3.2 De prim structuur van een eiwit
3.2.1 Unieke AZsewuentie eiwit
Elk prot in org is polypeptide met unieke, precies ged AZ sequentie
Eerst vastgelegd bij insuline
Stapsgewijs AZ aan elkaar binden via peptidebindingen, volgorde bep door genetische code
Specifieke volgorde dat voorkomt in eiwit is prim structuur eiwit
20AZ: voor tripeptide: 20*20*20=8000 opties.
DNA heeft 23000 eiwit coderende genen
Prim structuur bepaalt de finale tertiaire structuur/3D structuur
From Human Genomen to Human Proteome: “one gene=one proteine” – 23000 prot but
multiple variants/per protien exist
Prim strctuur nodig voor:
1. Predictie 3D structuur startend van prim structuur
2. Functie – en zo ook ziekte zoals sikkelcelanemie (mutatie in
eiwitten)
3. Inzicht in evolutie: gelijk en verschil in proteine
Vergelijken= sequentie-alignering (zie dia)
3.2.2 Grootten en samenstelling van natuurlijk voorkomende eiwitten
Grootste eiwit: titine (27000 AZ) (nodig voor elasticiteit spier, lange streng die als elastiek
kan werken)
>3000AZ: beperkingen eiwitsynthesemachinerie
Hoe langer eiwit, hoe meer kans op fouten
Hydrofobe AZ komen vaak in centrum terecht
Hydrofiele (polair) vaak aan opp
, Eig eiwit hangt niet af van soort AZ, maar wel volgorde
Eiwit vanaf 40AZ (nodig voor 3D), gemiddeld 400 per eiwit
Frequentie verschilt (meest is Ala, Leu, Gly, Ser, Val en Glu) (minst is
Trp, Cys en Met)
3.3 Secundaire structuur
Bepaalt door beperking vd rotaties rond de 3 covalente bindingen in
peptideruggengraaat
3.3.1 Beperking van rotaties rond covalente bindingen van polypeptideruggengraat
Rotaties rond de 3 covalente bindingen
Phi: rotatie rond covalente binding tssn N en Calfa
Psi, rotatie rond covalente binding tssn
Calfa en O
Omega: rotatie rond CO-N-covalente
binding of eig peptidebinding
Tssn -180° en +180°
Diareeks:
(Gly en Ile)
!!!
, Rotatie rond peptidebinding is beperkt door e- - delokalisatie => partieel
dubbelbindingskarakter tussen carbonyl en aminogroep. => Peptidebinding gefixeerd en de 6
atomen in 1 vlak (cis of trans van Calfa)
Transconfiguratie (ALTIJD: omega is 180°° is energetisch gunstiger (sterische hinder in cis-
config) => rotatie tssn elke paar opeenvolg AZ vast op omega= 180° => beperkingen rotationele
vrijheid
Enkel voor proline is het verschil in sterische hinder tssn cis en trans minimaal en kunnen
beide voorkomen in eiwit (zie diareeks)
Pro= linksonder (weinig rotatiemog,
zijketen is 5ring)
Komt meestal voor waar polypeptide
bocht neemt
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper Bix01. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €3,49. Je zit daarna nergens aan vast.