Dia 2:
- Bipolaire ionen zorgen voor zwitterionen (+ en -)
kunnen zowel H+ opnemen als afstaan
(afhankelijk vd omgeving)
heeft zowel zuur- als base eigenschappen = amfotheer
- Rond neutrale pH (=7) —> zwitterion
Vb. Lage pH (zuur): we nemen H+ op
NH3+ houdt H+ en COO- neemt H+ op
Vb. Hoge pH (base): we geven H+ af
COO- blijft hetzelfde en NH3+ geeft H+ af
Dia 4:
- aminozuren hebben dezelfde basis (COO-, NH3+ en C)
kunnen we dus enkel van elkaar onderscheiden door
variabele zijtak = R
R is ALTIJD apolair = hydrofoob + heeft geen lading
in is in zijn geheel neutraal
Is een molecule polair = hydrofiel + heeft een lading
- R gaat functie en samenstellingen van eiwitten bepalen of
beïnvloedden
,Dia 11:
- Ip = iso elektrisch punt
= daar waar aminozuren geen lading heeft
↳ is pH vh aminozuur lager dan Ip —> aminozuur + geladen
is pH vh aminozuur hoger dan Ip —> aminozuur - geladen
is specifiek voor elk aminozuur
de zuurconstante wordt bepaald door zijtak
Dia 12:
- aminozuur + ... + aminozuur = polypeptidebinding
- peptidebinding is wel vrij stabiel
(in lichaam enkel verbroken door enzymen (gaan
chemische reacties katalyseren))
Dia 13:
- primaire structuur = sequentie vd verschillende aminozuren
lezen van aminogroep naar carboxylgroep
Dia 14:
- R takken: 1 keer omhoog en dan 1 keer omlaag
—> zodat ze niet in elkaars weg zitten
- ruggengraat eiwit = eiwit zonder zijtakken, heeft een H+
bindend potentieel
H-bruggen kunnen gevormd worden
tussen verschillende ruggengraten of
binnen 1 ruggengraat
- H+ donor: covalente binding tussen H+ en ...
—> e- weggetrokken van H+, wordt dus meer +
geladen
zal een ander element met - lading in de
buurt houden
H-brug is zwak
, - H+ acceptor: covalente binding tussen H+ en ...
—> H+ neemt e- op, wordt meer - geladen
zal een ander element met + lading in
de buurt houden
H-brug is sterk
Dia 15:
- eigenschappen vd aminozuren in hun primaire structuur
bepaal de welke functie het aminozuur zal uitvoeren
- S-bruggen zijn sterker dan H-bruggen
komt voor tussen twee of in 1 polypeptidebinding
Dia 16:
- polypeptidebindingen zijn vrij stabiel in hun vorm
—> dit dankzij alternerend een dubbele en enkelvoudige
binding, daardoor vindt er weinig rotatie plaats en alles
ligt grotendeels in hetzelfde vlak
Dia 18:
- 1. alpha-helix (spiraal) —> gestructureerd
2. β-vouwblad —> gestructureerd
3. lussen en bochten die polypeptiden maken —>
chaotisch
Welke structuur wordt bepaald door H-bruggen tussen
aminozuren die in elkaars nabijheid gelegen zijn
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper ankevanderbist. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €10,49. Je zit daarna nergens aan vast.
