Dit document bevat volgende hoofdstukken: proteïnen: structuur en functie, metabolsime, de citroenzuurcyclus, glycolyse, gluconeogenese, glycogeenmetabolisme, integratie van energiemetabolisme, aminozuren en stikstofmetabolisme en pentosefosfaatweg. De hoofdstukken komen uit de studieleidraad. In ...
Inhoud
Hoofdstuk 1: aminozuren...........................................................................................................................................2
Hoofdstuk 2................................................................................................................................................................6
Hoofdstuk 3: citroenzuurcyclus (Krebbs cyclus)........................................................................................................8
Hoofdstuk 4: glycolyse: van glucose naar pyruvaat...................................................................................................9
Hoofdstuk 5: gluconeogenese.................................................................................................................................11
Hoofdstuk 6: glycogeenmetabolisme.......................................................................................................................13
Hoofdstuk 7: metabolisme van vetzuren, ketonlichamen en triaxylglycerol............................................................14
Hoofdstuk 8: energiemetabolisme...........................................................................................................................15
Hoofdstuk 9: Aminozuren en stikstofmetabolisme...................................................................................................17
Hoofdstuk 10: pentosefosfaatweg (nucleotiden)......................................................................................................20
,Hoofdstuk 1: aminozuren
300 verschillende aminozuren 20 in zoogdieren
4 verschillende groepen aan centrale koolstof. Optische isomeren en enantiomeren (=spiegelbeelden).
L-aminozuren en D-aminozuren.
Peptidebinding via condensatiereactie ( = H 2O afsplitsen) C bindt aan N. herkennen !
Er ontstaat een N-terminus en een C-terminus. De binding is een covalente binding = zeer stabiel. Bij
denaturatie blijft dus enkel de primaire structuur behouden. H-bruggen kunnen ontstaan tussen de
peptidebindingen en ze zorgen voor de secundaire structuur. Restgroepen zorgen voor de
eigenschappen van het eiwit (zuur/base/(niet)polair).
1) Niet polair = apolair
Vetachtige zijketens keren zich weg van het water zitten
aan de binnenkant van het eiwit.
Vb: transmembraanproteïne dan zitten de zijketens in het
membraan.
2) Polair
Kunnen H-bruggen aangaan stabilisatie
Kunnen S-bruggen aangaan (cysteïne) stabilisatie (redox)
Dragen al dan niet een fosfaatgroep (schakelen eiwit aan/uit)
via kinase
3) Polair en zuur
Proton donor netto lading verandert
4) Polair en basisch
Proton acceptor
α −carboxylgroep : zwak zuur → proton donor
α −aminogroep : zwakke basen → proton acceptor
Amfoliete eigenschappen !
Henderson-Hasselbalch vergelijking
geeft verband tussen pH en concentratie zwak zuur en geconjugeerde base weer. Ka groot = sterk
zuur Ka klein = zwak zuur
pH is gelijk aan pKa wanneer de zuur-en
base concentraties (A- en HA) gelijk zijn
Zwitterion = positieve en negatieve lading =
twee polen lading 0 bij neutrale pH -pH doen dalen door H + ionen toe te
voegen: carboxylgroep protoneert dus de netto lading wordt +1 -pH doen stijgen geeft een netto
lading van -1
Iso-elektrisch punt = punt waar pH gelijk is aan pKa, netto lading aminozuur is 0, ¿zuur¿ = ¿base¿
Gemiddelde nemen van pKa nemen om het te berekenen van een bepaald aminozuur.
Overzichtelijk overzicht op ppt dia 23
, Structuur van proteïnen
1) Primaire structuur: aminozuursequentie
Peptidebinding heeft partieel dubbele binding karakter, groepen kunnen niet draaien ten
opzichte van elkaar (C-N), de binding met alfakoolstof kan wel draaien: ofwel staan de
restgroepen in cis ofwel in trans. In de transconfiguratie zitten de zijketens het minst in de weg.
2) Secundaire structuur: ontstaan uit H-bruggen vanuit peptidebindingen
Alfahelix, bètasheet en bètabend
3) Tertiaire structuur: ruimtelijke oplooiing, interacties tussen restgroepen
4) Quaternaire structuur: subeenheden werken samen en vormen eiwit
Positionering van 2 of meer polypeptideketens
a -helix β -sheets β -bend
Chaperonen = proteïnen die helpen bij het correct opvouwen van een eiwit.
Functies van werkende eiwitten = in de quaternaire structuur
Vb: regulatie (hormonen), signalering (boodschappen), transport, katalyse (enzymen), beweging (actine
en myosine), structuur (collageen, tubuli).
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper Andarta. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €8,39. Je zit daarna nergens aan vast.
