Hoofdstuk 3: Inhibitie en activatie van de enzymatische reactie
Inleiding
Enzym inhibitoren = moleculen die interfereren met enzymatische katalyse en zo enzymatische
reacties vertragen of stoppen
Types inhibitoren:
Irreversibele inhibitoren: dissocieert zeer traag van het enzym en is covalent gebonden
Reversibele inhibitoren: dissocieert snel van het enzym
Competitieve inhibitoren: bindt op dezelfde plaats als substraat
Niet-competitieve inhibitoren: bindt op andere plaats als substraat
Uncompetitive inhibitoren: bindt enkel op ES complex zelf
Reversibele inhibitoren: competitieve inhibitor
Kenmerken:
Bindt op de plaats van substraat
Lijkt op het substraat
Elk ligand kan het andere verplaatsen als zijn concentratie voldoende hoog is
Vorming ES is afhankelijk van [S] en [I]: inhibitor kan niet binden als S oneindig groot is
Effect op Km
Geen effect op Vmax: Vmax kan nog altijd bereikt worden bij verhoging van S
Vmax [S]
V=
Km = [E][S]/[ES] K m ' =Km(1+
[I ]
[I ] )
[ S ] + Km(1+ ) K3
K3
Michaelis-Menten: Zowel met als zonder inhibitor wordt dezelfde Vmax bereikt
Line-Weaver Burk: Km’ stijgt als je meer inhibitor toevoegt -> rico = Km/K3, Km’ wordt groter
dan Km dus meer substraat nodig om ½ Vmax te bereiken
Effect op enzymkinetiek:
Enzym bindt substraat of inhibitor, niet beide (ESI)!
K3 = [E][I]/[EI]
Zie formules cursus en hierboven
, Totale hoeveelheid enzym: [E0] = [E]+[ES]+[EI]
Voorbeelden:
1) Competitieve inhibitor die noch substraat noch product is: Malonaat inhibeert succinaat
dehydrogenase dat reactie katalyseert:
Malonaat en succinaat lijken erg op elkaar -> gaan in competitie voor dezelfde bindingsplaats
op actief centrum van succinaat dehydrogenase door 2 carboxylgroepen die betrokken zijn in
substraatbinding -> malonaat bindt reversibel aan actief centrum van enzym, maar wordt zelf
niet omgevormd door enzym
2) Competitieve inhibitor die zelf ook substraat is: hexokinase transferase dat fosfaat
overdraagt van ATP naar glucose om glucose-6-fosfaat te vormen
Hexokinase kan ook fructose en mannose gebruiken als substraten
3) Competitieve inhibitor die het product is (productinhibitie): hexokinase glucose-6-fosfaat
dat wordt gevormd als competitieve inhibitor kan werken door in competitie te gaan met
glucose voor binding aan het actief centrum van hexokinase
Inhibitor bindt op plaats welke verschilt van substraatbindingsplaats, maar die de
substraatbindingsplaats wel verandert waardoor de productvorming niet kan doorgaan
Kan zowel op E als op ES binden
Geen effect van het verhogen van S omwille van gebrek aan competitie voor binding aan E
Geen effect op Km (substraatbinding wordt niet gehinderd)
Effect op Vmax: katalyse wordt geïnhibeerd
Vmax
V ' max [S] V ' max=
V= [I]
K 1+[S] 1+
K3
Michaelis-Menten: evenveel concentratie nodig om ½ Vmax te
bekomen
Line-Weaver Burk: 1/Vmax,app stijgt lineair met stijgende [I]
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper lottehulselmans. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €7,16. Je zit daarna nergens aan vast.
