Samenvatting
samenvatting biochemie
- Vak
- Biochemie
- Instelling
- Vrije Universiteit Brussel (VUB)
volledige samenvatting lessen biochemie geschreven in
[Meer zien]Voorbeeld 4 van de 166 pagina's
Voorbeeld 4 van de 166 pagina's
In winkelwagenVerkoper
Volgen
Voorbeeld van de inhoud
Samenvattingbiochemie
MELANIE DE RIDDER 0
,1 Aminozuren en eiwitten
1.1 Inleiding individuele aminozuren
Eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren. Er bestaan 20 aminozuren die we in
verschillende combinaties samenvoegen. Een aminozuur bestaat uit een centraal
koolstof atoom (α koolstof). Dit kan 4 bindingen aangaan: aan de ene kant een
waterstof atoom, aan de andere kant een R variabele zijtak, daarnaast ook nog
een binding met een aminogroep (NH2) en de laatste binding is de carboxyl groep
(COOH). Dit is de niet gepolariseerde vorm. Bij fysiologische pH (±7), gaat het
aminozuur zich vormen als een zwitter-ion. Langs de ene kant een positieve lading,
de aminogroep gaat NH3+ worden. Langs de andere kant heeft de carboxyl groep
een proton afgegeven COO-.
Op de prent zien we een L-
isomeer en een D-isomeer. In
ons lichaam vinden we alleen
maar L-isomeren terug, deze
zouden beter oplosbaar zijn. L
staat voor levo, D staat voor
dextro, links en rechts
draaiend. Als we beginnen met
de aminogroep dan staat deze
bij L op links, als we dan verder gaan naar de carboxyl groep moeten we links
draaien.
Stel dat de Ph sterk gaat
veranderen, als het milieu zeer
zuur wordt gaat het aminozuur een
proton uit het milieu kunnen
opnemen. Dit gaat het binden aan
de carboxyl groep (geprotoneerd).
Een aminozuur heeft een
bufferende functie. Het
tegenovergestelde gebeurd bij een
zeer hoge pH. Dan gaat de
aminogroep geen extra proton
opnemen en de carboxyl heeft zijn proton afgegeven. Omdat een aminozuur zicht
zo gedraagt noemen we dit een amfaldeer.
Voor alle 20 aminozuren geldt het bovenstaande, ze verschillen enkel in hun R
variabele zijtak. Deze kan lang, kort, geladen, ongeladen, waterstof ionen bindend,
hydrofoob zijn… De zijtak bepaald 100% de functie van het aminozuur. We gaan
4 verschillende groepen onderscheiden: hydrofobe aminozuren (bang van water,
apolair), polaire aminozuren (totale R variabele zijtak is neutraal, maar op
sommige plaatsen is er een positieve of negatieve lading, oneven verdeeld), de
positief geladen aminozuren, de negatief geladen aminozuren (beide bij
fysiologische pH).
MELANIE DE RIDDER 1
,1.1.1 De verschillende soorten aminozuren
Dit zijn de aminozuren met een
apolaire zijtak, hydrofoob. De
kortste zijtak is die van glycine.
Speciaal aan proline is dat de R
variabele zijtak zicht terug bindt
aan de aminogroep.
Dit zijn de hydrofobe aminozuren,
met apolaire zijtakken. De 2 die
aangeduid zijn hebben ook een ring
in de variabele zijtak. Deze
aminozuren zijn aromatische
aminozuren, tyrosine hoort hier ook
bij. Deze 3 zijn de enige die UV licht
kunnen absorberen.
De polaire aminozuren
(ongeladen).
Positief geladen aminozuren.
MELANIE DE RIDDER 2
, Negatief geladen aminozuren. Deze zijn belangrijk
tijdens de spierwerking. ATP herstellen bij eiwit
katabolisme, inspannings gerelateerd.
1.1.2 Iso elektrisch punt (Ip)
Wordt bepaald aan de hand van de pKa waarde. De pKa vertelt ons hoe sterk een
zuur is. Een kleine pKa komt overeen met een sterker zuur, welk bij lagere pH nog
steeds H+ zal afstaan. Het Ip wordt berekend aan de hand van de gemiddelde van
de verschillende pKa’s in een molecule. Het iso elektrisch punt stemt overeen met
een pH waar de molecule netto elektrisch neutraal is, geen lading heeft. Wanneer
het iso elektrisch punt groter is dan de pH is de molecule positief geladen en
wanneer deze kleiner is zal de molecule negatief geladen zijn. De molecule kan
dus positief, neutraal of negatief geladen zijn afhankelijk van de pH van de
omgeving.
1.2 Vorming eiwitten
1.2.1 Peptidebinding
Van aminozuur naar eiwit door peptidebindingen tussen de aminozuren. Deze
binding vindt plaats tussen de
carboxylgroep van aminozuur
1 en de aminogroep van
aminozuur 2. Bij de
totstandkoming van een
peptidebinding komt 1H2O
vrij. De reactie kan in 2
richtingen verlopen, het uit elkaar halen van een peptidebinding gaat makkelijker
dan het vormen. Wanorde is makkelijker dan orde (entropie).
MELANIE DE RIDDER 3
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper melaniederidder. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €6,99. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 78075 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen