100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
logo-home
Eerder door jou gezocht
Eerder door jou gezocht
logo
Samenvatting - biochemie (Han Asard) 2de Ba BIR UA €8,99   In winkelwagen
Snel navigeren naar
Voorbeeld
  2.  
  3. Universiteit Antwerpen (UA)
  4.  
  5. Bio Ingenieurswetenschappen
  6.  
  7. Biochemie (UA_1216GENRVK)

Samenvatting

Samenvatting - biochemie (Han Asard) 2de Ba BIR UA
 22 keer bekeken  1 keer verkocht

Samenvatting van het opleidingsonderdeel biochemie, bevat alle te kennen hoofdstukken. (16/20)

Voorbeeld 4 van de 145  pagina's

Document informatie

  • 2 maart 2024
  • 145
  • 2022/2023
  • Samenvatting

Onderwerpen

Geschreven voor

Alle documenten voor dit vak (2)

Verkoper

avatar-seller
bentemeulemans

Ontvangen beoordelingen

Voorbeeld van de inhoud

CHEMIE HOOFDSTUK 1: Aminozuren, peptiden en
eiwitten
Aminozuren

1. AZ hebben gemeenschappelijke structuureigenschappen

 Aminozuren
o Eiwitten/proteïnen opgebouwd uit covalent gekoppelde AZ
 Proteïnen = polymeren van AZ
 Met elk AZ residu covalent gebonden aan een buur
 Residu reflecteert het verlies van H2O bij koppeling AZ

o Voorkomen
 20 basis AZ voor eiwitten
 W door de genen gecodeerd (voor de translatie)
 Talrijke andere AZ in de natuur
 Door post-translationele veranderingen/modificaties van eiwitten 
(°) andere eiwitten of AZ (er zijn er dus meer dan de 20 AZ)
o Bouw
 Carboxylgroep + aminogroep + R restgroep aan (allen aan) α C
 Αlfa-koolstof chiraal (= asymmetrisch)  (°) stereoenantiomeren
 Uitz: Glycine niet chiraal
 L/D configuraties = ruimtelijke spiegelbeelden (zoals R/L hand)
 D/L configuratie = gebaseerd op glyceraldehyde  L-AZ: aminogroep links

o AZ in eiwitten zijn enkel L-stereoisomeren (in de natuur)
 L-vorm meer vertegenwoordigt tgv natuurlijke selectie = evolutie
 Selectie obv specificiteit RNA & enzymen op ribosoom
 Enzymen maken covalente peptidebindingen  (°) eiwitten
 Asymmetrische actieve plaats enzyme  specificiteit


2. AZ kunnen worden ingedeeld op basis van R-groepen

 R groepen
o Belangrijkste eigenschappen: polariteit, ionisatiegraad, grootte R groep
o Indeling in 5 groepen: apolair, aromatisch, polair ongeladen, polair pos geladen,
polair neg geladen
o Nomenclatuur: 3- en 1-lettercode




1

,2.0 Tabel uitleg (Zie PPT)

 Polariteit:
o Polair = wateroplosbaar = hydrofiel ; apolair ≠ wateroplosbaar = hydrofoob
 Pk1 & Pk2:
o = pKa waarden van zuurgroep en aminogroep
 PkR:
o = pKa waarde van R groep
 PI:
o = iso-elektrisch punt
o = pH waarde waarbij netto lading in molecule = 0
o = omslagpunt in een titratiecurve
 Hydropathie index:
o = oplosbaarheid in polair/apolair milieu  wateroplosbaarheid van AZ
o = maat voor de vrije energie van AZ bij overgang van hydrofoob solvent naar water
o Tekens
 + = hydrofoob = oplosbaar in apolair milieu
 - = hydrofiel = oplosbaar in polair milieu/water
 Occurence:
o = gemiddeld procentueel voorkomen van AZ


2.1 Apolair (ZIE PPT)

 Gly(G), Ala(A), Pro(P), Val(V), Leu(L), Iso(I), Met(M)
 Hydrofobe interacties  stabiliteit
 Specifiek
o Met: apolaie thioether groep S  minder apolair
o Pro: cyclisch  rigiditeit  verminderde flexibiliteit


2.2 Aromatische zijgroepen (ZIE PPT)

 Phe (F), Tyr(Y), Trp (W)
 R groepen redelijk apolair  hydrofobe interacties
 Specifiek
o Tyr: OH-groep  (°) waterstofbruggen
o Tyr, Trp  meer polair dan Phe door OH en N groepen
o Vnl. Trp, Tyr  absorberen UV licht
 Absorptiespectrum = absorptie door een molecule ifv de golflengte
 Enkel deze 3AZ absorberen dit spectrum door de alternerende dubbele &
enkele bindingen
 Maximale absorptie licht door eiwitten bij golflengte van 280 nm
 Trp absorbeer het meeste, phenylalanine minste


2

,  Lambert-Beer wet
o Meting van lichtabsorptie door moleculen door een spectrofotometer
 Zo concentraties van moleculen in oplossing bepalen
o Formule



 I0= intensiteit invallende licht ; I= intensiteit uitgezonden licht;
C= concentratie van absorberend species; L= weglengte door cuvette;
A= absorbance
 E= exctinctiecoeff (afhankelijk van chemische aard en golflengte)

o Werkwijze
Lichtbron zendt licht uit  gaat door monochromator  selecteert en zend licht uit
van 1 specifieke golflengte  gaat vervolgens in cuvet  sample absorbeert deel
licht  uitgezonden licht w gemeten door detector
 Lichtabsortie vh sample ~ concentratie opgeloste stof & weglengte


2.3 Polair, ongeladen

 Ser (S), Thr (T), Cys(C), Asn(N), Gln (Q)
 Meer wateroplosbaar door waterstofbruggen
 Cys: sulhydrylgroep
o 2 cysteine reageren tot dimeer AZ = cystine
 (°) S-S brug
 Sterk hydrofoob


2.4 Geladen zijgroepen

 Positief geladen zijgroepen
o Lys(K), His(H), Arg(R)
o Basische AZ

 Negatief geladen zijgroepen
o Asp (D), Glu (E)
o Bevatten secundaire carboxylgroepen
o Zure AZ


3. AZ kunnen ingedeeld worden op basis van de R groep

 Overlappende chemische eigenschappen: sommige AZ geladen én hydrofoob
o indeling is arbitrair!


3

, o Alternatieve indeling: AZ nummer 21 aanwezig = U Selenocysteine




4. Ook weinig voorkomende AZ hebben belangrijke functies

 +/- 300 AZ niet in eiwitten
 Sommige AZ (°) door post-synthetische modificaties
o Bv. 4-hydroxyproline: afgeleid van Pro
o Bv. Selenocysteine(Sec, U) en pyrrolysine: afgeleid van serine

 Mogelijke andere functie: N-huishouding
o Bv. Ornithine en citruline


5. AZ reageert als zuur of base

 AZ = zwitterion
o Amfoteer/amfolyten = chemische verbinding die zowel met zuur als base kan
reageren
o Zwitterion kan + / – geladen zijn  afh van de pH


6. AZ hebben een karakteristieke titratiecurve

 pKa (dissociatie) van amino en carboxylgroepen w beïnvloed door intramoleculaire
interacties
 Titratiecurve voorspellen de netto-lading van AZ
o Op basis van pKa  netto lading AZ bepalen
o Iso-elektrisch punt P
 = pH waarde waarbij netto lading = 0
 = omslagpunt in een titratiecurve, meerdere mogelijk (= meerdere
protoneringen)
 = gemiddelde van de twee pKa waarden
 pH boven pI = negatieve lading, pH onder pI = positieve lading
 Hoe verder van iso-elektrisch punt, hoe groter de netto lading


Peptiden en eiwitten

2.1 Peptiden zijn ketens van AZ

 Peptiden en proteïnen = polymeren van AZ
 Peptidebinding
o = condensatiereactie
 H2O w afgesplitst
 Reversibele covalente binding tussen C en N
 Oriëntatie van binding: trans
 Activatie van reactie door carboxylgroep, want slechte LG

4

Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:

√ Verzekerd van kwaliteit door reviews

√ Verzekerd van kwaliteit door reviews

Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!

Snel en makkelijk kopen

Snel en makkelijk kopen

Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.

Focus op de essentie

Focus op de essentie

Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper bentemeulemans. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €8,99. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 73918 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Start met verkopen
€8,99  1x  verkocht
  • (0)
  Kopen