Notes de cours
Semestre Biochimie métabolique L2 - S4
- Établissement
- Bordeaux (UB)
Ensemble des cours rédigés et divisés en chapitres (avantage pour faire des fiches et bosser tranquille)
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Aperçu du contenu
Biochimie MétaboliqueChapitre 1 : Généralités
I. La cellule = réacteur biochimique
1. Définition du catabolisme et de l’anabolisme
Les organismes vivants sont considérés comme des réacteurs biochimiques qui échangent
continuellement de la matière et de l’énergie. Les êtres vivants sont des systèmes ouverts. Le
Métabolisme correspond à l’ensemble des réactions impliqués. Ils existent des flux puisqu’il y a
échange permanent. Le flux correspond à la mesure de l’activité métabolique, il traduit une quantité
de matière transformée par unité de temps (ex : flux respiratoire).
Le catabolisme correspond au métabolisme dans lequel les molécules nutritives organiques sont
dégradées (glucides, lipides et protéines) :
- transformation en produits plus simples (nombre de C) (CO2, acétyl-CoA…)
- Conversion de l’énergie libre : synthèse ATP et de pouvoir réducteur (NADPH et surtout
NADH)
- Libération de chaleur
L’Anabolisme correspond au métabolisme dans lequel les petites molécules sont condensées pour
former des molécules plus grandes (lipides, polysaccharides, protéines, acides nucléiques)
- biosynthèse de novo de molécules complexes
- nécessite un apport d’énergie libre : utilisation d’ATP et de pouvoir réducteur (NADH et
surtout NADPH)
Il existe un couplage entre anabolisme et catabolisme. Il ne peut y avoir synthèse qu’en présence
d’ATP. Or la production d’ATP est issue du catabolisme. Le catabolisme fournit donc l’ATP à
l’anabolisme.
2. Rôle de l’ATP comme intermédiaire énergétique
L’adénosine triphosphate (ATP) est une molécule à haut
potentiel énergétique. Elle est donneuse de groupe
phosphoryle.
L’ATP donne de l’ADP + Pi qui donne de l’AMP + PPi.
Dans les cellules vivantes, la concentration d’ATP est
supérieure à celle de l’ADP qui est supérieure à celle de
l’AMP.
Le rapport ATP/ADP est compris entre 5 et 10. Si ce
rapport diminue, il a déclanchement du catabolisme. Ce
rapport constitue le rapport de l’état énergétique cellulaire.
On mesure l’énergie de l’ATP par : 𝛥𝐺0′ = −35 𝑘𝐽/𝑚𝑜l.
3. Structure des réseaux métaboliques
Ce réseau s’apparente à un réseau routier, il se constitue d’éléments structurants :
- les enzymes,
- les métabolites intermédiaires,
- des compartiments subcellulaires.
Les métabolites sont reliés entre eux par des réactions chimiques (enzymes) et des composés
chimiques (métabolites).
Les enzymes sont des macromolécules, dont la structure 3D permet une double spécificité :
- Reconnaissance du ou des substrat(s).
- Type de catalyse associée ou non à un (des) coenzyme(s).
Le fonctionnement d’un réseau métabolique est soumis à deux types de contraintes :
- des contraintes thermodynamiques, liées aux propriétés des réactions (spontanéité)
- des contraintes cinétiques, liées aux propriétés des enzymes (vitesse)
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, Biochimie Métabolique
Chapitre 1 : Généralités
II. Contrôle thermodynamique du métabolisme : réversibilité et irréversibilité des
réactions
Energie de Gibbs et réversibilité des réaction :
Soit la réaction : αA + βB → γC + δD
0′
[𝐶]𝛾 [𝐷]𝛿
ΔG𝑠𝑡 = ΔG + 𝑅𝑇 ln ( 𝛼 𝛽 )
[𝐴] [𝐵]
Le signe du ΔGst donne le sens du flux : si ΔGst < 0, on a un réaction spontanée : le flux va des
réactants (A et B) vers les produits (C et D) et inversement.
On rencontrera plusieurs cas de figures :
- 1er cas : ΔGst proche de zéro : état stationnaire de proche équilibre. Le sens du flux pourra
s’inverser in vivo par des variations de concentrations. La même enzyme pourra donc
catalyser la réaction dans les deux sens.
- 2ème cas : ΔGst << 0 : état stationnaire loin de l’équilibre. La réaction sera irréversible in vivo =
barrière thermodynamique. Une autre enzyme sera nécessaire in vivo pour catalyser la
réaction dans l’autre sens, quelquefois en utilisant de l’ATP.
III. Contrôle cinétique du métabolisme : les propriétés des enzymes
1. Enzymes Michaeliennes et allostériques
Les enzymes sont les acteurs majeurs du métabolisme. Le flux métabolique correspond à l’activité
enzymatique à l’état stationnaire. L’activité de l’enzyme dépend de la concentration en enzyme et de
la concentration en substrat(s).
1er cas : les enzymes michaeliennes :
Une enzyme michaelienne est une macromolécule qui
fonctionne grâce à sa liaison avec un substrat, c'est-à-dire
un catalyseur, qui va modifier la structure de l'enzyme
favorisant sa digestion par l'organisme. Les enzymes
michaeliennes sont des enzymes simples, ce qui signifie
qu'elles n'agissent que sur un unique site d'une molécule.
C'est la concentration du substrat qui détermine l'action de
l'enzyme michaelienne. Plus grande est la concentration,
plus la modification de la molécule est importante.
Equation de Michaelis et Menten :
𝑣𝑚𝑎𝑥 ∗ (𝑆)
𝑣=
𝐾𝑚 + (𝑆)
Avec Km = constante de Michaelis.
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, Biochimie Métabolique
Chapitre 1 : Généralités
2ème cas : enzymes allostériques :
Une enzyme allostérique est une enzyme ayant une courbe de
cinétique sigmoïde et dont l'activité peut être modifiée par un
effecteur allostérique. En se liant à un site autre que le site actif,
l'effecteur induit un changement de configuration de l'enzyme. Ce
sont des enzymes à plusieurs sous-unités.
La fixation de S (substrat) sur une sous-unité induit un changement
de conformation qui favorise la fixation de S sur les autres sous-
unités.
Cette réponse est sensible aux effecteurs :
- Positif (activateur).
- Négatif (inhibiteur).
2. Régulation non covalente et covalente (phosphorylations)
La Régulation permet d’adapter le flux métabolique aux besoins de la cellule. Il existe deux processus
de régulation à court terme :
- Par modification non covalente (enzymes allostériques)
- Modification covalente = modification post-traductionnelle la plus courante dans le
métabolisme = phosphorylation réversible : phosphorylation par une prot kinase A et
desphosphorylation par une protéine phosphatase
Réversibilité de la régulation covalente par phosphorylation :
1°) la phosphorylation peut augmenter ou diminuer l’activité de la protéine cible
2°) L’activité de la kinase par rapport à celle de la phosphatase va moduler le % de phosphorylation
de la cible et donc le % d’activation (ou d’inhibition)
3°) kinases et phosphatases sont donc elles-aussi régulées (Ex. effet du couple insuline / glucagon)
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, Biochimie Métabolique
Chapitre 1 : Généralités
3. Effet de l’insuline et du glucagon sur les phosphorylations
IV. Les différents nutriments énergétiques
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