Hoofdfunctie B-cellen is maken antilichamen. Maar, hoe kom je van een B-cel naar een antilichaam??..
Antilichamen worden ook wel immunoglobulinen genoemd en horen bij de immunoglobuline superfamilie. Zijn
soorten eiwitten die in het membraan gebonden zijn. IgM is gebonden aan het membraan en is een B-cel
receptor. Antilichamen zijn dus oplosbaar (soluble).
Ayan Hussein 45
,Opbouw antilichaam, als het transmembraan er niet meer bij zit heb je een antilichaam. Ze zijn altijd opgebouwd
uit 2 zware en 2 lichte ketens, die gebonden zijn met een disulfide brug. Aan het uiteinde heb je een antigeen-
binding- site = gedeelte dat lichaamsvreemd gaat herkennen.
Antigeen herkenning
Structuur antilichaam
In het midden zit hier (in het plaatje hiernaast rechts) een
streep, omdat beide ketens identiek aan elkaar zijn. Een
antilichaam kan altijd op 2 plekken een epitoop wat gaat binden,
herkennen. Dat herkennen, gaat met zowel het lichte (geel) als
het zware (groen) keten. Lichte keten, is toevallig welke keten er
in het antilichaam zit. Het zware keten bepaald wat voor type
antilichaam je hebt. Het type wordt bepaald door het onderste
gedeelte van de zware keten.
Antigenen
Antigenen wat het antilichaam gaat binden. Een antilichaam is van ons
immuunsysteem. Het antigeen is dus hetgeen wat dus wordt gebonden. Plaatje
hieronder: binding vindt aan het uiteinde plaats. Je ziet ook dat je twee keer
dezelfde antigen binding site hebt. Antigenen = datgene dat door het
immuunsysteem wordt herkend. Epitoop = het gedeelte van het antigeen dat
door het antilichaam wordt herkend. Dus hetgeen wat contact maakt met het
antilichaam ( = in het rood omcirkeld). Dus een antigeen kan verschillende
epitopen hebben, dus ook door verschillende antilichamen worden gebonden.
Ayan Hussein 46
,Wat voor soorten antigenen hebben wij? Allemaal
verschillende soorten lichaamsvreemde organismen kunnen
antigenen zijn. Die stukjes die dan worden herkend, noem
je dan een epitoop.
Antigeen-antilichaam interactie
Epitoop (‘antigenic determinant’) kan op allerlei plaatsen
voorkomen (zie plaatje hiernaast, rechts)
– Oppervlakte van een pathogen
– Toxine
– Geneesmiddel
– Etc.
– Alles wat lichaamsvreemd is
Aanvulling plaatje hierboven (rechts, bacteriële cel): Je hebt
een antigeen met verschillende antilichamen, die dus verschillende epitopen gaan herkennen. Bijv. antilichaam
A = herkend het driehoekje, antilichaam B = herkend het rondje. Het moet dus makkelijk toegankelijk zijn op het
oppervlak, antilichamen moeten er goed bij komen. Het is vrij random wat er op antilichamen worden gemaakt,
dus kan het variëren van pathogenen, toxinen, geneesmiddelen etc. Op het moment dat iets binnenkomt, kan er
neutralisatie optreden. In het geval van geneesmiddelen, gaat het hierom om geneesmiddelen die opgebouwd zijn
uit peptiden. Dus, alles wat lichaamsvreemd is, kan een antilichaam genereren.
Antigenen zijn er in alle smaken
• Eiwitten*
• Koolhydraten
• Lipiden
• Nucleïnezuren
• Geneesmiddelen, hormonen, cytokinen
*Meeste antigenen zijn gericht tegen eiwitten! Het kan van alles zijn, maar het belangrijkste is dat het
lichaamsvreemd moet zijn. Generatie van antilichamen is toevallig, maar op het moment dat er een reactie is met
het lichaamseigen, dan worden die B-cellen uitgesorteerd en gaan ze niet verder in ontwikkeling. Dus alles wat
lichaamsvreemd is, kan worden herkend door antilichamen.
Ayan Hussein 47
, Antigeenherkenning
Kan plaats vinden door de BCR (= B-cel receptor) en door immunoglobulinen (antilichamen), maar ook door de
T-cel antigen (TCR), H5. Uitleg plaatje hieronder: je ziet dat ze allemaal op elkaar lijken, maar bij BCR en
antilichaam heb je 2 binding sites. Bij een TCR, heb je er maar 1. Voor de rest zie je dat ze allebei een variabele
regio, constante regio en bij een BCR en TCR, een transmembraan domein.
Verschillende klassen antilichamen
Je hebt verschillende klassen antilichamen, wordt ook wel isotype
genoemd. Je hebt er vijf verschillende: IgG, IgE, IgD, IgM en IgA. Hoe
onthoud je dit? Als je een vriend heb die AGMED heet, dan kan je dat
onthouden.
IgG (IgG1 t/m IgG4)
• IgG: 70-75% van totaal Ig, aanwezig in bloed en weefsels
• Belangrijkste Ig in normaal serum
• Verhouding IgG1-4: 66%, 23%, 7%, 4%
• Subklassen verschillen weinig in aminozuur samenstelling.
• Meeste verschillen in scharniergebied (hinge-region)
Ayan Hussein 48
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper Ayan95. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €3,49. Je zit daarna nergens aan vast.