Enzymologie
Hst 1; Inleiding
o Enzymologie = studie v/d werking v. enzym
o Enzymen (3)
˃ Biologische katalysatoren
▪ w gemaakt dr lichaam -> krijgt essentiële AZ dr voeding
▪ w ≠ keren gebruikt
˃ Zorgen dat stoffen ku w omgezet
▪ Bv. Giftige stoffen omzetten via enzymatische oxidatie, reductie… tot neutrale stoffen
˃ Versnellen biochemische reacties
▪ Reactie verloopt sneller -> actieve energie ↓
o Enzymen = gevoelig // efficiënt // specifiek
o Voorbeeld
˃ Α-amylase (endo -> valt overal aan)
˃ β-amylase (exo -> valt langs achter aan)
o verloop/proces
E + S -> ES
1. Enzym & Substraat zijn aanwezig ↑ ↓
2. Substraat bindt op enzym via actief centrum E + P <- EP
▪ Ontstaan ES-complex (Enzym-Substraat-)
3. Er wordt druk tss de binding van de 2 prd’en uitgeoefend -> binding zal breken
4. De producten & het enym w vrijgesteld
▪ E = vrij vr nieuwe binding m. S
˃ vaak = co-factor nodig
▪ Uit voeding gehaald (H2O, fruit, groenten)
o Voorbeeld; bruin w v/e appel
˃ Eten v. appel -> openbreken -> breken v. cellen -> in contact m. O2
˃ Melanine zorgt vr bruine pigment => vermijden
▪ Citroen -> zuur = eiwitten denatureeren
-> anti-oxidant
▪ O2 vermijden
▪ In frigo -> lage temp. +- 4°C
-> polyfenolen optimaal bij temp 20°C
, Hst 2; Enzymen-biologische katalysatoren
o Enzymen = eiwitten/ biologische katalysatoren
˃ eigen specifiek 3D vorm
˃ heeft actief centrum/zijde -> bindt m. Substraat -> Ch. Reactie
˃ temp. Afh.
Hst 3; Enzymen-Opbouw
a. Enzymen = eiwitten
o Enzymen =eiwitten = aaneenschakeling AZ
o AZ = bouwstenen grote eiwitmoleculen.
˃ 20 az -> 1000’en enzymen w gemaakt
˃ Verbonden via CO-NH verbindingen
b. Aminozuren (AZ’en)
o Opbouw AZ
˃ -COOH gr. (Carboxylgr.)
˃ -NH2 gr. (Aminogr.)
˃ H
˃ R-gr. -> is ≠’d-> ≠ in FY & CH eigenschappen
o 5 ≠ R-groepen
1. Alifatische AZ (nt polair)
▪
2. -OH of thiol gr.
▪
3. Aromatische AZ
▪
4. Basische AZ
▪ -NH2 gr. Mr nt afgeleid V. carbonzuur
5. Zure AZ & amiden
▪ -COOH in R-gr.
▪ Carbonzuur amide
c. Opbouw eiwit
o Peptide binding
˃ Binding gevormd tss COO- gr. ene AZ en NH3+ v. ander AZ
˃ Condensatie reactie -> afsplitsing H2O
˃ ≠ AZ -> vormen dipeptide -> meerde peptidebindingen -> polypeptide
o Structuren
1. Primaire structuur
▪ Lineaire keten AZ’en
▪ Sequentie AZ = specifiek/eiwit
▪ Sequentie AZ bep. Ruimtelijke structuur
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper LDF. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €10,89. Je zit daarna nergens aan vast.