100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
logo-home
Samenvatting Biochemie €6,49
In winkelwagen

Samenvatting

Samenvatting Biochemie

 4 keer bekeken  0 keer verkocht

Samenvatting Biochemie

Voorbeeld 4 van de 53  pagina's

  • 23 februari 2024
  • 53
  • 2022/2023
  • Samenvatting
Alle documenten voor dit vak (23)
avatar-seller
karenmeesters
Biochemie

1. structuur van aminozuren, peptiden & eiwitten
De levensloop van eiwitten
• DNA wordt afgeschreven tot mRNA (transcriptie) in de nucleus.
• mRNA wordt vertaald naar een eiwit (translatie) in het cytoplasma door aaneenschakeling
van aminozuren.
• Oude eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren (degradatie).
• Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om de helft van een bepaald eiwit te vervangen
(structuur versus signaaleiwit).




Structuur van een aminozuur
• Een centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met een waterstofatoom (H)
• Een zwak zure carboxygroep (COOH)
• Een zwak basische aminogroep (NH2) bij 19/20 aminozuren
o (Uitzondering Proline: iminogroep (NH))
• Een variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt




Structuur van een aminozuur bij pH 7
• De zwitterion vorm met één positieve en één negatieve groep
• Een negatief geladen carboxylaatgroep (COO-)
o (COOH → COO- + H+)
• Een positief geladen amoniumgroep (NH3+) bij 19/20 aminozuren
o (NH2 + H+ → NH3+). (Uitzondering Proline: blijft iminogroep)




1

,Naamgeving & structuur van de 20 aminozuren
Hydrofobe aminozuren Hydrofiele aminozuren
(algemeen binnenkant eiwit) (algemeen buitenkant eiwit)




• De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur.
• naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter Bvb: Tyrosine, Tyr, Y

opbouw van eiwitten
• 4 niveaus van eiwitstructuur




Primaire structuur van eiwitten
• Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
• Koppeling van aminozuren via ammoniumgroep en carboxylaatgroep



2

, • Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
• Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt
• weergegeven door di, tri, tetra, penta, ... (vb octapeptide)
o Van 10 tot 20 residuen: Oligopeptide
o Meer dan 20 residuen: Polypeptide

Secundaire structuur van eiwitten
• drie belangrijke secundaire structuren




• structuren worden bijeengehouden door niet-covalente waterstofbruggen
• N-H of O-H binding door elektrostatische aantrekkingskracht

Tertiaire structuur van eiwitten
• Omvat de finale 3D structuur van een eiwit
• Bindingen tussen verder gelegen aminozuren




3

, • Zwavelbruggen: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen twee “-CH2SH” restgroepen (cysteïne residuen)
• Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
• Hydrofobe interacties:
o Keren zich af van een waterig milieu
• Een 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen

• Myoglobine is een zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
spiercellen
• Opgebouwd uit 153 aminozuren
• De secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha-helixen
• Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
• Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit

• De SERCA pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sarcoplasmatisch
reticulum
• Meerder secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande
uit verschillende (functionele) domeinen.

Quartaire structuur van eiwitten
• Combinatie van individuele subunits (eiwitten in tertiaire structuur) tot een functioneel
oligomerisch eiwit
• Quartaire structuur ontstaat door niet-covalente bindingen: waterstofbruggen,
elektrostatische en hydrofobe interacties




• Het contractiele eiwit myosine bestaat uit zes subunits (hexameer).
• 2 zware myosine ketens, 2 essentiële lichte ketens, 2 regulerende lichte ketens

Vragen
• 1. tijdens het proces van RNA-transcriptie worden aminozuren aaneengeschakeld tot de
vorming van een functioneel eiwit
o Onwaar → dat is translatie geen transcriptie
• 2. De mens heeft in totaal 20 aminozuren nodig om alle noodzakelijke eiwitten aan te maken.
o Waar
4

Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:

√  	Verzekerd van kwaliteit door reviews

√ Verzekerd van kwaliteit door reviews

Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!

Snel en makkelijk kopen

Snel en makkelijk kopen

Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.

Focus op de essentie

Focus op de essentie

Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper karenmeesters. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €6,49. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 52507 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Start met verkopen
€6,49
  • (0)
In winkelwagen
Toegevoegd