100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
Eerder door jou gezocht
Samenvatting van alle oude en mogelijke examenvragen en uitwerking van alle oefensessies van het volledige vak metabolisme (behaald resultaat 16/20)€7,48
In winkelwagen
Samenvatting van alle oude en mogelijke examenvragen en uitwerking van alle oefensessies van het volledige vak metabolisme (behaald resultaat 16/20): Dit bevat een uitgebreide samenvatting van metabolisme gegeven door professor Wullaert. De samenvatting bevat al de oude examenvragen (beginnende met...
De structuur van ATP synthase
Het is een multimeer en werkt als een protonentransporter
Het heeft een transmembranair gedeelte dat een stuk in de matrix zit. Alles wat
aan de matrix kant zit, is verankerd met het membraan.
Het F1 complex
De 3 en sub eenheden vormen een hexagonale ring en zit rond de
gamma staaf.
en zijn homoloog en behoren tot de NMP kinasen. Het zijn 6
parallelle sheets en 6 helices die verbonden zijn door loops.
Alleen de ketens zijn katalytisch actief. Ze komen voor in 3
configuraties; O, L en T met ieder een verschillende bindingssterkte voor
de nucleotide
De gamma keten is drietallig asymmetrisch en verbonden met het C 12
complex en draait in de holte gevormd door de 3 en sub eenheden.
Het F0 complex
De C12 vormt een cilindervormige structuur, en bestaat uit 2 helices. C12
zit in het membraan en is verbonden met de steel.
De a subunit bindt ten opzichte van C12 en heeft 2 half kanalen die niet
gelinkt zijn aan elkaar.
De rotor: De C-ring en steel, deze gaan draaien
De stator: De A, B, en units draaien niet.
De verschillende configuraties
De O configuratie
Het komt voor in een open vorm, dan stelt het nucleotide vrij. In een gesloten
vorm bindt het zwak ADP en Pi zwak.
De L configuratie
Deze heeft een hoge affiniteit voor ADP en P i en gaat deze zeer goed
vasthouden. Deze conformatie is niet katalytisch actief dus doet niet aan ATP
synthase.
De T configuratie
Deze configuratie is katalytisch actief en gaat ATP niet loslaten door de te sterke
binding. De units zijn de katalytische actieve sub eenheden. Hier binden de
nucleotide en gebeurt de synthese van ATP.
, Als gamma gaat draaien komen de interactie oppervlaktes niet meer overeen. Hierdoor
worden de sub eenheden geforceerd om van configuratie te veranderen.
De T configuratie verandert naar de O configuratie waardoor ATP gaat vrijkomen
De O configuratie verandert naar de L configuratie waardoor ADP en P i goed
kunnen binden.
De L configuratie verandert naar de T configuratie waardoor het katalytisch
actief wordt en ATP gevormd kan worden.
De subeenheden draaien zelf niet mee
De werking van ATP synthase
De draaien van de rotor heeft te maken met de protonen die teruggaan. Er spelen bij de
draaien 2 onderdelen een rol;
De C-ring die 12 C-sub eenheden bevat en de ringstructuur vormt
Het bestaat uit bestaat uit 2 helices en in het midden zit een aspartaat die
cruciaal is. Aspartaat is een zuur aminozuur en heeft een carboxylgroep in de
zijketen. Als het gedeprotoneerd is, is aspartaat negatief geladen. Wanneer we
het protoneren dan is de lading weg.
De a-sub eenheid die transmembranair zit en 2 half kanalen heeft.
1 half kanaal is open naar de intramembranaire ruimte en eentje is open naar de
matrixruimte. De kanalen zijn niet gekoppeld aan elkaar.
De C sub eenheden kunnen met volgende biomoleculen interageren;
a. Interactie met het membraan = eiwit fosfolipide interactie
Deze interactie wordt gestabiliseerd door hydrofobe interacties. Ook moet
aspartaat geprotoneerd zijn. Als het gedeprotoneerd is zal het negatief
geladen zijn waardoor we geen hydrofobe interactie kunnen aangaan.
b. Interactie met subunit a = eiwit-eiwit interactie
We kunnen hydrofobe interacties, H-bruggen en elektrostatische interacties
hebben bij de eiwit-eiwit interactie.
Ter hoogte van aspartaat in de C-subunit zit ongeveer op dezelfde hoogte in
de a-subunit een positief geladen aminozuur. Het aspartaat moet dus
gedeprotoneerd zijn om een elektrostatische interactie aan te gaan met het
positief geladen aminozuur van de a subunit.
2
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper lemmeslodders. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €7,48. Je zit daarna nergens aan vast.
