H2. Enzymen
1. Inleiding
Het leven vereist veel chemische reacties → de meeste reacties verlopen traag tot zeer traag
➔ Enzymen katalyseren de reacties en vermijden overmaten + tekorten door strikte controle
Algemene eigenschappen van enzymen:
- Het zijn eiwitten die globulair + wateroplosbaar zijn
- Ze zijn in staat om reacties 109 – 1014 keer te versnellen
- Ze worden niet verbruikt → een enzym is na een reactie terug vrij om een andere reactie te
katalyseren
- Ze komen voor in zeer lage concentraties (10-11M)
- Ze katalyseren elke chemische reactie in organismen → bij een lage T° (± 37°C) + bij een
neutrale pH (7)
- Ze worden na verloop van tijd vervangen
- Ze kunnen denatureren als ze in een afwijkende omgeving terecht komen
De eiwitstructuur van enzymen:
Primaire structuur → een AZ-keten met een unieke volgorde van AZ
Secundaire structuur → vouwringen + helices in de AZ-keten
Tertiaire structuur
➢ De driedimensionale vorm die ontstaat door interacties tussen AZ-keten + de
omgeving
➢ Lysozymen hebben een tertiaire structuur die bestaat uit 1 monomeer/peptideketen
Quaternaire structuur
➢ De meeste enyzmen hebben een quaternaire structuur
➢ Bestaat uit meerdere monomeren/polypeptideketens
→ Ofwel uit meerdere identieke monomeren (bv. β-D-galactosidase)
→ Ofwel uit verschillende monomeren met gelijke functionaliteit (bv. creatine kinase)
→ Ofwel uit verschillende monomeren met verschillende katalytische functies (multi-
enzymcomplexen) (bv. DNA-polymerase)
2. Cofactoren
De meeste enzymen vereisen een cofactor (is een niet-eiwit molecuul) voor de katalytische activiteit
→
➔ Het apo-enzym = het eiwitgedeelte dat niet actief is en dus
niet is gebonden aan een co-enzym (type cofactor)
→ Ze kunnen hun functie niet uitoefenen zonder co-enzym
➔ Het holo-enzym = een actief enzymcomplex
→ Het wordt gevormd door de binding van een apo-enzym
aan een co-enzym
, Cofactoren binden het enzym + zijn cruciaal voor de reactie
➔ Sommige cofactoren kunnen door meerdere enzymen gebruikt worden
Soorten cofactoren:
Covalent gebonden cofactoren
➢ Prostetische groepen → is zeer sterk covalent gebonden aan een enzym
➢ Er is een extra groep (dat geen eiwitstructuur is) dat via een covalente
binding aan het enzym gebonden is
➢ Bv. een haemgroep in cytochroom C
Niet-covalent gebonden cofactoren
➢ Ze gaan bijna altijd interageren met het molecuul op of vlakbij de actieve site
➢ Zijn mee bepalend voor de uiteindelijke reactie
➢ Vaak verkrijgen ze een andere vorm tijdens de katalytische reactie
→ Na de reactie komen ze vrij en worden door een 2de enzymatische reactie terug
naar hun oorspronkelijke vorm gebracht
→ Vooral bij organische cofactoren (co-enzymen)
➢ Co-enzymen
▪ = Organische moleculen die min of meer los aan het proteïne gebonden zijn
▪ Ze kunnen worden onderverdeeld in:
- Verbindingen met energierijke fosfaatgroepen → ATP + GTP
- Verbindingen die als drager van elektronen + H-atomen optreden bij
redoxreacties
→ NAD+, NADP+ en FAD/FADH2
- Verbindingen die de structuur + samenstelling van een substraat
zodanig wijzigen dat het reactiever wordt
→ Coënzym A (een derivaat van vitamine B5)
➢ Metaalionen
▪ = Anorganische moleculen → zink, koper, magnesium, ijzer, …
▪ Hebben zowel structurele als katalytische reacties functies
▪ 2 soorten:
- Metallo-enzymen
→ Binden het metaalion zeer sterk (bv. peroxidase aan Fe)
- Metaal geactiveerde enzymen
→ Binden veel minder sterk aan het metaalion (bv. pyruvaat kinase
aan Mg + K)
→ Ze bevorderen de binding aan het substraat/cofactoren
Samengevat:
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper nimarnatin. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €8,93. Je zit daarna nergens aan vast.