Samenvatting
samenvatting biochemie hoofdstuk 3 eiwitten
met deze samenvatting was ik ruim geslaagd
[Meer zien]Voorbeeld 3 van de 18 pagina's
Voorbeeld 3 van de 18 pagina's
In winkelwagenVerkoper
Volgen
Voorbeeld van de inhoud
3: Eiwitten: van structuur naar functie3.1 inleiding van bouwstenen naar functionele biomoleculen
Elk functioneel EW is een polypeptideketen met specifieke lengte en unieke primaire struct.
- Primaire structuur: polypeptidebindingen
- Secunaire structuur: gedeel opvouwen
- Tertiaire structuur: vol opvouwen = correct
- Quaternaire structuur: complex vorming, binding met andere eiwitten/moleculen =
interactie
- Opgevouwen/Functioneel eiwit
3.2 primaire structuur
3.2.1 de unieke AZ sequentie van een EW
- Elk prot in org is polypeptide met unieke, precies ged L-AZ sequentie
- Eerst vastgelegd bij insuline
Stapsgewijs AZ aan elkaar binden via peptidebindingen, volgorde bep door
genetische code
- Specifieke volgorde dat voorkomt in eiwit is prim structuur eiwit
- Gelijkaardige primaire struct = gelijkaardig opgevouwen EW
- 20AZ: voor tripeptide: 20*20*20=8000 opties.
- DNA heeft echter 23000 eiwit coderende genen
- Prim structuur bepaalt de finale tertiaire structuur/3D structuur
- From Human Genomen to Human Proteome: “one gene=one proteine” – 23000 prot
but multiple variants/per protien exist
Prim strctuur nodig voor:
1. Predictie 3D structuur startend van prim structuur
2. Functie – en zo ook ziekte zoals sikkelcelanemie (mutatie in
eiwitten)
3. Inzicht in evolutie: gelijk en verschil in proteine
Vergelijken= sequentie-alignering (zie dia)
3.2.2 grootte en samenstelling van de natuurlijke voorkomende EW
- EW moet minstens 40 AZ tellen maar meestal is dit tussen 100-1000 (titine is grootst 27k AZ)
o 40 is minimaal nodig voor opvouwig
o Meer dan 1000 botsen op beperkingen van de Ewsynthesmachinerie, hoe
langer polypeptideketen hoe groter kans op fouten
- Hydrofobe AZ komen vaak in centrum terecht
- Hydrofiele (polair) vaak aan opp
- Frequentie verschilt (meest is Ala, Leu, Gly, Ser, Val en Glu) (minst is Trp, Cys en Met)
1
, - EW hangt niet af van soort AZ, maar wel volgorde
3.3 secundaire structuur
lokale ruimtelijke organisatie tot specifieke sec struct elementen. H-brugvorming = essentieel
3.3.1 beperking van de rotaties rond de covalente bindingen van de polypeptideruggengraat
Opvouwing gebeurt niet willekeurig doordat er beperkingen voorkomen op de rotaties rond de 3
covalente bindingen.
- Rotaties rond de 3 covalente bindingen
o Phi: rotatie rond covalente binding tssn N en Calfa
o Psi: rotatie rond covalente binding tssn O en Calfa
o Omega: rotatie rond CO-N-covalente binding of eig peptidebinding
o Tssn -180° en +180°
Diareeks:
2
, - Rotatie rond peptidebinding is beperkt door e- - delokalisatie
zo ontstaat partieel dubbelbindingskarakter tussen carbonyl en aminogroep.
hierdoor w peptidebinding gefixeerd en de 6 atomen in 1 vlak (cis of trans van Calfa)
- Transconfiguratie (met omega = 180°) is energetisch gunstiger
o Cis-configuratie heeft hoge sterische hinder
rotatie tussen elk paar AZ ligt vast op 180°-
dus zijn er beperkingen op de rotationele vrijheid
- Enkel voor proline is het verschil in sterische hinder tssn cis en trans minimaal en
kunnen beide voorkomen in eiwit (zie diareeks)
- Rotationele vrijheid = rotatiehoeken phi en psi = dihedrale hoeken
o Beperkingen rond phi en psi w opnieuw veroorzaakt door sterische hinder.
o Elk az neem bepaald volume in met welbepaalde van der Waals radius
o Het vrij draaien rond phi en psi kan botsingen veroorzaken
o Hoe volumineuzer zijketen, hoe groter beperkingen
- Toegelaten combinaties in dihedrale driehoek = Ramachandranplot
- Voor alle standaard-AZ behalve Gly en Pro (Figuur)
- Lichtgrijs en donkergrijs zijn mogelijkheden
o Witte zone = teveel sterische hinder
- Glycine: kleine zijketen , veel rotatiemogelijkheden
- Proline: cyclisch, beperkt # combi dihdrale hoeken => rotatie thv polypeptideketen is
beperkt
- Gly = rechtsboven (kleinste AZ)
- Pro= linksonder (weinig rotatiemog, zijketen is 5ring)
3
Dit zijn jouw voordelen als je samenvattingen koopt bij Stuvia:
Bewezen kwaliteit door reviews
Studenten hebben al meer dan 850.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet jij zeker dat je de beste keuze maakt!
In een paar klikken geregeld
Geen gedoe — betaal gewoon eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard en je bent klaar. Geen abonnement nodig.
Focus op de essentie
Studenten maken samenvattingen voor studenten. Dat betekent: actuele inhoud waar jij écht wat aan hebt. Geen overbodige details!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper faialsouleymane. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €6,49. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 67418 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 15 jaar dé plek om samenvattingen te kopen