100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na je betaling Lees online óf als PDF Geen vaste maandelijkse kosten
logo-home
Eerder door jou gezocht
Eerder door jou gezocht
logo
Biochemie samenvatting COURSE 5, BLOK 2 €7,99
In winkelwagen
Snel navigeren naar
Voorbeeld
  2.  
  3. Hogeschool Arnhem En Nijmegen (HAN)
  4.  
  5. Biochemie

Samenvatting

Biochemie samenvatting COURSE 5, BLOK 2
 4 keer verkocht
  • Vak
  • Biochemie
  • Instelling
  • Hogeschool Arnhem En Nijmegen (HAN)

Dit is een samenvatting van de course 5 theorielessen over biochemie. Dit betreft de biochemie lessen uit het tweede blok van course 5 (toets K2). Zelf heb ik na het leren van deze samenvatting een 8 gehaald voor de toets (zonder herkansing)!

Voorbeeld 3 van de 21  pagina's

Document informatie

  • 16 juni 2022
  • 21
  • 2020/2021
  • Samenvatting

Onderwerpen

  • course 5
  • bml
  • tweede jaar
  • biochemie
  • kennistoets
  • han
  • k2
  • hogeschool arnhem nijmegen

Geschreven voor

  • Hogeschool Arnhem en Nijmegen (HAN)
  • Biologie En Medisch Laboratoriumonderzoek
  • Biochemie
Alle documenten voor dit vak (20)

Verkoper

avatar-seller
tessdekleijn

Ontvangen beoordelingen

Voorbeeld van de inhoud

Biochemie blok 2 COURSE 5BM
Les 1: structuur van een aminozuur
Eiwitten hebben veel verschillende zeer specifieke functies. Eiwitten zijn uit verschillende
aminozuren samengesteld, met verschillende vormen en chemische stof eigendommen
Basisstructuur van aminozuren:
• De Ca heeft een aminogroep
gebonden, een
carbonzuurgroep, een R-groep
en een H
• Aminozuurglycine: de R-groep
is een H
• De R-substituent varieert
- Verantwoordelijk voor de
variëteit in structuur


(we moeten structuur en afk./naam/letter kennen van eiwitten)

Organische nomenclatuur: begin vanaf het ene uiteinde
Biochemische aanduiding: begin met α-koolstof en ga naar beneden in de R-groep
HIS-tag wordt getransleerd in 6x his aminozuur, deze wordt later afgeknipt

Aminozuren kunnen zowel als zuren of basen werken
Aminogroepen en carboxylgroepen kunnen doneren en accepteren van protonen
→ Functioneren als zwakke zuren en basen (vergeleken met bijv. azijnzuur) zuur base
• Bij lage pH protoneren alle groepen volledig
• Bij hoge pH doneren alle groepen hun protonen
• Bij neutrale pH vormen ze dipolaire zwitterionen → geen netto lading = pI
Zwitterion: bevat zowel een positieve als negatieve groep

In een zure omgeving zijn alle groepen in "zure vorm": R-NH3+ en R- COOH
In een base omgeving zijn alle groepen in ‘’basische vorm": R-NH2 en R-COO-

Voor buffer werkt pK1: ph 2,34 goed. Hierbij kan het 50% van de protonen afstaan
en 50% van de protonen behouden (aminogroep): R-COOH  → R-COO- + H +
Een pK1 waarde zegt iets over de COOH (carboxyl) groep

Hetzelfde geldt voor pK2 voor base, pH: 9,6 (aangegeven in blauw). De pH waarbij
50% van de NH2-groepen geprotoneerd zijn:

pKa: zure dissociatieconstante; PH waarde; hoe lager de pKa, des te sterker de
neiging om een proton te dissociëren: R-NH3+ → R-NH2 + H+

zit je boven pI (isoelektrisch punt) ga je naar negatieve vorm, zit je pH onder pI dan ga je naar
positieve vorm
Zwitterions overheersen bij pH-waarden tussen de pKa-waarden van de amino- en carboxylgroepen
• Voor aminozuren zonder ioniseerbare zijketens, het iso-elektrische punt (pI) is 
• Hier geldt: nettolading = nul, het aminozuur is dan het minst oplosbaar in water en
het migreert niet in elektrisch veld

Voor zure aminozuren gebruik je pI = (pK2 + pKr) / 2 en basisch aminozuur pI= (pK1 + pKr) / 2

,Les 2: voorbeeld van verschillende vormen (zuur en base) !dit kunnen tekenen!




Hoe kun je isoelektrisch punt berekenen wanneer zijgroep ioniseerbaar is?
• Identificeer soorten met een netto nullading
• Identificeer de pKa-waarde die de zuursterkte van dit zwitterion bepaalt
• Identificeer de pKa-waarde die de basissterkte van dit zwitterion definieert
• Neem het gemiddelde van deze twee pKa-waarden
Alternatieve verklaring: Het gemiddelde van de pK-waarden van de residuen die de
dezelfde lading (beide positief of beide negatief)

lading en iso-elektrisch punt van polypeptide keten
• Op basis van de pK van elke betrokken groep kunnen we de lading voorspellen bij een bepaalde pH
• Bepaling van de pI van een polypeptideketen is meer gecompliceerd→ vinden in een database

Oplosbaarheid van eiwit verhogen door pH niet bij een pI laten liggen.

Vorming van polypeptiden: Peptiden zijn kleine condensatieproducten van aminozuren




Het benoemen van peptides: (begin bij N-amino-terminus)
Met volledige aminozuurnamen -
Serylglycyltyrosylalanylleucine
Met behulp van de drieletterige codeafkorting - Ser-Gly-
Tyr-Ala-Leu
Voor langere peptiden (zoals eiwitten) kan de eenletterige
code worden gebruikt – SGYAL

Gunstige niet-covalente interacties in eiwitten=
(niet-covalente interacties (delen niet een elektronenpaar), wel-covalent (gedeeld elektronenpaar) =
zwavelbruggen (sterkst). Deze komen later aan bod)

Hydrofobe interacties
- Complex fenomeen geassocieerd met de ordening van water
moleculen rond niet-polaire stoffen

, Waterstofbruggen
- Interactie van N-H en C = O van de peptidebinding leidt tot lokale regelmatige
structuren zoals α-helixen en β-sheets

Van der Waals-interacties (London-dispersie)
- Een zwakke aantrekkingskracht op middellange
afstand tussen alle atomen die bijdraagt bij de
stabiliteit in het inwendige van het eiwit

Elektrostatische interacties/ionbindingen
- Sterke lange interacties tussen permanent
geladen groepen, of tussen het ion en een
permanente dipool, of tussen dipolen
- Zoutbruggen, in het bijzonder sterk in de
hydrofobe omgeving (midden),
stabiliseert het eiwit




SECUNDAIRE STRUCTUUR:
Buiging van peptide keten (alleen maar H-bruggen)
 De zes atomen rond de peptidebinding liggen in één vlak
 De Ca’s zijn de ‘scharnieren’
f (phi): hoek rond de α-
koolstof-amidestikstofbinding
y (psi): hoek rond de α-
koolstof - carboxyl-
koolstofbinding

• Sommige f- en y-combinaties zijn erg ongunstig vanwege sterische verdringing van ‘backbone’
atomen met andere atomen in de ‘backbone’ of zijketens
• Sommige f- en y-combinaties zijn gunstiger vanwege de kans op vorming
gunstige H-bindende-interacties langs de ‘backbone’

Een Ramachandran plot toont de verdeling van f en y tweevlakshoeken die

worden gevonden in een eiwit


Secundaire structuur verwijst naar een lokale ruimtelijke ordening van de
polypeptideskelet. Twee reguliere arrangementen:
De α-helix - gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen dichtbij residuen
Het β-sheet - gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen aangrenzende
segmenten die mogelijk niet in de buurt zijn.

Dit zijn jouw voordelen als je samenvattingen koopt bij Stuvia:

Bewezen kwaliteit door reviews

Bewezen kwaliteit door reviews

Studenten hebben al meer dan 850.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet jij zeker dat je de beste keuze maakt!

In een paar klikken geregeld

In een paar klikken geregeld

Geen gedoe — betaal gewoon eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard en je bent klaar. Geen abonnement nodig.

Focus op de essentie

Focus op de essentie

Studenten maken samenvattingen voor studenten. Dat betekent: actuele inhoud waar jij écht wat aan hebt. Geen overbodige details!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper tessdekleijn. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €7,99. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 68175 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 15 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Start met verkopen
€7,99  4x  verkocht
  • (0)
In winkelwagen
Toegevoegd