100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
logo-home
Samenvatting van biochemie theorie deel 1 €10,09
In winkelwagen

Samenvatting

Samenvatting van biochemie theorie deel 1

 60 keer bekeken  3 keer verkocht

Vertaling van de slides + eigen notities.

Voorbeeld 4 van de 108  pagina's

  • 26 juli 2021
  • 108
  • 2020/2021
  • Samenvatting
Alle documenten voor dit vak (37)
avatar-seller
camillegeurts
Dirk Aerenhouts




BIOCHEMIE VAN DE INSPANNING
HOC
1. Aminozuren en eiwitten

1.1 Aminozuren
→ 20 aminozuren (en vervolgens hiermee combinaties maken)
Aminozuren in een neutrale oplossing bestaan vooral uit dipolaire ionen = zwitterionen
→ geprotoneerde aminogroep (-NH3+) & gedeprotoneerde carboxylgroep (-COO-)

→ Bij een fysiologische pH (neutrale pH) → aminozuur vormt zich als een zwitterion (aan de ene kant
komt een positieve lading → NH3+ en aan de andere kant gaat de carboxylgroep een H afstaan →
COO-). Aminegroep is geprotoneerd en carboxylgroep is geprotoneerd.


Centraal: koolstofatoom → alfa koolstofatoom.
Daaraan is een waterstof gebonden aan 1 kant en aan de
andere een R variabele zijtak (kan kort of lang zijn).

Centraal koolstofatoom kan 4 bindingen aangaan: naast de 2
al, ook aan een aminogroep (NH2) + 1 carboxylgroep (COOH)
→ niet gepolariseerde vorm.


In ons lichaam worden eiwitten opgebouwd uitsluitend uit L-isomeer aminozuren (iets beter oplosbaar)

L = levo
D = dextro
=> elkaars spiegelbeeld




→ Ionisatie i.f.v. pH



We zien dat de aminozuren voornamelijk voorkomen in hun
zwitterionen bij neutrale pH.




Als de pH gaat dalen (zuurder) → aminozuur gaat proton (H+) uit omgeving opnemen en laat die binden aan
carboxylgroep en aminogroep → aminozuur heeft een bufferfunctie want de omgeving zal minder zuur zijn.

Als de pH gaat stijgen → AZ gaat gedeprotoneerd worden → geeft proton af waardoor de omgeving minder
alkalisch/ basisch worden.


1

, Dirk Aerenhouts


➔ Het feit dat een AZ dit kan = amfoterische functie (AZ is dus ook een amfoteer)


20 verschillende zijkettingen (R-variabele zijtak):
→ Verschil in de 20 AZ

- Grootte

- Lading

- Bindingscapaciteit H+

- Hydrofoob karakter

- Chemische reactiviteit


4 types van AZ:
1) Hydrofobe aminozuren met niet-polaire R groepen (“bang van water”)

2) Polaire aminozuren met neutrale R groepen maar de lading is niet gelijk verdeeld.

3) Positief geladen aminozuren met R groepen die een positieve lading hebben bij fysiologische pH.

4) Negatief geladen aminozuren met R groepen die een negatieve lading hebben bij fysiologische pH.


Hydrofobe AZ: apolaire zijtak



Bij proline: De R-var zijtak bindt opnieuw met
aminogroep.




Deze twee zijn aromatische AZ → R-var-zijtak = ring

➔ Enigste 3 die UV-licht absorberen




2

, Dirk Aerenhouts


Polaire aminozuren (ongeladen)




Aromatisch AZ


Positief geladen aminozuren Negatief geladen aminozuren




Belangrijk bij spierwerking


Afkortingen




3

, Dirk Aerenhouts


pKa- Ip


Iso-elektrisch punt van AZ/ eiwit = IP

Wordt bepaald a.d.h.v. pKA-waarde (zuurconstante van
moleculen) → vertelt ons hoe sterk een zuur is.
In eiwit = Ip berekend door gemiddelde van pKA-waarden.

Hoe kleiner de pKa → hoe sterker het zuur.
Bij een zure pH kan een zuur wel nog steeds een proton willen
afgeven aan de omgeven om het nog zuurder te maken.

Die waarde van IP komt overeen met pH-waarde waarbij de
moleculen netto geen elektrische lading draagt (neutraal).



Ip > pH --> positief geladen molecule
Ip < pH --> negatief geladen molecule



1.2 Structuur

Primaire structuur
AZ worden verbonden door een peptidebinding om een polypeptideketen te vormen.
→ De binding gebeurt tussen carboxylgroep van AZ1 met aminogroep van AZ2.



Binden van 2 AZ → verlies watermolecule.



Pijltjes toont aan dat het uit elkaar halen van keten vlotter gaat dat het op te
bouwen.



Eerste AZ heeft aminogroep nog vrij => geeft richting
→ Hier lezen: van vrije aminogroep naar vrije
carboxylgroep

Sequentie van amino naar carboxyl.




4

Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:

√  	Verzekerd van kwaliteit door reviews

√ Verzekerd van kwaliteit door reviews

Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!

Snel en makkelijk kopen

Snel en makkelijk kopen

Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.

Focus op de essentie

Focus op de essentie

Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper camillegeurts. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €10,09. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 52355 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Start met verkopen
€10,09  3x  verkocht
  • (0)
In winkelwagen
Toegevoegd