Samenvatting
Samenvatting Bloed 1
- Vak
- Bloed 1
- Instelling
- Universiteit Antwerpen (UA)
Samenvatting van de lessen van het vak Bloed 1. Volledig. Met deze samenvatting heb ik een 17/20 gehaald.
[Meer zien]Voorbeeld 4 van de 91 pagina's
Voorbeeld 4 van de 91 pagina's
In winkelwagenVerkoper
Volgen
Voorbeeld van de inhoud
Hele samenvatting: bloed 1Jasmina Podlesna
2022-2023
,Hemoglobine en heemsynthese
Hemoglobine → zuurstoftransporter in bloed, verantwoordelijk voor de rode kleur in bloed, bestaat uit
twee grote delen: globine (eiwit) en heemgroep
Algemeen
70% van de totale cellulaire inhoud (tov de huidcellen, zenuwcellen,...) zijn RBC
→ grote aanwezigheid in lichaam: 1 RBC → 270 miljoen hemoglobine
=> RBC is dus een zakje propvol gevuld met hemoglobine, daarom dat een volwassene rode bloedcel
geen celorganellen (celkern, mitochondriën,..) heeft, zodat het genoeg plaats heeft voor de hemoglobine
Gram hemoglobine/dl bloed
man: 14-16 g/dl
vrouw: 13-15 g/dl
Vergelijking tussen hemoglobine en myoglobine
A. GELIJKENISSEN
globulaire eiwitten (globulines)
→ hemoglobine is opgebouwd uit 4 globulaire eiwitten en myoglobine is opgebouwd uit 1 globulaire eiwit
Aanwezigheid heemgroepen
→ Beide moleculen bevatten heemgroepen (hemoglobine-4 en myoglobine-1)
→ beide zijn dus heemeiwitten
fysiologisch belang
→ beide moleculen zijn belangrijk bij de binding van moleculair zuurstof
1
, B. VERSCHILLEN
Hemoglobine Myoglobine
Polymeer, bestaande uit 4 globulines monomeer, bestaande uit 1 globuline
→ laat O2 snel los → laat O2 moeilijk los
→ vangt O2 makkelijk op → vangt O2 snel op
kan 4 zuurstoffen binden kan 1 zuurstof binden
kan men vinden in bloed kan men vinden in spierweefsel
uiteindelijke functie: zuurstoftransport uiteindelijke functie: zuurstofbatterij voor spier; als de spier een
enorme spieractiviteit uitvoert, en als de zuurstof op is bij de spier,
zal de myoglobine de zuurstof vrijstellen zodat de spier toch nog
die extra energie kan maken en z’n fysische activiteit toch nog
verder kan voortzetten.
→ laat de zuurstof moeilijk los, het gaat het loslaten enkel en alleen
als je in grote zuurstofnood bent (kritische toestand)
Heemgroepen zweven niet zomaar los in de eiwit → er zijn bepaalde bindingen die de poryfirineringen
vasthechten aan de eiwitstructuur.
Voordat de heemgroep “volwassen” is, is het nog een protoporfyrine.
In die protoporfyrinering komt ijzer → het wordt een hemoglobine = menselijk leven.
Als er magnesium komt → wordt de protoporfyrine een chlorofyl (voor planten levensbelangrijk →
fotosynthese)
Heemgroepen
heemgroep = grote porfyrinering met centraal een ijzeratoom
→ hebben aan de buitenzijde polaire (geladen) ketens
→ interageren graag met water → goed wateroplosbaar
→ binnenzijde bevat apolaire en niet geladen zijketens
boven en onder de porfyrinering→ stabilisatie door histidine +
interactie valine en phenylalanine (beide ongeladen AZn)
centraal = ijzeratoom
Fe → heeft 6 verschillende bindingsplaatsen
→ 4 daarvan staan voor de vasthechting van de
ijzermolecule aan de porfyrinering
→ 1tje staat (vanonder) in verbinding met histidine
→ 1tje is behouden voor de binding met zuurstof
Alle moleculen die een affiniteit hebben voor ijzer en passen
op de plaats van zuurstof, kunnen daar ook binden (vb. CO) →
toxiciteit; de bindingsaffiniteit voor CO is zeer groot, er kan
dus geen competitie plaatsvinden met zuurstof, CO zal de
2
, heemgroep deactiveren, geen zuurstoftransport in cellen→ er treedt asfyxie (tekort aan zuurstof
krijgen) → dood
Hemoglobine zorgt voor de kleur van bloed
aantal zuurstof in bloed → bepaalt de kleur
geoxygeneerd bloed, veel opname/binding zuurstof → rode kleur
→ ijzer is in een Fe3+ geladen toestand (gaat zuurstof niet meer willen binden, wil o2 afgeven)
gedeoxygeneerd bloed → donkerrood (blauw) kleur
→ ijzer is in een Fe 2+ geladen toestand (kan zuurstof binden)
heemstructuur → zijn concaaf in gedeoxygeneerd toestand, ijzer is een beetje “lager”, bij het binden
zuurstof zal er een superkleine conformatie wijziging plaatsvinden → ijzer wordt een beetje opgetrokken
en wordt de heemgroep zeer vlak (conformatie wijziging = functiewijziging)
→ bij binding zuurstof → structuur wijzigt → functie wijzigt (de eiwit wil nu de zuurstof graag afgeven)
lichtrood Fe 3+ donker rood/blauw Fe2+ donkerbruine kleur Fe3+
3
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper smartmedstudent. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €11,89. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 52510 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen