1) De verschillende functies van eiwitten kunnen weergeven.
Bouwstenen v cellen
Biokatalysatoren
Transportmiddel
Antistoffen (afweer)
2) Eiwitten kunnen indelen in plantaardige en dierlijke eiwitten.
- Plantaardige eiwitten (peulvruchten, granen, soja)
- Dierlijke eiwitten (vlees, melk, vis, eieren)
3) Weten dat eiwitten opgebouwd zijn uit een aaneenschakeling van aminozuren
Eiwitten aaneenschakeling v aminozuren
4) Weten hoe het komt dat aminozuren verschillend zijn.
Restgroep bepalend voor aminozuur
Afh. vd restgroep (radicaal) bestaan er 20 verschillende AZ
zowel plantaardige als dierlijke eiwitten
5) Het verschil kennen tussen de opbouw van menselijke insuline en het verteringsenzym amylase.
Vorming v polypeptiden voorbeelden
Insuline:
51 AZ
2 ketens
S-bruggen ter hoogte v cystine
Amylase:
Bestaat uit polypeptideketen v 100-en AZ
6) Kunnen weergeven welke factoren de soort van polypeptideketen beïnvloeden.
Soort v polypeptideketen afh van:
- molecuulmassa = aantal aminozuren
- procentuele verhouding vd aanwezige aminozuren
- volgorde vd aanwezige aminozuren
1
, 7) De vier ruimtelijke structuren van een eiwit kunnen weergeven.
- Primaire structuur
- Secundaire structuur
- Tertiaire structuur
- Quaternaire structuur
8) Een voorstelling kunnen geven van een primair eiwit.
Structuur: keten v AZ door peptidebindingen met elkaar verbonden vglb. met kralensnoer
9) De drie verschillende secundaire structuren kunnen weergeven + verschilpunten + voorbeelden.
α-helix:
- Vezelachtig
- H-bruggen tss O en N v verschillende aminozuren
- Spiraalvormig
- Uitrekbaar (breken van H-bruggen)
Voorbeelden:
Keratine (haar)
β-vouwbladstructuur: (β-vouwblad)
- Stevig en flexibel
- H-bruggen
- Vouwbladstructuur
- Niet uitrekbaar
Voorbeelden:
zijde, bloedstollingseiwit, spinrag
collageenhelix:
- Veel H-bruggen, heel sterk!
- Bestaat uit 3 polypetideketens:
allen links spiraalvormig gedraaid
+ alle drie samen rechts spiraalvormig gedraaid
- Aanwezig in collageen (fibrillair eiwit)
- In huid, pezen, bot ….
10) Kunnen omschrijven waarvan de stabiliteit van een tertiaire eiwitstructuur afhankelijk is.
Indien 2 cystine-eenheden aanwezig:
vormig van S-brug! (lusvorming)
Samenstelling v restgroepen v AZ:
- Hydrofobe groepen: = in binnenste vd bolvorm (zo ver mogelijk van water)
- Polaire groepen: = vorming v H-bruggen
2
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper carolinelaevaert. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €5,48. Je zit daarna nergens aan vast.