Biochemie - examenvragen
Hoofdstuk 1 Biomoleculen - essayvragen
Bespreek de structuur en eigenschappen van histidine.
Histidine = His of H
‐ Aminozuur met een imidazol restgroep, een bijzondere veelzijdige keten die bij pH 7
kan optreden als een elektrofiel, nucleofiel, H+-donor en H+-acceptor
‐ Enige van alle standaard aminozuren met een ioniseerbare zijketen die een pKa heeft
van » 7. Bij fysiologische pH is dus ongeveer evenveel geladen als niet-geladen histidine.
‐ Niet-geladen vorm: 1 N-atoom dat een elektrofiel is en dus een H+-donor & 1 N-atoom
dat een nucleofiel is en dus een H+-acceptor, dat is ook een zeer effectieve nucleofiele
katalysator en speelt dus een belangrijke rol in het katalytisch centrum van veel
enzymen. ⇢ hierin histidine gedeprotoneerd en is het dus een H+-acceptor
‐ Geladen vorm: histidine op tweede N-atoom geprotoneerd en is dus een H+-donor &
komt ook voor als 2 tautomeren. De geladen vorm van histidine is niet nucleofiel.
Bespreek cysteïne, methionine en proline.
Cysteïne = Cys of C
‐ Sulfhydryl als restgroep die cysteïne polair maakt.
‐ Door oxidatie kan dit aminozuur een disulfide vormen = cystine, als dat gevormd
wordt tussen verschillende delen van een eiwitketen = disulfidebruggen die dragen
bij tot de 3D structuur van een eiwit.
‐ Ioniseert op licht alkalische pH: pKa van de restgroep = 8,2. Ionisatie van de
sulfhydrylgroep levert een sterk nucleofiele zwavelgroep, die zeer reactief is en
vaak een belangrijk onderdeel is van het katalytisch centrum van enzymen.
Methionine = Met of M (zelfde als alanine, valine, leucine en isoleucine)
‐ Heeft een inerte en alifatische zijketen, is non-polair en hydrofoob & dragen geen
functionele groepen.
‐ Alifatische zijketens clusteren samen en vormen eiwitten, die eiwitstructuur
stabiliseren door hydrofobe interacties.
‐ Verschillende vormen kunnen bijdragen tot de structuur van een eiwit door ruimte
die ze innemen door hun uitstekende zijketens.
Proline = Pro of P
‐ Cyclische structuur en is gematigd polair
‐ Aminogroep wordt in een rigide conformatie gehouden waardoor de zijketens
minder flexibel zijn. Aminogroep functioneert als alifatische zijketen die convalent
gebonden is aan N van de peptidebinding, daardoor is er geen amidegroep in dit
aminozuur die kan deelnemen aan vorming van waterstofbruggen.
‐ Bevordert door speciale structuur vorming van knik in peptideketen
VERKLARING trans is meestal gunstiger dan cis, maar bij een peptidebinding met
proline wordt de alifatische ring van proline met een cis-conformatie niet zo dicht
bij de restgoepen gebracht. Cis is dus niet zo slecht bij proline dan bij andere
aminozuren GEVOLG proline verhoogt kans op knik in peptideketen
,Bespreek phenylalanine, tyrosine, en tryptophaan.
Phenylalanine = Phe of F
MM
‐ Hydrofobe zijketens: deelname aan hydrofobe interacties
‐ Zijring lijkt op een benzeenring
‐ Zeer hydrofoob en weinig reactief & apolair aminozuur
Tyrosine = Tyr of Y
‐ Hydrofobe zijketens: deelname aan hydrofobe interacties
‐ Intermediair polair door restgroep met daaraan OH-groep
‐ OH-groep:
• kan deelnemen aan waterstofbruggen mmm
• belangrijke functionele groep bij bepaalde enzymen
• belangrijk in eiwitten omdat die gefosforyleerd kan worden door
tyrosinekinasen (belangrijk bij signaaltransductie)
Tryptophaan = Trp of W
‐ Hydrofobe zijketens: deelname aan hydrofobe interacties
mmmm
‐ Intermediair polair door stikstof in indolring
‐ Grootste zijketen & ‘zeldzaam’ (komt meestal maar enkele keren voor in eiwit)
Allemaal: absorberen UV-licht, eigenschap die vaak gebruikt wordt bij het bestuderen van eiwitten. In
een spectrofotometer kan men de absorptie van licht door een eiwitstaal meten en die vergelijken
met absorptie van standaardstalen ⇢ concentratie van eiwitstaal bepalen
Bespreek glycine, alanine, valine, leucine en isoleucine.
Glycine = Gly of G
‐ Enige symmetrische aminozuur
‐ Flexibeler in conformatie want heeft geen zijketen, alleen maar H
(kleinere restgroepen zijn flexibeler & dus meer conformaties mogelijk)
‐ Draagt weinig bij tot hydrofobe interacties omwille van kleine zijketen
Alanine = Ala of A – valine = Val of V – leucine = Leu of L – isoleucine = Ile of I
‐ Heeft een inerte en alifatische zijketen, is non-polair en hydrofoob &
dragen geen functionele groepen.
‐ Alifatische zijketens clusteren samen en vormen eiwitten, die
eiwitstructuur stabiliseren door hydrofobe interacties.
‐ Verschillende vormen kunnen bijdragen tot de structuur van een eiwit
door ruimte die ze innemen door hun uitstekende zijketens.
,Bespreek asparagine, glutamine, asparaginezuur, glutaminezuur, arginine, en lysine.
Asparagine = Asn of N – glutamine = Gln of Q
‐ Amiden van asparaginezuur en glutaminezuur
‐ Relatief polair
‐ Kunnen via zijketen H doneren of accepteren bij vorming van waterstofbruggen
Asparaginezuur = Asp of D – glutaminezuur = Glu of E
‐ Carboxylgroepen in de zijketens met een pKa » 4
‐ Volledig geïoniseerd bij pH 7 en zeer polair
‐ Kunnen metalen en kationen binden aan eiwitten (= cheleren) door hun sterke negatieve lading
Arginine = Arg of R – lysine = Lys of K
‐ Arginine: positief geladen guanidinogroep
‐ Lysine: 2e primaire aminogroep op de e-positie van alifatische zijketen
‐ pKa » 10 dus sterk positief geladen op fysiologische pH (belangrijk voor ladingsinteracties van
eiwit) __
manen Wat is hun bijdrage
we en threonine.
Bespreek serine minin de regeling van enzymen?
Serine = Ser of S – threonine = Thr of T
‐ Polair door aanwezigheid van OH-groep
‐ OH-groepen kunnen functioneren als H-donor of H-acceptor in vorming van waterstofbruggen
‐ Kunnen gefosforyleerd worden (belangrijk bij signaaltransductie)
Bijdrage in regeling van enzymen: sommige enzymen worden niet alleen via substraatconcentratie en
allosterie maar ook via covalente verandering van aminozuurzijketens geregeld. Fosforylering en
defosforylering van serine-, threonine- of tyrosinezijketens zijn hier het belangrijkste vb van.
Fosfaatesters worden gevormd door proteïne kinasen. Deze enzymen brengen een fosfaat van ATP
over op aminozuurzijketens. Fosfaatesters worden gesplitst door hydrolyse via proteïne fosfatasen.
Activiteit van proteïne kinasen en fosfatasen wordt geregeld door chemische, extracellulaire stimuli,
die in de cel worden omgezet tot intracellulaire chemische signalen (belangrijk signaaltransductie)
Fosforylatie induceert negatieve ladingen in het eiwit, waardoor een conformatieverandering
optreedt. Daardoor kunnen veel aspecten van de enzymwerking geregeld worden:
1 Positionering van katalytische groepen in actief centrum verandert, waardoor de katalyse
meer/minder efficiënt wordt
2 Stabiliteit van enzym verandert. Reversibele fosforylering kan de gevoeligheid voor proteasen
veranderen en kan de inplanting van ubiquitine regelen
3 Door reversibele fosforylering kan de interactie met andere eiwitten gemodificeerd worden
4 Door reversibele fosforylering kan de interactie met DNA geregeld worden
, Hoofdstuk 1 Biomoleculen - bijvragen
Wat is een waterstofbrug?
Waterstofbrug = een niet-covalente binding tussen een sterke elektronegatief atoom (F, O, N) en een
naburig waterstof, gebonden aan een ander sterk elektronegatief atoom. Ze zijn van groot belang bij
de fysische eigenschappen van water zoals smeltpunt en kookpunt.
Welke aminozuren kunnen gefosforyleerd worden?
Serine, threonine en tyrosine kunnen gefosforyleerd worden (belangrijk bij signaaltransductie)
Verklaar: een eiwitgedeelte dat dient als een scharniergebied binnen deze molecule
bevat vaak een grote hoeveelheid glycines.
Glycine is een symmetrisch aminozuur dat apolair is en geen zijketens heeft, hierdoor verleent het aan
eiwitketens een grotere conformationele flexibiliteit.
Wat is het voordeel voor de cel van het opslaan van glucose als glycogeen?
‐ Lever is zeer rijk aan glycogeen: wanneer glycogeen gebruikt wordt om energie te betrekken uit
glucose, kunnen degraderende enzymen inwerken op de vele uiteinden, wat een zeer grote
versnelling betekent voor het beschikbaar stellen van glucose.
‐ Levercellen stockeren een hoeveelheid glycogeen equivalent aan een concentratie van 0,4M
glucose, deze concentratie zou als afzonderlijke moleculen de cel doen barsten door het
osmotisch effect.
‐ Met een extracellulaire concentratie van 5mM en een intracellulaire concentratie van 0,4M zou de
vrije-energieverandering nodig voor opname van glucose tegen een zo hoge gradiënt te hoog zijn
om enig transport toe te laten.
In het kort: Zorgt voor een grote versnelling voor het beschikbaar stellen van glucose doordat
glycogeen erg vertakt is en hier op elk uiteinde enzyme kunnen aanvangen. Glucose als afzondelrijke
moleculen in lever zou levercellen doen barsten door osmotisch effect. Vervolgens zorgen de grote
verschillen in gradiënten van extracellulaire matrix en intracellulaire matrix dat de vrije
energieverandering nodig voor opname tegen een te hoge gradient plaatsvindt waardoor er geen
transport mogelijk is
