I. Introduction et Définitions
1. Enzyme
= Protéine catalysant une réaction biochimique
Enzymologie : depuis le 19ème siècle
→ Réactions ayant lieu seulement chez les êtres vivants (Ex. Fermentation)
Avant cela :
• Théorie Vitaliste : Énergie vitale propre à chaque organisme vivant
- 1783 : Spallanzani observe la liquéfaction de la viande de veau par un suc gastrique +
température
- 1834 : Schwann : Obtention premier agent actif d’origine animale « Pepsine »
- 1838 : Cagniard de la Latour : processus de fermentation dû à la présence d’organismes vivants
- 1858 – 1871 : Pasteur : fermentation dû à l’activité métabolique de micro-organismes
- 1860 : Berthelot : Macération de levure et transformation de saccharose en glucose + fructose
(induisant une inversion du pouvoir rotatoire)
- 1878 : F. Kühne : propose le nom d’ENZYME pour qualifier ces
ferments
- 1894 : Emil Fischer : Reconnaissance Enzyme-Substrat type
Clé-Serrure
- 1897 : Bertrand : Certaines enzymes ont besoin de facteurs dialysables « coenzymes »
- 1902 : Henri + Brown : Complexe Enzyme-Substrat = intermédiaire obligatoire, et établissement
de l’équation mathématique reliant concentration et vitesse
- 1913 : Michaelis + Menten : Équation de Michaelis-Menten décrivant la vitesse de la réaction
enzymatique
- 1926 – 1930 : Cristallisation de l’Uréase (Summer), et de la pepsine, trypsine, chymotrypsine
(Northrop)
- 1957 : Kendrew : Première structure cristallographique d’une protéine (myoglobine) par la
diffraction des rayons X
- 1960 : Première séquence (ARN) d’une enzyme (ribonucléase)
- 1965 : Monod, Wyman, Changeux : Modèle cinétique pour les enzymes allostériques (enzymes à
structure dynamique)
,Enzymes = Agents du métabolisme (catalysent toutes les réactions de l’organisme)
• Ex. Glucose utilisé pour produire de l’énergie via 10x2 réactions (Catabolisme)
→ Réaction permise par une enzyme par abaissement de l’énergie d’activation
Réaction sans catalyse : besoin d’un plus
d’énergie d’activation (plus de chaleur par ex.)
→ Catalyse = abaissement du niveau
énergétique nécessaire
Enzymes : agissent de manière coordonnées en
cascade (produit de l’une = substrat de l’autre)
Ex. Glycolyse = succession de 10 étapes
1 glucose → 2 pyruvates
Notion de Spécificité : Enzyme spécifique d’un substrat donné et d’une réaction
• Lié à une relation de type structure-activité : type de réaction caractérisée par une partie
particulière de l’enzyme (site actif)
• Spécificité plus ou moins étroite : 2 modèles (clé-serrure + modèle de forme induite)
Modèle Clé-Serrure (Fischer) : Bonne conformation
de structure
Modèle de Forme Induite (Koshland) : Dérive du
Clé-serrure et soutient la plasticité des protéines
Classification et Nomenclature :
- EC x.y.z.w
→ x = Numéro de classe (type de réaction) : 6 classes
→ y = Numéro de sous-classe (type de fonction de substrat)
→ z = Numéro de sous-sous-classe (type d’accepteur)
→ w = Numéro d’ordre (dans la sous-sous-classe)
Numéro de classe :
- 1 : Oxydoréductases : Ex. Alcool déshydrogénase (EC 1.1.1.1)
- 2 : Transférases : Ex. Hexokinase (EC 2.7.1.1)
- 3 : Hydrolases : Ex. -galactosidase (EC 3.2.1.23)
- 4 : Lyases : Ex. Pyruvate décarboxylase (EC 4.1.1.1)
- 5 : Isomérases : Ex. Glucose isomérase (EC 5.3.1.5)
- 6 : Ligases : Ex. Pyruvate carboxylase (EC 6.4.1.4)
, 2. Substrat
Substrat : S : molécule mise en jeu lors d’une réaction enzymatique et transformée par l’action d’une
enzyme
• Une enzyme pour un ou plusieurs substrats
3. Produit
Produit : P : molécule qui apparait à l’issu de la réaction catalysée par une enzyme
• Une réaction pour un ou plusieurs produits
4. Ligand
Ligand = corps chimique ayant une liaison spécifique avec une protéine
• Un ou plusieurs site de fixation spécifiques du ligand sur la protéine
5. Cofacteur
Cofacteur = corps chimique indispensable à une réaction enzymatique
• N’est pas transformé de manière définitive par la réaction
Ex. Éléments minéraux : Cu2+, Mg2+, Zn2+…
6. Coenzyme
Coenzyme = molécule biologique intervenant comme cofacteur
• Coenzymes libres : « Intervention Stœchiométrique » :
→ [Coenzymes Libres] même ordre que [Substrat]
• Coenzymes liés (groupements prosthétiques) : « Intervention Catalytique » :
→ [Coenzymes Liés] même ordre que [Enzyme]
1. Enzyme
= Protéine catalysant une réaction biochimique
Enzymologie : depuis le 19ème siècle
→ Réactions ayant lieu seulement chez les êtres vivants (Ex. Fermentation)
Avant cela :
• Théorie Vitaliste : Énergie vitale propre à chaque organisme vivant
- 1783 : Spallanzani observe la liquéfaction de la viande de veau par un suc gastrique +
température
- 1834 : Schwann : Obtention premier agent actif d’origine animale « Pepsine »
- 1838 : Cagniard de la Latour : processus de fermentation dû à la présence d’organismes vivants
- 1858 – 1871 : Pasteur : fermentation dû à l’activité métabolique de micro-organismes
- 1860 : Berthelot : Macération de levure et transformation de saccharose en glucose + fructose
(induisant une inversion du pouvoir rotatoire)
- 1878 : F. Kühne : propose le nom d’ENZYME pour qualifier ces
ferments
- 1894 : Emil Fischer : Reconnaissance Enzyme-Substrat type
Clé-Serrure
- 1897 : Bertrand : Certaines enzymes ont besoin de facteurs dialysables « coenzymes »
- 1902 : Henri + Brown : Complexe Enzyme-Substrat = intermédiaire obligatoire, et établissement
de l’équation mathématique reliant concentration et vitesse
- 1913 : Michaelis + Menten : Équation de Michaelis-Menten décrivant la vitesse de la réaction
enzymatique
- 1926 – 1930 : Cristallisation de l’Uréase (Summer), et de la pepsine, trypsine, chymotrypsine
(Northrop)
- 1957 : Kendrew : Première structure cristallographique d’une protéine (myoglobine) par la
diffraction des rayons X
- 1960 : Première séquence (ARN) d’une enzyme (ribonucléase)
- 1965 : Monod, Wyman, Changeux : Modèle cinétique pour les enzymes allostériques (enzymes à
structure dynamique)
,Enzymes = Agents du métabolisme (catalysent toutes les réactions de l’organisme)
• Ex. Glucose utilisé pour produire de l’énergie via 10x2 réactions (Catabolisme)
→ Réaction permise par une enzyme par abaissement de l’énergie d’activation
Réaction sans catalyse : besoin d’un plus
d’énergie d’activation (plus de chaleur par ex.)
→ Catalyse = abaissement du niveau
énergétique nécessaire
Enzymes : agissent de manière coordonnées en
cascade (produit de l’une = substrat de l’autre)
Ex. Glycolyse = succession de 10 étapes
1 glucose → 2 pyruvates
Notion de Spécificité : Enzyme spécifique d’un substrat donné et d’une réaction
• Lié à une relation de type structure-activité : type de réaction caractérisée par une partie
particulière de l’enzyme (site actif)
• Spécificité plus ou moins étroite : 2 modèles (clé-serrure + modèle de forme induite)
Modèle Clé-Serrure (Fischer) : Bonne conformation
de structure
Modèle de Forme Induite (Koshland) : Dérive du
Clé-serrure et soutient la plasticité des protéines
Classification et Nomenclature :
- EC x.y.z.w
→ x = Numéro de classe (type de réaction) : 6 classes
→ y = Numéro de sous-classe (type de fonction de substrat)
→ z = Numéro de sous-sous-classe (type d’accepteur)
→ w = Numéro d’ordre (dans la sous-sous-classe)
Numéro de classe :
- 1 : Oxydoréductases : Ex. Alcool déshydrogénase (EC 1.1.1.1)
- 2 : Transférases : Ex. Hexokinase (EC 2.7.1.1)
- 3 : Hydrolases : Ex. -galactosidase (EC 3.2.1.23)
- 4 : Lyases : Ex. Pyruvate décarboxylase (EC 4.1.1.1)
- 5 : Isomérases : Ex. Glucose isomérase (EC 5.3.1.5)
- 6 : Ligases : Ex. Pyruvate carboxylase (EC 6.4.1.4)
, 2. Substrat
Substrat : S : molécule mise en jeu lors d’une réaction enzymatique et transformée par l’action d’une
enzyme
• Une enzyme pour un ou plusieurs substrats
3. Produit
Produit : P : molécule qui apparait à l’issu de la réaction catalysée par une enzyme
• Une réaction pour un ou plusieurs produits
4. Ligand
Ligand = corps chimique ayant une liaison spécifique avec une protéine
• Un ou plusieurs site de fixation spécifiques du ligand sur la protéine
5. Cofacteur
Cofacteur = corps chimique indispensable à une réaction enzymatique
• N’est pas transformé de manière définitive par la réaction
Ex. Éléments minéraux : Cu2+, Mg2+, Zn2+…
6. Coenzyme
Coenzyme = molécule biologique intervenant comme cofacteur
• Coenzymes libres : « Intervention Stœchiométrique » :
→ [Coenzymes Libres] même ordre que [Substrat]
• Coenzymes liés (groupements prosthétiques) : « Intervention Catalytique » :
→ [Coenzymes Liés] même ordre que [Enzyme]
