Dit is een samenvatting van de course 5 theorielessen over biochemie. Dit betreft de biochemie lessen uit het tweede blok van course 5 (toets K2). Zelf heb ik na het leren van deze samenvatting een 8 gehaald voor de toets (zonder herkansing)!
Biochemie blok 2 COURSE 5BM
Les 1: structuur van een aminozuur
Eiwitten hebben veel verschillende zeer specifieke functies. Eiwitten zijn uit verschillende
aminozuren samengesteld, met verschillende vormen en chemische stof eigendommen
Basisstructuur van aminozuren:
• De Ca heeft een aminogroep
gebonden, een
carbonzuurgroep, een R-groep
en een H
• Aminozuurglycine: de R-groep
is een H
• De R-substituent varieert
- Verantwoordelijk voor de
variëteit in structuur
(we moeten structuur en afk./naam/letter kennen van eiwitten)
Organische nomenclatuur: begin vanaf het ene uiteinde
Biochemische aanduiding: begin met α-koolstof en ga naar beneden in de R-groep
HIS-tag wordt getransleerd in 6x his aminozuur, deze wordt later afgeknipt
Aminozuren kunnen zowel als zuren of basen werken
Aminogroepen en carboxylgroepen kunnen doneren en accepteren van protonen
→ Functioneren als zwakke zuren en basen (vergeleken met bijv. azijnzuur) zuur base
• Bij lage pH protoneren alle groepen volledig
• Bij hoge pH doneren alle groepen hun protonen
• Bij neutrale pH vormen ze dipolaire zwitterionen → geen netto lading = pI
Zwitterion: bevat zowel een positieve als negatieve groep
In een zure omgeving zijn alle groepen in "zure vorm": R-NH3+ en R- COOH
In een base omgeving zijn alle groepen in ‘’basische vorm": R-NH2 en R-COO-
Voor buffer werkt pK1: ph 2,34 goed. Hierbij kan het 50% van de protonen afstaan
en 50% van de protonen behouden (aminogroep): R-COOH → R-COO- + H +
Een pK1 waarde zegt iets over de COOH (carboxyl) groep
Hetzelfde geldt voor pK2 voor base, pH: 9,6 (aangegeven in blauw). De pH waarbij
50% van de NH2-groepen geprotoneerd zijn:
pKa: zure dissociatieconstante; PH waarde; hoe lager de pKa, des te sterker de
neiging om een proton te dissociëren: R-NH3+ → R-NH2 + H+
zit je boven pI (isoelektrisch punt) ga je naar negatieve vorm, zit je pH onder pI dan ga je naar
positieve vorm
Zwitterions overheersen bij pH-waarden tussen de pKa-waarden van de amino- en carboxylgroepen
• Voor aminozuren zonder ioniseerbare zijketens, het iso-elektrische punt (pI) is
• Hier geldt: nettolading = nul, het aminozuur is dan het minst oplosbaar in water en
het migreert niet in elektrisch veld
Voor zure aminozuren gebruik je pI = (pK2 + pKr) / 2 en basisch aminozuur pI= (pK1 + pKr) / 2
,Les 2: voorbeeld van verschillende vormen (zuur en base) !dit kunnen tekenen!
Hoe kun je isoelektrisch punt berekenen wanneer zijgroep ioniseerbaar is?
• Identificeer soorten met een netto nullading
• Identificeer de pKa-waarde die de zuursterkte van dit zwitterion bepaalt
• Identificeer de pKa-waarde die de basissterkte van dit zwitterion definieert
• Neem het gemiddelde van deze twee pKa-waarden
Alternatieve verklaring: Het gemiddelde van de pK-waarden van de residuen die de
dezelfde lading (beide positief of beide negatief)
lading en iso-elektrisch punt van polypeptide keten
• Op basis van de pK van elke betrokken groep kunnen we de lading voorspellen bij een bepaalde pH
• Bepaling van de pI van een polypeptideketen is meer gecompliceerd→ vinden in een database
Oplosbaarheid van eiwit verhogen door pH niet bij een pI laten liggen.
Vorming van polypeptiden: Peptiden zijn kleine condensatieproducten van aminozuren
Het benoemen van peptides: (begin bij N-amino-terminus)
Met volledige aminozuurnamen -
Serylglycyltyrosylalanylleucine
Met behulp van de drieletterige codeafkorting - Ser-Gly-
Tyr-Ala-Leu
Voor langere peptiden (zoals eiwitten) kan de eenletterige
code worden gebruikt – SGYAL
Gunstige niet-covalente interacties in eiwitten=
(niet-covalente interacties (delen niet een elektronenpaar), wel-covalent (gedeeld elektronenpaar) =
zwavelbruggen (sterkst). Deze komen later aan bod)
Hydrofobe interacties
- Complex fenomeen geassocieerd met de ordening van water
moleculen rond niet-polaire stoffen
, Waterstofbruggen
- Interactie van N-H en C = O van de peptidebinding leidt tot lokale regelmatige
structuren zoals α-helixen en β-sheets
Van der Waals-interacties (London-dispersie)
- Een zwakke aantrekkingskracht op middellange
afstand tussen alle atomen die bijdraagt bij de
stabiliteit in het inwendige van het eiwit
Elektrostatische interacties/ionbindingen
- Sterke lange interacties tussen permanent
geladen groepen, of tussen het ion en een
permanente dipool, of tussen dipolen
- Zoutbruggen, in het bijzonder sterk in de
hydrofobe omgeving (midden),
stabiliseert het eiwit
SECUNDAIRE STRUCTUUR:
Buiging van peptide keten (alleen maar H-bruggen)
De zes atomen rond de peptidebinding liggen in één vlak
De Ca’s zijn de ‘scharnieren’
f (phi): hoek rond de α-
koolstof-amidestikstofbinding
y (psi): hoek rond de α-
koolstof - carboxyl-
koolstofbinding
• Sommige f- en y-combinaties zijn erg ongunstig vanwege sterische verdringing van ‘backbone’
atomen met andere atomen in de ‘backbone’ of zijketens
• Sommige f- en y-combinaties zijn gunstiger vanwege de kans op vorming
gunstige H-bindende-interacties langs de ‘backbone’
Een Ramachandran plot toont de verdeling van f en y tweevlakshoeken die
worden gevonden in een eiwit
Secundaire structuur verwijst naar een lokale ruimtelijke ordening van de
polypeptideskelet. Twee reguliere arrangementen:
De α-helix - gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen dichtbij residuen
Het β-sheet - gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen aangrenzende
segmenten die mogelijk niet in de buurt zijn.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur tessdekleijn. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour 7,99 €. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
