Dierenvoeding – cluster 1
Eiwitten
Eiwitten
= meest complexe moleculen in voeding
• Hoog moleculair gewicht
• Opgebouwd uit AZ: hebben min 1 carboxylgroep, min 1 aminogroep
en R (maken treintjes en kunnen met elkaar reageren)
• Bevatten C, H, O, N, S
• In alle levende cellen
• Zeer grote verscheidenheid
Wat bepaalt hoe we eiwitten gaan meten: of er N in voorkomt of niet
à eiwit kapotmaken met zuur à ammoniak eruit destilleren à ammoniak
is dan hoeveelheid N die gemeten wordt
Eiwit dat je gaat hydrolyseren levert AZ à maar 20-tal AZ belangrijk in
voeding en gaan eiwitten opbouwen
à zwitterionen: aminogroep kan pos geladen zijn, carboxylgroep neg afh
van p+ dat er aan hangt of niet
• Afh van zuurtegraad in darm, per AZ kan lading veranderen
• AZ kan +, - of iso-elektrisch evenwichtig zijn
• Kation bij lage pH (vooral NH3+ en COOH) dus AZ +
• Anion bij hoge pH
(lage pH in maag en begin dd: belangrijk dat eiwit daar wordt verteerd)
Maillard reactie / bruiningsreactie
Binding tss aminogroep van AZ en carboxyl van suikers/vetten vooral bij
verhitting à hier krijg je snel maillard reacties
Als je veel maillard reacties hebt, is dat niet goed: veel AZ die niet meer
benut kunnen worden door dier
Smaak: beetje maillard lekker (lage hoeveelheden: anti-oxidatief)
Aminozuren
Isomerie
• L-vorm: vooral bij AZ, enkel deze is biologisch actief
• D-vorm: glucose
• Uitzondering: methionine – hier zijn beide isomeren actief
Neutrale aminozuren
= 1 carboxylgroep, 1 aminogroep (iso-elektrisch)
• Kleinste AZ: glycine
• Glycine kan omgezet worden naar serine
• Nog klein AZ: alanine, threonine
Groep: valine, leucine, isoleucine à belangrijk
• Vertakte AZ: belang in voeding, E-metabolisme
, • Wel verschil tussen die 3
• Leucine kan nooit aanleiding geven tot glucose, andere 2 wel
Zwavelhoudende aminozuren
= cysteine, methionine, (taurine: vooral belangrijk deel v galzouten)
Zure aminozuren en hun afgeleiden
• Aspartaat / asparginezuur
• Glutamaat / glutaminezuur
• Kunnen omzetten in resp asparagine en glutamine
à zijn geen zuren, maar alkalische AZ
• Belangrijke regulatorische AZ
Glutamine belangrijke E-substraat vr bacterien in darm en epitheecellen
Alkalische aminozuren
= lysine, histidine, arginine
Belangrijkste AZ in voeding: lysine
• Limiterend AZ in voeding
• Bepaalt hoeveel van eiwit gebruikt kan worden in voeding
Arginine
• Veel N
• Zoogdieren gebruiken het om excessief N te verwijderen uit lichaam
Aromatische en heterocyclische aminozuren
= fenylalanine, tyrosine, tryptofaan, proline (veel in kb, bot)
Voorbeelden van bijzondere aminozuren
Schildklierhormonen: thyrosine precursor van T3 en T4, triiodothyronine
Neurotransmittors: GABA
Stollingsfactoren: gamma-carboxylglutaminezuur
Bouwtenen vr bw: hydroxylproline en -lysine
Rol van aminozuren in voeding
• Opbouw eiwitten
• Energiebron
• Fysiologische functies
CRP = acute faes eiwit
• Indien veel van dit eiwit tot expressie gebracht: dier moet zijn
immuunsysteem hard laten werken
• Tryptofaan stijgt à CRP naar beneden
• Tryptofaan = precursor voor IDO (first line defense)
Essentiele aminozuren
= die AZ waarvan C-skelet niet kan aangemaakt worden door dier
‘Essentieel’: sommige C-skeletten kunnen niet gesynthetiseerd worden
,Principe: kunnen we ze aanmaken?
Sommige AZ kunnen aangemaakt worden dr andere, dr transaminatie
• Glycine à serine (en omgekeerd)
• Methionine à cysterine
• Methionine zelf kunnen we niet maken
Essentiele aminozuren: voorbeelden
1) Glycine
• Pluimvee: semi-essentieel
• Belangrijk bij vogels want scheiden gn ureum uit, maar urinezuur en
voor aanmaak urinezuur is glycine nodig
2) Arginine
• Bij veel dierne niet essentieel, want kan aangemaakt worden
• Bij jonge dieren soms wel (deel eiwit nodig bij groei)
• Kat: beperkte capaciteit om dat te doen, daarom arginine essentieel
3) Taurine
• Zwavelhoudend
• Geen onderdeel van eiwitten, wel belangrijk
• Essentieel voor katten (synthese galzouten)
• Probleem: thermolabiel (bij verhitting voedsel: veel taurine kwijt)
4) Proline: beperkt synthesecapaciteit pluimvee
5) HK: in principe geen essentiele AZ
Zwavelhoudende AZ: methionine en cysteine
• Dragen gem ½ bij aan eiwitsynthese
• Beperking: methionine kan omgezet worden in cysteine (niet
andersom)
• Je hebt in behoefte nood aan methionine+cysteine, maar die kan
bijna volledig ingenomen worden door methionine (want hieruit
maak je die cysteine)
Phenylalanine en tyrosine: phe nr tyr (niet andersom)
• Phe draagt 70% bij aan eiwitsynthese, tyr 30%
Diersoortspecifiek
Elk dier heeft bepaalde AZ-patroon = ideaal AZ / eiwit patroon
• Ook turn-over van weefsels die ongelijk loopt
• Veel functionele eiwitten met korte T ½
• Behoefte aan onderhoud en product
-kip die groeit gaat vr groei AZ nodig hebben, maar ook AZ nodig om
wat er al is, in stand te houden
• Rekening houden met verschil in verteerbaarheid, resorptie,
metabolisatie
, Limiterende aminozuren
Als dier bepaald eiwit moet maken
• Stel eiwit waar te weinig meth in zit: eiwitsynthese drastisch dalen
• Belang om essentiele AZ in evenwicht te houedn
Eiwitvertering
• Proximale vertering: maag en dd – enzymatische vertering
• Distale vertering: caecum en colon – fermentatie eiwit
Wat gebeurt tijdens eiwitvertering
Endopeptidasen: pepsinogeen, trypsinogeen, chymotrypsinogeen
• Elk enzym gaat op bep plaatsen splitsen waardoor je als resultaat
specifieke AZ vrij kan laten komen
• Hoofddoel: grote stukken maken ozdat volgende enzymen er
makkelijk aan kunnen, nl exopeptidasen
Pepsinogeen à pepsine – HCl secretie in maag belangrijk
• Pepsine gaat grote moleculaire structuur v eiwit proberen
toegankelijker maken voor wat er daarna gaat komen
• Doet dat op specifieke plaatsen, daarom tgv pepsine aantal AZ op dat
moment al vrijkomen: phe, trp, tyr
Trypsinogeen à trypsine – enterokinase nodig
• Gaat dat doen op specifieke plaatsen op eiwit: arg, lys
Chymotrypsinogeen à chymotrypsine – trypsine nodig
• Hierdoor krijg je aromatische AZ
• Hierdoor krijg je alifatische AZ
Exopeptidasen: carboxylpeptidasen, aminopeptidasen
• Carboxyl: gaan aan carboxyleinde van eiwit knabbelen
• Amino: gaan aan andere kant eiwit knabbelen
• Uiteindelijk carboxyl en amino tegen elkaar en krijgen laatste dus niet
uit elkaar à gedaan dr dipeptide à door dipeptidase tot AZ gemaakt
In theorie afzonderlijke eiwitten, maar nooit 100% volledige eiwitvertering
Distale eiwitvertering
Aangezien enzymatische vertering nooit 100% is, geraakt eiwit achteraan
in darm
• Hebben we niet graag
• Gaat veel ammoniak veroorzaken
• Eiwitfermentatie leidt ook tot andere negatieve productie
Wat niet prox verteerd wordt: voederstikstof, ureum, mucorpoteiden,
verteringssappen, mucosacellen, bacterien
Dus je krijgt: ammoniak en vluchtige vetzuren (hiermee kan in darm
bacterieel eiwit gevormd worden)
