4.2
Eigenschappen van enzymen.
Enzymen verlagen de activatie energie snelheid.
Enzymen hebben een hoge specificiteit, die zijn zo gemaakt dat die 1 product herkennen en
1 bepaalde reactie gaan katalyseren. Enzymen werken bij milde condities, wij hebben een
gemiddelde lichaamstemperatuur en PH en daar moeten de enzymen zich op aanpassen om
onder die omstandigheden zo efficiënt mogelijk te kunnen werken.
Enzymen zijn controleerbaar.
Bv. De enzymen van de glycogeensynthese, soms willen wij dat deze goed werken, als we
net hebben gegeten bv. En soms willen we dat deze minder goed werken, als we al lang niet
meer hebben gegeten.
Door die controle spreken we van homeostase in ons lichaam.
5.1
Dit is de eerste reactie van de glycolyse, de omzetting van glucose naar glucose 6 fosfaat.
We hebben daar een enzym voor nodig, en dat is afhankelijk van in de lever of ergens anders
hexo of glucokinase.
Belangrijk aan deze slide: uiteindelijke enzymatische reactie vindt plaats in de actieve site,
waar uw enzym uw substraat gaat binden, hier spelen geladen, polaire groepen een rol
zodat de structuur van uw substraat complementair is aan deze van uw actieve site.
Binding van uw glucose aan uw enzym brengt een vormverandering met zich mee, essentieel
voor de werking van uw enzym. De actieve site wordt omsloten, om zo een ideaal milieu te
creeren waarin uw reactie kan doorgaan. Het is het omsluiten van uw actieve site en de
vorming van een ideaal milieu, dat ervoor gaat zorgen dat uw activatie energie minder hoog
zal zijn.
5.2
Enzymen herkennen een bepaald substraat, dmv verschillende soorten interacties wordt een
enzym substraat complex gevormd dat een stabiel geheel is.
6.1
Helemaal in het begin dacht men dat het een sleutel slot principe is, dit is niet het geval.
Enzym lijkt een vorm te hebben volledig complementair aan het substraat en die klikken
perfect in elkaar. In het echt zullen substraat en enzym beide een conformatieverandering
hebben op het moment dat ze elkaar herkennen.
6.2
Het zijn een substraat en een enzym die zich aan elkaar zullen aanpassen, niet twee gehelen
die perfect in elkaar passen.
Een enzym is een eiwit en eiwitten zijn opgebouwd uit AZ, dit zijn producten met aa de ene
kant een amino groep en aan de andere kant een zure groep, beide groepen kunnen
ladingen dragen. Verschillende AZ hebben ook verschillende zijketens die op hun beurt ook
in staat zijn om ladingen te dragen of indien het bv benzeenringen zijn, sterische hinder te
geven, die toelaten dat het ene substraat kan binden en het andere niet.
Actieve site, thv zullen de AZ een milieu vormen dat complementair is aan het substraat dat
zal moeten kunnen binden.
, 7.1
Basisprincipe van enzymen is dat een reactie zonder trager zal zijn dan een reactie met, door
stabilisatie van uw intermediaire transitie toestand.
Maar hoe?
Katalyse door nabijheid. Heel veel reactie gaan in ons cytoplasma door. Je wilt een substraat
omzetten naar een product. Vaak ga je hiervoor nog externe factoren nodig hebben: energie
investering, carriers,… Je moet meerdere componenten bij elkaar brengen om de reactie te
kunnen laten doorgaan. Ge kunt wachten tot al deze componenten elkaar op de juiste
manier en met de juiste snelheid raken of ge maakt gebruik met een enzym, dat specifiek
bindingsplaatsen heeft voor al die componenten, die bij binding van die componenten een
conformatieverandering ondergaat en zo al die componenten op de juiste manier bij elkaar
brengt zodat uw reactie op een effciente manier kan doorgaan.
7.2 (kijken in boek)
Zuur base katalyse.
We weten dat ons enzym bestaat uit AZ, dat zijn moleculen waar ladingen aanwezig kunnen
zijn.
Dit is een voorbeeld van het HIV protease, komt niet bij ons voor.
In de actieve site van dat enzyme zitten 2 aspartaat groepen, 2 identieke AZ.
Door de manier waarop die AZ gepositioneerd worden, en door de aansluiting dat die AZ
hebben op andere AZ binnen ons enzym, zal ervoor zorgen dat maar 1 van de 2 AZ een
lading zal dragen.
AZ met de negatieve lading, zal in staat zijn om, als er water passeert, een proton te
onttrekken, en dus eigenlijk te reageren als een base.
Aspartaat neemt een proton van water, er onsttaat een hydroxylgroep en die zou graag
nucleofiel aanvallen op de carboxylgroep, die zorgt ervoor, na de nucleofiele aanval, dat de
peptidebinding wordt verbroken. Geladen aspartaat wordt omgezet naar een ongeladen
vorm. Die aminogroep zal dus afsplitsen. Deze heeft nog een vrij elektronenpaar, dus wat
gaat deze doen? Die zal die elektronen accepteren, gaat een proton opnemen en uw lading
zal uiteindelijk verplaatst zijn van uw ene aspartaat naar uw andere.
Ondanks het feit dat dat 2 aspartaat groepen zijn, doordat ze behoren tot een enzym en
doordat dat enzym de lading en orientatie controleert, zal door zuur base katalyse
stabilisatie van uw reactie bekomen worden. Uw reactie zal kunnen doorgaan doordat dat
enzyme zuur base katalyse zal uitvoeren.
8.1
Er bestaat ook covalente katalyse.
Dan ga je een covalente binding maken tussen uw enzym en substraat.
Bij zuur base is er geen enkel moment dat je uw substraat vasthecht aan uw enzym.
Bij covalente katalyse is dat wel het geval.
Voorbeeld, een enzym met een bepaald residu in zijn actieve site zal alanine covalent
binden. De omzetting van alanine naar pyruvaat, is het afsplitsen van een aminogroep, die
zal elders in uw actieve site worden opgenomen. Pyruvaat wordt afgesplitst. Enzym is nu al
gemodificeerd, bevat namelijk een aminogroep, ervoor niet. Enzym zal ketoglutaarzuur
opnemen, er gebeurt opnieuw een transaminase reactie. Ketoglutaarzuur wordt omgezet in
glutamaat. Aminogroep zal vasthechten aan ketoglutaarzuur, uiteindelijk glutamaat zal
