotides. Un codon code
pour un acide aminé. Il existe des codons initiateurs et des codons stop. Un acide aminés peut
être codé par plusieurs codons di érents. Le code génétique est universel.
d) les ARNt:
Les ARNt sont synthétisés dans le noyau par ARN polymérase III sous forme de précurseurs
avant de subir un épissage. Ils sont soumis à diverses modi cations chimiques. Ce sont eux qui
contiennent des bases modi ées comme l’inosine, importantes dans les fonctions de l’ARNt. Les
ARNt sont de petites molécules de 80 nucléotides avec une structure tridimensionnelle précise. Il
y a des modi cations ultérieures dans le cytoplasme soit la xation à l’extrémité 3’ d’une
séquence CCA et xation de l’acide aminé.
La molécule d’ARNt peut avoir une structure en trè e ou une structure 3D en forme de L. Il
possède alors deux régions importants que sont:
• le bras accepteur en 3’ qui lie un acide aminé à l’extrémité CCA
• le bras de l’anti-codon qui porte une séquence de trois nucléotides complémentaire du
codon
L’acide aminé porté par l’Art dépend de l’anti-codon qui le caractérise. Les amino-acyl-ARNt-
synthétases couplent chaque acier aminé à un Art approprié. Le site actif de l’enzyme reconnait
une aide aminé particulier et un anti-codon particulier.
e) les ribosomes:
ff
ff fi fi fi ff fl fi fi ff
