Samenvatting op basis van mijn notities en slides van de les. Voor de richtingen Biomedische Wetenschappen en Tandheelkunde, deze zien dezelfde leerstof in dit vak.
Hoofdstuk 6: ‘Wat gebeurt er met een eiwit na de
translatie’?
- Bij verlaten van ribosoom is eiwit niet altijd functioneel
- Moet nog gevouwen worden tot structuur ⇒ hoe zit in een bepaalde AZ-sequentie
van het eiwit
Chaperones HSP60 en HSP70
- De juiste vorm aannemen moet snel gebeuren, eiwitten worden geholpen door
gespecialiseerde enzymen
● Chaperone hsp70
○ Herkend eiwit door zevental hydrofobe aminozuren die elkaar opvolgen
○ Stelt hydrofobebindingsplaats open waaraan de hydrofobe delen kunnen
hechten
■ Onder ATP-gebonden toestand
○ Omzetten van ATP naar ADP
■ Gesloten conformatie ⇒ eiwit kan zich nu tot juist structuur
vervormen
● Chaperonine hsp60
○ Kamertje uit 2 ringen
■ Elk 7 hsp60 moleculen
○ Ander eiwit als deksel
■ Bindt ATP
○ Eiwit krijgt 15-tal seconden de tijd om zich om te vormen
■ Hierna conformatieverandering door omzetting ATP naar ADP ⇒
deksel komt los
■ Eiwit komt vrij, ook al slecht geplooid
, - Glycosylering ⇒ afzetting suikergroepen
- Binding cofactoren en metalen
- Acetylering en methylering
- Ubiquinering
Proteasen
Proteolyse = hydrolyseren van polypeptideketens
- Proteïnen die niet meer nodig zijn worden afgebroken ⇒ recyclage van AZ
- Afbreken van voedsel tot AZ
- Activering van pro-enzymen (vorm van posttranslationele modificatie
Spijsvertering
● Begint in maag
○ Eiwitten denatureren
■ Peptidebindingen bereikbaar voor proteasen
○ Proteasen splitsen eiwitten door hydrolyse vd zeer stabiele peptidebinding
■ Bv. Pepsine in maag ⇒ niet specifiek, kan alle eiwitten afbreken
● Gaat verder in dunne darm
○ Pancreas scheidt proteasen af
■ Eiwitten afgebroken tot di- en tri-peptiden en vrije AZ
○ Producten worden opgenomen door darmepitheel
■ In membraan en intracellulair verder afgebroken
■ Vrije AZ via bloedbaan over hele lichaam
● Chymotrypsine
○ Protease, extracellulair actief in spijsvertering
○ Selectief
■ Grote of hydrofobe apolaire AZ aan carboxy-terminale zijde afbreken
● Trp, Tyr, Phe en Met
■ Heeft hydrofobe ‘pocket’ waarin de ongeladen zijketens in passen
○ Afbraak door nucleofiele aanval op carbonylgroep substraat
■ Nucleofiel serine wordt kort covalent gebonden aan substraat
● Stap 1 = acetylatie: carboxy-terminaal uiteinde eiwit afgesplitst
● Stap 2 = de-acetylatie: enzyme terug vrij van substraat
2
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper EmilieBMW. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €3,00. Je zit daarna nergens aan vast.
