Samenvatting
Samenvatting biochemie
- Vak
- Biochemie
- Instelling
- Universiteit Antwerpen (UA)
lesnotities + slides ppt
[Meer zien]Voorbeeld 4 van de 57 pagina's
Voorbeeld 4 van de 57 pagina's
In winkelwagenVerkoper
Volgen
Voorbeeld van de inhoud
BiochemieHoofdstuk 1: Structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
1 Levensloop van eiwitten
Transcriptie = DNA wordt afgeschreven tot mRNA in de nucleus à alle eiwitten in ons lichaam worden op het
niveau van DNA gecodeerd en dan gebeurt de transcriptie
Translatie = mRNA wordt vertaald naar een eiwit in het cytoplasma door aaneenschakeling van aminozuren
Degradatie = oude/ beschadigde eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren (in het
cytoplasma)
Naam Proces Plaats
Transcriptie DNA - mRNA Nucleus
Translatie mRNA - Proteïne Cytoplasma
Degradatie Oude/ beschadigde Cytoplasma
proteïnen - herbruikbare
aminozuren
Half-waardetijd van eiwitten:
= De tijd die nodig is om de helft van een bepaald eiwit te vervangen (structuur versus signaaleiwit)
Structuureiwitten = hebben een lange half-waardetijd omdat deze eiwitten van belang zijn voor de structuur van
de cel, dus ze mogen niet zo snel verdwijnen
Signaaleiwitten = geven signalen door voor de groei van cellen of voor een reactie van cellen. Ze hebben een korte
half-waardetijd omdat bepaalde signalisatie soms maar heel kort mag plaatsvinden.
2 Structuur van aminozuur
Aminozuur = basisstructuur van een eiwit
Aaneenschakeling van aminozuren à peptideketen à eiwit
C – H: een centraal gelegen koolstofatoom verbonden met een
waterstofatoom
COOH: een zwak zure carboxylgroep
NH2: een zwak basische aminogroep bij 19/20 aminozuren (uitzondering
proline: aminogroep NH)
R: een variabele groep die de aminozuuridentiteit bepaalt
à Maar zo zal het niet voorkomen in het lichaam, omdat ons lichaam
een PH 7 heeft
,Structuur van aminozuur bij PH 7
Zwitterion vorm = met 1 positieve en 1 negatieve geladen groep
• Negatief geladen carboxylgroep: 𝐶𝑂𝑂!
o 𝐶𝑂𝑂𝐻 → 𝐶𝑂𝑂! + 𝐻" = 1 proton weg
• Een positief geladen aminogroep: 𝑁𝐻#" (bij 19/20 aminozuren
o 𝑁𝐻$ + 𝐻" → 𝑁𝐻# = 1 proton opnemen
3 Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
Je hebt verschillende soorten aminozuren, telkens zal de R-groep de identiteit en karakteristieken van het
aminozuur bepalen.
Hydrofobe aminozuren
= Algemeen binnenkant eiwit
Hydrofoob = afkeer van water
Naamgeving kan op 3 manieren:
• Naam: tyrosine
• 3 letteraanwijzing: Tyr
• Hoofdletter: T
Hydrofiele aminozuren
= Algemeen buitenkant van eiwit
,4 Opbouw van eiwitten
Er bestaan 4 structuren van eiwitten:
Primaire structuur
De verschillende aminozuren zijn aan elkaar geschakeld. We spreken nog niet van een proteïne, maar het kan wel
functioneel zijn.
Voorbeeld: insuline
Dit is een lineaire aminozuurketen via peptidebindingen. De aminozuren zijn gekoppeld via een ammoniumgroep
en een carboxylaatgroep.
à Er wordt een watermolecule afgesplitst
Hierdoor ontstaat er een peptideketen met:
• N-groep/ amino (N) – teminus
• C-groep/ carboxy (C) – terminus
Naamgeving
Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door:
1. Mono
2. Di
3. Tri
4. Tetra
5. Penta
6. Hexa
7. Hepta
8. Octa
9. Nona
10. Deca
Oligopeptide = van 10 tot 20 residuen
Polypeptide = meer dan 20 residuen
, Secundaire structuur
In deze fase zal er een vorming plaatsvinden van specifieke patronen, binnen een peptideketen. Dit zal vanzelf
plaatsvinden, afhankelijk van welk type aminozuur er aanwezig is.
• Alpha = helix
• Beta = sheet/ bladstructuur
• Omgekeerde draai = reverse turn
Deze structuren worden samengehouden door waterstofbruggen (niet-covalente bindingen)
• Waterstofbruggen tussen NH of OH zullen de bèta sheets enz. bij elkaar houden door de elektrostatische
aantrekkingskracht
De waterstofbruggen liggen altijd in de omgeving dicht bij de aminozuren
Tertiaire structuur
= Volledig opgevouwen vorm van een eiwit, tot een 3D structuur à dit is een functioneel eiwit
Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur, bestaande uit verschillende
domeinen (zie verder) à alfa helixen, bèta sheets, losse peptideketens
Er worden bindingen gemaakt tussen verder gelegen aminozuren
• Hydrofobe interacties
• Disulfide bindingen
• Ionische interacties
Disulfide bindingen of zwavelbruggen
S – S à verbinding tussen 2 zwavelmoleculen
= Covalente binding tussen 2 −𝐶𝐻$ 𝑆𝐻 restgroepen (= cysteïne residuen)
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
√ Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper elyenavansant2003. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €7,16. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 56326 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen