Hoofdstuk 1: Inleiding in de fysiologie
1. Wat is fysiologie?
- Werking en functie van levende materie
- Biologische functies
- Gaat samen met andere wetenschappen
- Anatomie, biochemie, chemie, fysica
1.1 Karakteristieken van leven
1.1.1 Complex, georganiseerd en bestaande uit cellen
1.1.2 Gekenmerkt door homeostase
Bv. bij zweten → vocht op oppervlakte van lichaam → dat wordt verdampt door energie van warmte
van het lichaam
1.1.3 Reageren op prikkels
Bv. met hamertje onder knie ‘slagen’ → onderbeen schiet vanzelf naar boven
1.1.4 Nood aan energie
- Fotosynthese
- Autotroof: plant maakt eigen suiker d.m.v. zonlicht
- Heterotroof: mens en dier kunnen zelf geen suiker aanmaken
1.1.5 Mogelijkheid tot groei
1.1.6 Mogelijkheid tot reproductie
1.1.7 Capaciteit om te evalueren
➔ Evolutie van aap tot mens
, 2. Fysiologische systemen
Multicellulair organisme: een levend individu dat bestaat uit heel veel cellen (bv. mens)
Atomen → moleculen → cellen → weefsels → organen → orgaansystemen → …
3. Homeostase
- Claude Bernard: ‘la fixité de milieu intérieur’
- Walter B. Cannon :
o HomEostase
o Homeodynamics
o Variabelen: omgevingsfactoren die de cel beïnvloeden + interne afscheidingsstoffen
o Pathologisch - pathofysiologie
Waarom niet homostase? Lichaamstemperatuur kan veranderen dus fluctuatie mogelijk = homeo
➔ Sensoren in lichaam meten
veranderingen die er gebeuren
Homeostase: lokale controle en reflex controle en feedforward mechanismen en feedback
mechanismen → negatieve en positieve feedbackloop
o Vb. Er moet een terugkoppeling zijn bij bv. (in visbokaal) 26° → dan wordt er
feedback gegeven en moet het stoppen met water verwarmen
Negatieve: Positieve:
Hoofdstuk 2: Moleculaire interacties
1. Herhaling chemie
Atoom: bezit elektronen, protonen en neutronen → kan elektronen
verliezen/ opnemen → atomen kunnen moleculen vormen door met elkaar te binden
o Vb. Helium verliest proton (en 2 neutronen) → wordt H2O
Water = polaire → alleen polaire stoffen lossen hierin op =hydrofiel →apolair = hydrofoob
Belangrijke ionen in het lichaam zijn Na+, K+, Ca2+, H+, Cl-, HCO3-, HPO42-, SO42-
, 2. Biomoleculen
Functionele groepen: carboxyl (-COOH), hydroxyl (-OH), amino (-NH2), fosfaat (-H2PO4)
Monosachariden: fructose, glucose, galactose → Disachariden: sucrose, maltose, lactose
→ Polysachariden: dieren, planten, bacteriën
- Lipiden: zoals bv. triglyceride → hebben fosfolipide dubbellaag
- Aminozuren: zoals bv. polypeptideketen (→ 4 structuren)
- Nucleotiden: zoals bv. ATP
ATP = adenosine-trifosfaat → kost veel energie om 3 fosfaten aan adenosine te hechten DUS veel
energie aanwezig in mitochondriën om dit te doen
➔ ATP wordt naar cellen getransporteerd als instabiele molecule → daar aangekomen gaat het
splitsen in ADP (adenosine-disfosfaat) + fosfaatgroep + energie → die overige energie
gebruikt voor in bv. spieren EN overige fosfaatgroep voor andere chemische reacties
DNA en RNA hebben gelijkaardige structuren:
Samenvatting van de opbouw van biomoleculen:
, 3. Waterige oplossingen, zuren, basen, buffers
- Oplosbaarheid, oplossingen, solventen
- Hydrofiel, hydrofoob
Hydrofiele moleculen = lipofoob → hydrofobe moleculen = lipofiel
- Concentratie: mol + moleculaire massa + molariteit + equivalent + gewicht/volume,
volume/volume + pH-waarde → alle dingen die concentratie beïnvloeden
4. Proteïnen en proteïne-interacties
1. Enzymen → bv. spijsverteringsenzymen
2. Membraantransportproteïnen = tussen lipide dubbellaag
3. Signaalmoleculen → bv. hormonen
4. Receptoren = ontvangers aan buitenkant van cel
5. Bindingsproteïnen = O2, CO2, CO kan daarop binden → bv. hemoglobine (affiniteit)
6. Regulatieproteïnen, transcriptiefactoren
7. Immunoglobulinen = antilichamen
4.1 Proteïnebinding
= bestaat uit proteïne + zijn ligand(en) die vasthechten op bindingsplaatsen
➔ Bindingen tussen proteïne en liganden = NIET covalent
➔ Wanneer we spreken over enzymen zijn liganden = substraten (namen eindigen op – ase)
o Vb. ligand: fosfaatgroep
4.1.1 Specificiteit
➔ Op sommige proteïne kan 1 ligand binden op andere meerdere liganden (= minder specifiek)
o Vb. enzym peptidase → bindt aan polypeptideketens
o Vb. enzym aminopeptidase → bindt alleen aan uiteinde van keten waar aminogroep
ligt
4.1.2 Affiniteit
Affiniteit van proteïne voor een ligand: mate waarin proteïne wil dat ligand op hem bindt
o Hoe hoger affiniteit = hoe meer kans dat ligand gaat binden
▪ Vb. hemoglobine hoge affiniteit voor O2 en voor CO2 → MAAR zijn affiniteit
voor CO is nog hoger → verklaring vele CO vergiftigingen
o Dissociatie: mate waarin men een ligand van proteïne kan afhalen →
dissociatieconstante Kd
o
o Competitie tussen verschillende liganden: agonisten die zich voordoen als andere
ligand om te kunnen binden op proteïne
▪ Bv. nicotine doet acetylcholine na → bindt op receptor + heeft zelfde effect
→ molecule die meest aanwezig is wint + hoogste affiniteit
