100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
logo-home
Samenvatting metabolisme en metabole regeling €8,99   In winkelwagen

Samenvatting

Samenvatting metabolisme en metabole regeling

 92 keer bekeken  1 aankoop

In dit document vind je een beknopte, maar volledige samenvatting van metabolisme en metabole regeling.

Voorbeeld 3 van de 19  pagina's

  • 30 juli 2021
  • 19
  • 2019/2020
  • Samenvatting
Alle documenten voor dit vak (19)
avatar-seller
irisvl
Metabolisme en metabole regeling
H1 BIO-ENERGETICA
1.1 DE ENERGETISCHE LOGICA VAN HET LEVEN
1.1.1 Energieproductie en consumptie in het metabolisme
- dynamische stady state = toestand die stabiel is door dynamisch evenwicht --> energie voor nodig
- systemen: open = materie en warmte uitwisselen met omgeving -> organismen: extraheren energie uit hun omgeving
gesloten = enkel warmte
geïsoleerd = noch materie, noch warmte
-> deel omgezet in bruikbare vorm energie (bv. ATP) -> arbeid verrichten
-> geven deel af als warmte
-> stellen minder georganiseerde eindproductmoleculen vrij (bv. CO2, H2O… meestal gassen)
-> minder wanorde in systeem o.w.v. vorming complexe macromoleculen
-----> stijging entropie omgeving
- fotosynthese: lichtenergie gebruiken om elektronen H2O door te geven aan CO2
CO2 + H2O --> O2 + suikers (bv. zetmeel en sucrose)
- respiratie: energie door oxideren van energierijke fotosyntheseproducten en geven elektronen door aan O2
- elektronenflow: A + e- + H+ --> AH
-> hydrogeneringsreacties reducties: aantal C-H bindingen stijgt
-> dehydrogeneringsreacties oxidaties: aantal C-H bindingen daalt
-> in cel: stapsgewijze oxidatie door enzymkatalysatoren neemt metabolisme moleculen mee langs reeks reacties
1.1.1.1 Energetische koppeling
Chemische reacties kunnen worden gekoppeld zodat een exergone reactie een endergone reactie aandrijft.
- exergone reactie = zet energie vrij --> ∆G sterk negatief
- endergone reactie = heeft energie nodig --> ∆G positief
--> bv. rotsblok bewegen door katrolsysteem
1.1.1.2 Energie tijdelijk opgeslagen in geactiveerde carriers (ATP, NADH)
brandstof (bv. glucose) -> geactiveerde carrier naar hoger energie niveau -> energetisch ongunstige reactie mogelijk
- energie gestockeerd in chemische bindingsenergie -> in makkelijk transfereerbare groep of hoge-energie elektronen
- carriers zijn bron energie en chemische groepen voor biosynthese reacties
--> bv. ATP en NADH/NADPH
-> vorming geactiveerde carrier wordt gekoppeld aan een energetisch gunstige reactie
-> katabolisme = afbraak (gunstig) en anabolisme = opbouw (ongunstig)
1.1.1.3 Enzymen bevorderen ketens van reacties
- exergone reactie -> te weinig activeringsenergie -> trage reactie
- enzym -> oriëntatie effecten en verandering vorm reagentia -> energiebarrière reagens-product verlaagt -> sneller
- specificiteit en regelbaarheid enzymen -> specifieke energiebarrières verlagen -> specifieke reacties uitvoeren
- metabole pathways ontstaan door opeenvolgen specifieke enzymen (katabole en metabole pathways)
- actieve site enzym = plaats waarop substraat op stereospecifieke manier bindt
1.1.1.4 Metabolisme wordt geregeld om balans en zuinigheid te bevorderen
- hoge activeringsenergie = barrière tegen chaos in cel
- enzymen kunnen aan- en uitgeschakeld worden via beïnvloeding van de genexpressie
- regelmechanismen: bv. concentratiedrempel precursor molecule bereikt -> neg. feedback -> enzym geremd -> productiesnelheid aangepast

1.2 THERMODYNAMISCHE BASISPRINCIPES DER BIO-ENERGETICA
1.2.1 Biologische energieomzettingen gehoorzamen de wetten der thermodynamica
- basisbegrippen en terminologie: -> systeem = alle reagentia en producten aanwezig
-> solvens = alles wat zich binnen een gedefinieerde regio in de ruimte bevindt
-> universum = systeem en zijn omgeving
- cellen creëren en handhaven orde in een universum van steeds toenemende wanorde
--> aanhoudende stroom van reacties nodig (= biosynthese), atomen en energie nodig en reacties bevorderd door enzymen
- 2de wet thermodynamica: ‘Wanorde van universum/eender welk geïsoleerd systeem kan alleen maar toenemen.’
- cel = open systeem --> daling wanorde
- omgeving --> entropie stijgt o.w.v. vrijkomende warmte
- Behoud van energie: ‘Waar komt die vrijgestelde warmte vandaan?’ -> ‘energieproductie in de cel’ is eigenlijk energieomzettingen




1

,- Gibbs vrije energie: G = H – TS
- enthalpieterm H: energieverandering bij constante druk, H hoog als binding energierijk
- entropieterm S: graad van wanordevorming
- energie die vrij beschikbaar is voor het verrichten van nuttige arbeid
- spontane reactie  ∆H neg. en ∆S pos.  vermindering in bruikbare energie, dus ∆G neg.
Waar? Moleculen bezitten energie o.w.v. hun translaties, vibraties, rotaties en bindingen
reactie: A + B --> C + D, verandering vrije energie: ∆G = G (C + D) – G (A + B)
knalgas reactie: H2O gevormd, ordelijker dan reagentia H2 en O2, maar ΔH is zo negatief dat proces toch spontaan verloopt
energiediagram: x-as verloop reactie en y-as ΔG, activeringsenergie nodig
verband ΔG en K:
- ΔG wordt meer negatief als de ratio van A/B stijgt
[A]
- ∆G = ∆G° + 0,616ln
[B]
- ΔG = 0 bij evenwicht
[A]
- chemisch evenwicht bij 37°C als = e−ΔG°/0,616
[B]
effect enzymen: activeringsenergie verlaagt, ∆G° en ligging evenwicht blijven onveranderd
a.d.h.v. ∆G° en concentraties kan voorspelt worden in welke richting een reactie optreedt
∆G’s zijn additief: ∆G metabole pathway = som ∆G’s stappen/sequentiële reacties
hoge-energie bindingen:
- binding waarvoor de ΔG° voor hydrolyse sterk negatief is -> kan gebruikt worden om chemische arbeid te leveren
- sterk negatieve ΔG  negatiever dan ΔG van hydrolyse ATP (-7,3 kcal/mol)
bronnen ∆G: heterotrofe- (∆G uit voedselmoleculen) en fotosynthetische cellen (uit geabsorbeerde zonnestraling)

1.3 FOSFORYLGROEP TRANSFERS EN ATP
1.3.1 Vorming en consumptie van ATP – een overzicht (zie Fig. 1.1. p. 19, notities)
ATP4- + H2O –hydrolyse–> ADP3- + PO42- + H+ (∆G° = -30,5 kJ/mol)
- elektrostatische afstoting binnenin ATP vermindert
- vrijgestelde fosfaat meer gestabiliseerd door resonantie dan binnen ATP
- gevormde ADP2- ioniseert onmiddellijk tot ADP3-
- conc. hydrolyseproducten van ATP wordt ver onder evenwichtsconc. gehouden --> massawerking geeft hydrolyse ‘extra duw’
----> ΔG afhankelijk van celtype, -50 tot -65 kJ/mol
- ADP en Pi zijn sterker gehydrateerd en dus stabieler dan ATP
1.3.2 Andere ergierijke verbindingen - structurele verklaring
Gefosforyleerde verbindingen
Fosfo-enolpyruvaat (PEP):
PEP3- + H2O –hydrolyse–> pyruvaat– + PO42- (∆G° = 61,9 kJ/mol)
-> enolvorm pyruvaat kan onmiddellijk tautomeriseren tot stabielere ketovorm (reagens 1 vorm en product 2 mogelijke vormen)
1,3-bisfosfoglyceraat:
1,3-bisfosfoglyceraat4– + H2O –hydrolyse–> 3-fosfoglyceraat3– + PO42 -+ H+ (∆G° = -49,3 kJ/mol)
-> reactieproduct 3-fosfoglycerinezuur verliest onmiddellijk proton --> 3-fosfoglyceraat heeft 2 mogelijke resonantievormen
Fosfocreatine:
fosfocreatine2– + H2O –hydrolyse–> creatine + PO42 - (∆G° = -43,0 kJ/mol)
-> vrijstelling fosfaat en resonantiestabilisatie bevorderen de voorwaartse reactie
-> belang: te hoge [ATP] -> kristallisatie -> beschadiging cel --> teveel aan ATP tijdelijk gesplitst door creatine (bv. in spiercellen)
Thioester verbindingen
- bv. Acetyl-CoA
- thioesters: minder resonantiestabilisatie o.w.v. zwakkere overlap en grootte S-atoom
-> hydrolyse levert carboxylzuur: ionisatie en resonantiestabilisatie -> hoge ∆G°
indeling volgens fosfaattransferpotentiaal
- bv. hydrolyse PEP -> meer E dan nodig voor condensatie Pi met ADP -> directe donatie Pi uit PEP naar ADP thermodyn. mog.
- PEP > ATP > glucose-6-P
1.3.3 ATP levert energie door groeptransfers, niet door eenvoudige hydrolyse
ATP hydrolyse --> warmte, kan geen reacties aandrijven in een isotherm systeem
2-staps proces: 1. deel ATP molecule getransfereerd naar substraat molecule/aminozuur in enzym --> vrije E inhoud verhoogt
2. fosfaatbevattende groep van ATP verplaatst --> genereerd vrij Pi, PPi of AMP
---> ATP neemt covalent deel aan de reactie waaraan ze vrije energie bijdraagt
---> non-covalente binding ATP (/GTP) -> hydrolyse tot ADP (/GDP) + Pi -> energie -> eiwit alterneert tussen 2 conformaties -> beweging

2

, 1.4 BIOLOGISCHE REDOXREACTIES
elektronenflow in redoxreacties is verantwoordelijk voor alle arbeid geleverd door levende organismen
- in niet-fotosynthetische organismen -> elektrondonor = gereduceerde molecule afkomstig uit voedsel
- in fotosynthetische moleculen -> elektrondonor = stof die werd geëxciteerd door zonlicht
1.4.1 De flow van elektronen kan biologische arbeid verrichten
automotor: - elektronbron = batterij met twee stoffen die verschillen in EN --> elektronen spontaan door circuit door elektron motive force
- energie transducer (motor) --> gekoppeld aan reeks mechanische onderdelen om nuttige arbeid te leveren
‘biologisch circuit’ in levende cellen:
- elektronbron = relatief gereduceerde stof, bv. glucose
- elektronen vloeien langs elektron carrier intermediairen naar acceptor (bv. zuurstof) = exergone flow (O heeft hogere EN)
- elektron motive force --> transducers (enzymen en andere eiwitten) --> nuttige arbeid
- mitochondriën: productie pH verschil --> protongradiënt --> Epot = proton motive force --> ATP synthase --> arbeid
1.4.2 Biologische oxidaties zijn vaak dehydrogeneringen
- bv. alkaan naar alkeen --> oxidatie (verlies van elektronen) valt samen met verlies van waterstof
- vele enzymen die oxidatie reacties uitvoeren zijn dehydrogenasen (meer gereduceerde stoffen rijker aan H en meer geoxideerde rijker aan O)
1.4.3 Cellulaire oxidatie van glucose tot CO2 vereist gespecialiseerde elektron carriers
oxidatie van glucose: C6H12O6 + 6O2 --> 6CO2 + 6H2O
- ΔG°0 = –2840 kJ/mol --> veel meer E dan nodig voor ATP synthese (50-60 kJ/mol)
- omzetting glucose naar CO2 in een reeks gecontroleerde reacties
- klein e overschot --> elektronen getransfereerd naar co-enzymen gespecialiseerd in transport elektronen, bv. NAD+ en FAD
1.4.4 Een aantal co-enzymen en eiwitten fungeren als universele elektron carriers
reductie carriers --> conservering vrije energie
- nucleotiden NAD+ en NADP+ -> reversibele oxidatie/reductie, vrij bewegen van ene naar andere enzym
- flavine nucleotiden FMN en FAD -> sterk gebonden aan enzymen (nl. flavoproteïnen) -> functioneren als prosthetische groep
- vetoplosbare quinonen: bv. ubiquinone en plastoquinone -> elektroncarriers en protondonors in membranen
- ijzer-zwavel proteïnen en cytochromen -> dienen ook als elektroncarriers
1.4.5 NADH en NADPH werken met dehydrogenasen als oplosbare elektron carriers
NAD+ -> Nicotinamide adenine dinucleotide --> oxidaties --> katabole reacties
NADPH -> Nicotinamide adenine dinucleotide fosfaat --> reducties --> anabole reacties
< 2 nucl. verbonden via fosfoanhydride binding
nicotinamide ring lijkt op pyridine -> ook wel ‘pyridine nucleotiden’ genoemd
vitamine niacine = bron nicotinamide deel van de nucl.
reversibele reductie van nicotinamide ring
- benzenoide ring --> quinoïde vorm (absorptie licht 340 nm)
- 2 H’s -> (NAD+ of NADP+) ontvangt hydride ion (:H-) -> (NADH of NADPH) -> tweede proton vrijgesteld in de waterige oplossing
- halfreactie van elk type reactie is dus:
NAD+ + 2e- + 2H+ --> NADH + H+
NADP+ + 2e- + 2H+ --> NADPH + H+
- notatie: + --> geox. vorm (+ op N)
H --> toevoeging hydride ion (:H-, 1 proton en 2 elektronen)
algemene reacties:
AH2 + NAD+ --> A + NADH + H+
A + NADPH + H+ --> AH2 + NADP+
AH2 --> gereduceerd substraat
A --> geoxideerd substraat
enzym = oxidoreductase of dehydrogenasen ---> geen netto productie of consumptie van NAD+ of NADH
associatie tussen een dehydrogenase en NAD of NADP is relatief los -> co-enzym diffundeert gemakkelijk van het ene enzym
naar een ander, en werkt daarbij als een elektroncarrier van het ene substraat naar het andere
1.4.6 Flavine nucleotiden zijn sterk gebonden aan flavoproteïnen
Flavoproteïnen = enzymen die redox reacties katalyseren m.b.v. FMN/ FAD als co-enzym
FMN -> flavine mononucleotide --> afgeleid van vitamine riboflavine
FAD -> flavine adenine dinucleotide
reversibele reductie isoalloxazine ring -> 1 of 2 H’s opnemen van gereduceerd substraat
(2H’s) volledig gereduceerde vormen: FADH2 en FMNH2
(1H) semiquinone vorm van isoalloxazine ring geproduceerd: FADH. en FMNH.
shift absorptieband na reductie: 570 nm naar 450 nm


3

Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:

√  	Verzekerd van kwaliteit door reviews

√ Verzekerd van kwaliteit door reviews

Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!

Snel en makkelijk kopen

Snel en makkelijk kopen

Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.

Focus op de essentie

Focus op de essentie

Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper irisvl. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €8,99. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 73314 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Start met verkopen
€8,99  1x  verkocht
  • (0)
  Kopen