100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
logo-home
Samenvatting hoofdstuk 3 Becker's World of the Cell, Global Edition, ISBN: 9781292177694 Celbiologie 1 (E03y0A) €9,49   In winkelwagen

Samenvatting

Samenvatting hoofdstuk 3 Becker's World of the Cell, Global Edition, ISBN: 9781292177694 Celbiologie 1 (E03y0A)

 8 keer bekeken  0 keer verkocht

Samenvatting hoofdstuk 3 Becker's World of the Cell, Global Edition, ISBN: 7694 Celbiologie 1 (E03y0A)

Voorbeeld 2 van de 10  pagina's

  • Nee
  • Hoofdstuk 3
  • 13 juli 2021
  • 10
  • 2019/2020
  • Samenvatting
book image

Titel boek:

Auteur(s):

  • Uitgave:
  • ISBN:
  • Druk:
Alle documenten voor dit vak (48)
avatar-seller
annalopez
Hoofdstuk 3: Macromoleculen




Proteïnen

Functionele diversiteit van eiwitten:

1. Enzymen (bio-katalysatoren)

2. Structuureiwitten (ondersteuning en vorm)

3. Motiliteit (contractie en beweging)

4. Regulerende eiwitten (controle en coördinatie van celfuncties)

5. Transporteiwitten (transport van bouwstenen en macromoleculen)

6. Hormonen (communicatie tussen cellen)

7. Receptoreiwitten (mediëren respons op externe stimuli)

8. Defensie (bescherming tegen ziekte)

9. Stockage-eiwitten (bron van aminozuren)



Hoewel er meestal meer dan 60 verschillende soorten aminozuren in
een cel zijn, worden er enkel 20 gebruikt in proteïne synthese. Het kan
zijn dat een proteïne bestaat uit meer dan deze 20 aminozuren, maar
deze andere aminozuren zijn vaak resultaat van modificaties die na de
synthese gebeuren. Hieronder zie je de structuur van een aminozuur.
Alle aminozuren, behalve glycine, bestaan in 2 stereo-isomeren
(spiegelbeeld)  D en L. Alleen de L-vormen komen voor in proteïnen.
De specifieke eigenschappen van de aminozuren hangen af van de R-
groep.

, Dit zijn de 20 aminozuren in L-vorm. Groep A is hydrofoob, hun r-
groep heeft weinig tot geen O en N.

Polymerisatie: stapsgewijze additie van aminozuren door
condensatie (of dehydratatie). Wanneer de 3 atomen van H 2O
verwijderd zijn, bindt het C-atoom van de carboxyl-groep met het N-
atoom van het andere aminozuur door een covalente binding. Deze
binding is een peptidebinding. Een proteïne heeft dus altijd een N-
terminus en een C-terminus. Deze ketting is nog geen proteïne, maar
een polypeptide. Een proteïne is een polypeptide in een specifieke 3-
dimensionale vorm die biologisch actief is.

Ze kunnen bestaan uit 1 polypeptide, dit zijn monomere proteïnen,
de meeste zijn polymeer (dimeer, trimeer…) bv. hemoglobine is een tetrameer met 2 alfa- en 2 beta-
subunits.

Misgevouwde proteïnen kunnen leiden tot vele ziektes bv. Alzheimer (p.71)
- Fibrillen van Amyloid b peptide uitgaande van amyloid precursor protein: accumuleert buiten
cellen.
- Polymeer van Tau (stabiliseert microtubuli) in neuronen
→ induceert celdood
(Neuronen sterven af, precipaten van peptide + polymeer van Tau zorgt voor celdood)



Soorten bindingen:

 Disulfide bindingen: speciaal type van covalente binding tussen de 2 S-atomen van cysteïne
aminozuren, dit gebeurt door een oxidatiereactie (2 H’s weg). Deze binding stabiliseert de
conformatie van de polypeptide (intramoleculair), bij polymere proteïnen kan het ook 2
polypeptiden binden (intermoleculair) bv. insuline
 H-bruggen:
o H-brug donoren (Bijv. hydroxyl of amino groep): H gebonden aan een meer
electronegatief atoom
o H-brug acceptoren (Bijv carbonyl of sulfhydryl groep): een electronegatief atoom
bindt de donor H.
o Via ruggengraat of R-ketens.
o Met water of intern (hydrofobe hydradatie)
 Vooral belangrijk bij het stabiliseren van helicale en sheet structuren
 Ze zijn relatief zwak, zeker in vergelijking met covalente bindingen, maar omdat ze zo
abundant zijn in biologische macromoleculen zoals DNA en proteïnen, zijn ze in grote
hoeveelheden een goede kracht
 Hydrofobe interacties: niet echt een binding of interactie. Hydrofiele R-groepen bevinden
zich meestal aan de buitenkant van de polypeptide en de hydrofobe aan de binnenkant.
 Ionische bindingen (= elektrostatische interacties):
o Tussen + en – geladen restgroepen
o Gevoelig aan pH veranderingen (daardoor valt het proteïne uit elkaar bij pH-
verandering)
o Met water of intern (hydrofobe hydratatie)
 Van der Waals interacties:

Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:

√  	Verzekerd van kwaliteit door reviews

√ Verzekerd van kwaliteit door reviews

Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!

Snel en makkelijk kopen

Snel en makkelijk kopen

Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.

Focus op de essentie

Focus op de essentie

Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper annalopez. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €9,49. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 83662 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Start met verkopen
€9,49
  • (0)
  Kopen