Een samenvatting van alle lessen biochemie, met aan het einde van elk hoofdstuk 20 voorbeeld vragen die in de les besproken werden.
Hiermee heb ik een 13/20 behaald.
H1: structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
1. De levensloop van eiwitten
- Aminozuren: bouwstenen van eiwitten
- Peptiden: aantal aminozuren die verbonden zijn door peptidebindingen
o Zetten bouwstenen aan elkaar vast
- DNA codeert voor alle eiwitten die aanwezig zijn in lichaam
- DNA wordt afgeschreven tot mRNA (boodschapper/ messenger mRNA)
o Via transcriptie
o In de nucleus
- mRNA wordt vertaald naar een eiwit
o Via translatie in het cytoplasma
o Door aaneenschakeling van aminozuren
- Oude eiwitten worden terug afgebroken
o Tot herbruikbare aminozuren
Ook geproduceerd van voeding, kan ook nieuw in lichaam komen
o = degradatie
- Half-waarde tijd van eiwitten
o Tijd nodig om helft van bepaald eiwit te vervangen
o Elk eiwit heeft een verschillende stabiliteit
o Structuur vs signaaleiwit
Structuureiwitten: lange half-waarde tijd
Zorgen voor de structuur van cel
Best zo lang mogelijk blijven
Signaaleiwitten: korte half-waarde tijd
Voor immuunsysteem
Alleen aanwezig wanneer ze nodig zijn
2. Structuur van een aminozuur
- Centraal gelegen koolstofatoom C
- Verbonden met
o Een waterstofatoom H
o Een zwak zure carboxygroep COOH
o Een zwak basische aminogroep NH2
Bij 19 van de 20 aminozuren
Proline is een uitzondering iminogroep NH
o Een variabele groep R
Bepaald de aminozuuridentiteit
Is bij elk AZ anders
- Structuur AZ bij pH 7:
o De zwitterion vorm met 1 positieve en 1 negatieve groep
Zwitterion is ook toestand hoe molecule voorkomt bij pH 7
o Negatief geladen carboxylaatgroep
Bij pH7: waterstof weg
COOH COO- + H+
o Positief geladen amoniumgroep (NH3+)
Bij 19/20 aminozuren: proline blijft iminogroep
NH2 + H+ NH3+
1
,3. Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
- Niet alle 20 namen kennen, niet kunnen tekenen
- Vorm dia 5: zwitterion
- Onderscheid hydrofobe en hydrofiele aminozuren
o Hydrofiele AZ
Aan buitenkant zitten, deze in contact met omgeving
Algemeen buitenkant eiwit
Houden van water
o Hydrofobe AZ
Aan binnenkant zitten van structuur
Algemeen binnenkant eiwit
Bang van water
- De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur
- Naamgeving
o Naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter
o Tyrosine, TyR, Y
4. Opbouw van eiwitten
- 4 niveaus van eiwitstructuur
o Primaire structuur
Lineaire aminozuurketen
Kan functioneel zijn in sommige gevallen
Insuline: polipeptide met signaalfunctie
o Secundaire structuur
Specifieke structuren die gevormd kunnen worden bij eerste
opvouwing van een aminozuurketen
Al eerste deel van vorm
Geen functioneel eiwit
Wel een functioneel peptide
o Quartaire structuur
Zeer complexe multimedische eiwitten
Complexe oligomere eiwitstructuren
Samenvoeging van verschillende tertiaire structuren
Om tot functioneel eiwitcomplex te komen
- Primaire structuur van eiwitten
o Lineaire keten vn aminozuren via peptide binding
o Koppeling van aminozuren via
Amoniumgroep
Carboxylaatgroep
o Een peptideketen heeft een
Amino (N)
Carboxy (C) terminus
o Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door
Di, tri, tetra, penta
Van 10 – 20 residuen: oligopeptide
Meer dan 20 residuen: polypeptide
2
, o Vorming peptide binding: koppeling 2 AZ
o Peptide binding = via hydrolyse
Watermolecule afsplitsen
Tss carboxy terminus (einde) en eerste aminogroep
Start aan aminokant (amino terminus)
o Watermolecule produceren H2O
- Secundaire structuur van eiwitten
o 3 belangrijke structuren
Alfa-helix: opwinding van keten
Beta sheet: bladen vormen van 2 stukken peptide keten die samen plooien
Reverse turn: 2 stukken peptide met omgekeerde draai
o 3 structuren worden gevormd bijeengehouden door waterstofbruggen
= Niet-covalente bindingen
Elektrostatische aantrekkingskracht tussen N-H of O-H
Op korte afstand
o Niet sterkte bindingen: voornamelijk op structuren die dicht bij elkaar liggen
Waar aminozuren dicht bij elkaar liggen
- Tertiaire structuur van eiwitten
o Omvat de finale 3D structuur van een eiwit
o Binding tussen verder gelegen aminozuren
o Disulfide bindingen: zwavelbruggen
Covalente bindingen
Sterker dan waterstof brug
Tussen 2 cysteïne restgroepen = -CH 2SH
Cysteïne residuen
Op grotere afstand interacties aangaan
o Ionische interacties:
+ of – geladen groepen
Aantrekken of afstoten
Sommige AZ hebben op restgroep een lading
o Hydrofobe interacties:
Keren zich af van een waterig milieu
o Transmembranair eiwit
Deel eiwit in membraan = hydrofoob gedeelte
Deel uit (buitenkant) = hydrofiel
o 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen
Cytoplasma domein
Transmembranair domein
o Myoglobine
= zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
Is zelfde als hemoglobine in bloed
Lange poplipeptide keten
Opgebouwd uit 153 AZ
Secundaire structuren komen er in
Op korte stukken, alfa helixen gevormd 8 totaal
o Vorming niet-covalente waterstofbruggen
o Alfa helixen daar verder op gevormd voor tertiaire structuur
o Die vormen de secundaire structuur
Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
Domein = bindingsplaats
Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit
Tertiair: zwavel bindingen
o SERCA pomp
Transporteert Ca2+ vanuit cytoplasma naar SR
Calcium pomp van cytoplasma terug in SR brengen
In cel nodig voor
Vrijstellen geïnitieerd door AP
Nodig voor spiercontractie
Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur
Bestaande uit verschillende (functionele) domeinen
Lange polipeptide keten met veel verschillende domeinen
Elk domein kan eigen functie hebben
4
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper rosedeman. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €4,99. Je zit daarna nergens aan vast.
