Complete samenvatting van de biochemie lessen in het tweede deel van course 5, studie jaar 2. De samenvatting is per week geschreven en is dus gebaseerd op de stof die behandeld is per les. De samenvatting is volledig en bevat alle stof die men dient de leren voor het biochemie gedeelte in de kenni...
Test Bank - Lehninger Principles of Biochemistry, 8th Edition (Nelson, 2022), Chapter 1-28 | All Chapters
TEST BANK FOR LEHNINGER PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY NELSON 6TH EDITION
Alles voor dit studieboek (29)
Geschreven voor
Hogeschool Arnhem en Nijmegen (HAN)
Biologie en Medisch Laboratoriumonderzoek
Biochemie
Alle documenten voor dit vak (20)
4
beoordelingen
Door: p9769 • 5 jaar geleden
Door: BMKJ • 5 jaar geleden
Door: chriszwennis1 • 5 jaar geleden
Door: ceren_ilbay1999 • 5 jaar geleden
Verkoper
Volgen
DorianvanKuijk
Ontvangen beoordelingen
Voorbeeld van de inhoud
Biochemie deel 2 course 5
Aantekeningen les week 1
Eiwitten hebben veel verschillende en specifieke functies. Dit komt door de verschillende
aminozuren die ze bevatten. Eiwitten bestaan dus uit verschillende aminozuren gerelateerd
aan verschillende functies. Glycine is een aminozuur, hoe ziet een aminozuur er algemeen
uit?
Je hebt een C-atoom in het midden (dat noemen we het alfa-C-atoom, het centrale C-
atoom). Daarom heen zitten de restgroep, de aminogroep, de carbocylgroep en een los H-
atoom. Glycine is het meest simpele aminozuur en heeft als restgroep alleen een
waterstofatoom. Afhankelijk van die restgroep heeft een aminozuur bepaalde eigenschappen
die zich onderscheid van andere aminozuren. Om een aminozuur te herkennen moet je het
alfa-C-atoom herkennen en dat hier vier groepen omheen zitten.
Naamgeving aminozuur. Op de 2 zie je het alfa-C-atoom. Vanaf hier kan je uitgaan bij de
naamgeving. Je telt dan vanaf de restgroep verder met bèta, gamma, delta, etc. Je kan ook
bij de carbocylgroep beginnen, dan tel je verder bij het alfa-C-atoom van 2-3-4-5.
Beide groepen carboxylgroep en aminogroep, kunnen protonen opnemen en afstaan; ze
kunnen dus dienen als zwakke basen en zwakke zuren.
* Bij een lage pH (zitten heel veel H+ in de oplossing) zijn alle groepen compleet
geprotoneerd. Zo een aminozuur wil dan die H+ uit de oplossing halen. De COO- groep
neemt H+ op en wordt een COOH groep. Bij een hele lage pH wordt de aminogroep positief
geladen.
* Bij een hoge pH doneren alle groepen hun protonen. Bij een hele hoge pH heb je heel
,weinig H+, dan wil zo een aminozuur zijn H+ weer afstaan. De aminogroep wordt NH2 en de
carboxylgroep wordt dan COO-. Het aminozuur is dan negatief geladen.
* Bij een neutrale pH vormen de groepen dipolaire zwitterionen (deze hebben geen netto
lading). De carboxylgroep is het zwakke zuur en de aminogroep is de zwakke base.
Dus bij lage pH gaat het aminozuur alle H+ opnemen en bij hoge pH gaat het aminozuur alle
H+ afstaan. Dit betekent dat het aminozuur bij een lage pH een positieve lading heeft en bij
een hoge pH een negatieve lading. Hier tussen in zit dus nog een mogelijkheid, dit komt voor
rond de neutrale pH. We spreken dan van een zwitterion (komt tussen de twee extreme
vormen voor). Een zwitterion draagt dus zowel een positieve als een negatieve lading. Hij
heeft de + van de aminogroep en de - van de carboxylgroep.
* In een zure omgeving zijn alle groepen in de ‘zure vorm’ aanwezig; dus COOH en NH3+.
* In een basische omgeving zijn alle groepen in de ‘basische vorm’ aanwezig; dus COO- en
NH2.
Als je aminozuren gaat titreren gaan ze protonen opnemen of afstaan. Ze reageren dus een
beetje als een buffer. Naar bij hun iso-elektrisch punt, aminozuren reageren aminozuren als
buffers omdat ze protonen kunnen doneren en opnemen. De blauwe vlakken op de
afbeelding zijn buffer regio’s. Bij een hele lage pH heb je een volledig geprotoneerd molecuul
(H+ opnemen uit de oplossing). Als we de pH opvoeren dan zie je in het blauwe gebied de
pK1 waarde. Dit geeft aan dat dat de bij deze waarde de helft van je moleculen de H+ heeft
afgestaan. Dus de helft van de moleculen is COOH en de helft is COO-. Op een gegeven
, moment zie je net buiten het blauwe gebied, dat alle COOH omgezet zijn naar COO-. Dus
alle COOH zijn omgezet (deze kunnen dan geen H meer afstaan). Het blauwe gebied moet
je dus zien als een buffer gebied want hierna schiet de pH opeens omhoog. Op een gegeven
moment begint de NH3+ groep zijn H+ af te staan. Ook daar zie je weer een pK waarde, deze
geeft wederom aan dat de helft van de NH3+ zijn H+ heeft afgestaan. Op een gegeven
moment zijn weer die H+ op en zie je dat de pH doorschiet. pK1 slaat dus altijd op de COOH
groep en pK2 slaat op de NH3+ groep.
pKa, dit is de zuur dissociatie constante, pH waarde, hoe lager de pKa, hoe meer het
aminozuur de neiging heeft om een proton af te staan. De PI waarde geeft aan dat je een
neutraal molecuul hebt. Daar is dus de grootste kans dat je er het zwitterion tegen komt (dat
COOH al COO- is en de NH3+ nog steeds zo is). Dit noemt men het iso-elektrisch punt. Nou
is het zo dat dit punt eigenlijk nooit voor komt in een oplossing omdat als je een positief
geladen aminozuur hebt dan gaat hij heel makkelijk interactie aan met water en niet met
zichzelf. De aminozuren zullen dus niet snel aan elkaar kleven. Stel nou dat we op een zo
een aminozuur een positief geladen groep ziet en een negatief geladen groep hebt, dan krijg
je dat een positief geladen NH3+ groep hebt dan bindt het aan de negatief geladen COO-
groep. Deze binding is sterker dan de eventuele waterstofbruggen die gevormd kunnen
worden. Dis is dus de reden dat je hem niet vaak in opgeloste vorm ziet voorkomen.
De pK waarde is dus eigenlijk een dissociatie constante, dit slaat erop dat de helft van je
protonen in de COOH vorm zijn en de helft in de COO- vorm. Bij de aminogroep is dat dan
dat de helft NH3+ is en de helft NH2. De pK1 waarde zit meestal rond de pH 2 en de pK2
waarde meestal rond de pH 9-10. Dit kan echter per aminozuur wel een beetje verschillen.
Op de toets moet je het kunnen uittekenen. Stel nou dat we dat glycine op een bepaald
moment gaan uit-titreren. Bij de eerste opdracht. Glycine heeft een pK1 van 2,3 en een pK2
van 9,6. Schrijf de ion vormen op bij pH is 2 – 6 – 10.
Je hebt pH 2, hier heb je heel veel H+ in de oplossing die hij probeert te bufferen. Hij zal H+
uit de oplossing proberen te halen. De PK1 is 2,3. Zowel de aminogroep en de
carboxylgroep willen alle H+ uit de oplossing te halen op dit moment. Dit is zo omdat pH 2
beneden de PK1 waarde zit. Bij pH 6 zit hij boven de PK1 waarde en onder de PK2 waarde.
Omdat boven de PK1 waarde meer dan de helft van de COOH groep zijn H+ heeft
afgestaan, wordt hij COO-. Meer dan de helft heeft NH3+. Bij pH 10 hebben ze beide hun H+
afgestaan en dan is NH3+ weer NH2 geworden.
De PI waarde, of wel iso-elektrisch punt kunnen we berekenen. De berekening op deze
manier geldt alleen voor aminozuren die geen geladen zijketens hebben. De PI is de (pK1 +
pK2) / 2.
Op het iso-elektrisch punt is de netto lading nul, ook zijn er twee dingen van belang. Op dit
punt is het aminozuur niet goed oplosbaar in water. Hij komt dus bijna niet voor in oplossing
want het aminozuur is dan niet goed oplosbaar. In een elektrisch veld migreert het aminozuur
richting zijn PI waarde (hij kan dus niet migreren in een elektrisch veld op zijn iso-elektrisch
punt). De PI van glycine is dus 6 (9,6 + 2,3) / 2 = 6.
Gelijk soortige aminozuren kunnen worden onder verdeeld in vijf basisgroepen afhankelijk
van hun restgroepen. Je moet vijf groepen kennen, er zijn er echter wel meer. We hebben 20
aminozuren, die vallen in een bepaalde categorie. Classificaties zijn gebaseerd op de
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper DorianvanKuijk. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €4,94. Je zit daarna nergens aan vast.
