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le transport des gaz respiratoires dans le sang
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fiche de bio cours de 2ème année de prépa BCPST sur les échanges respiratoires et leurs modalités.
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jasper42
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Chapitre 3.3.1 Le transport des gaz respiratoires par lesang
Introduction
Exemple des Mammifères. On étudie le transport d’O2 depuis l’échangeur pulmonaire jusqu’à la cellule consommatrice et
le transport inverse pour le CO2.
I. Les modalités de transport des gaz au sein de l’organisme
A. Les deux mécanismes impliqués : diffusion et convection (cf. chapitre 2.2.2 Réalisation des
échanges gazeux entre l'organisme animal et son milieu)
B. Existence de gradients de pression partielle d’O2 et CO2 entre poumon et mitochondrie
Le gradient de pression partielle est entretenu par l’activité de la mitochondrie pour O2 et par le renouvellement
ventilatoire pour CO2.
Le transport ne se fait jamais contre le gradient de pression partielle.
C. Les phases du transport (cf. chapitre 2.2.2)
L’O2 et le CO2 sont toujours échangés par diffusion simple entre les différents compartiments d’un organisme (jamais
de transport actif ni facilité pour les gaz).
1. Diffusion pulmonaire
2. Convection interne respiratoire
3. Diffusion tissulaire
II. Les formes de transport des gaz respiratoires dans le sang
Ce sont seulement les gradients de pression partielle qui commandent le mouvement des molécules d’O 2 et de CO2
d’un compartiment vers un autre.
Chapitre 3.3.1 Le transport des gaz respiratoires 1
,A. Cas de l’O2
C’est la respiration mitochondriale, en appauvrissant le cytoplasme de la cellule (133 Pa dans la mitochondrie), qui
provoque un « appel » d’O2 dans les tissus.
De la même façon, c’est la faible pression partielle de l’O2 dissous dans le sang veineux qui est le moteur du
prélèvement d’O2 au niveau des surfaces d’échanges pulmonaires avec le milieu extérieur.
1. Deux formes de transport
a. O2 dissous (1,5%)
b. O2 combiné (98,5%)
L’hémoglobine (cf. cours 1e année)
Il y a donc combinaison réversible de l’O2 à l’hémoglobine.
La forme sigmoïde traduit un phénomène de coopération au sein du tétramère. La fixation d’une première molécule d’O2
facilite la fixation des 3 suivantes et inversement, ce sont ces molécules qui sont libérées le plus aisément.
Au niveau des capillaires, la décharge est facile, cela préserve un gradient de diffusion important.
Allostérie = un protomère qui a interagit va entrainer le changement de conformation et d’affinités des autres sous unités
Intérêt d’une telle forme de transport
L’O2 combiné à l’’hémoglobine n’intervient pas dans la constitution de la pO 2 plasmatique. Cette combinaison permet
donc de maintenir une pO2 plasmatique faible au niveau de l’échangeur pulmonaire et ainsi d’entretenir un gradient
favorable au transfert d’O2.
L’existence d’une forme combinée d’O2 permet d’accroître la capacité oxyphorique (de transport de dioxygène) du sang.
L’intérêt biologique est le même pour les formes combinées du CO 2.
2. Influence de différents facteurs modifiant l’affinité de l’hémoglobine pour O2
a. Effet de la température
La température diminue l’affinité de l’hémoglobine pour le O2, car elle modifie la structure protéique de Hb.
au niveau des muscles en activité, il y a production de chaleur ce qui contribue à faire relâcher l’O 2 par
l’hémoglobine.
b. Effet du pH et du CO2 : effet Bohr
EFFET BOHR : une élévation de PCO2 du sang diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2.
Au niveau des organes, il y a production de CO 2 ce qui contribue à diminuer l’affinité de l’Hémoglobine pour O2
qui le relâche alors.
Chapitre 3.3.1 Le transport des gaz respiratoires 2
, Cet effet est en fait dû à une double action :
celle des H+ libérés par la dissociation de l’acide carbonique formé par l’hydratation du CO2 : effet Bohr H+
CO2 + H2O = H2CO3 = HCO3- + H+ H2CO3 s’écrit aussi CO2,H2O
acide carbonique
celle du CO2 moléculaire lui-même : effet Bohr CO2.
Principe général des interactions allostériques hétérotropes. La liaison d'un ligand (ou effecteur) A à l'hémoglobine oxygénée (OX) en un
site différent du site actif liant le dioxygène (d'où le terme hétérotrope) entraîne un changement de conformation avec un effet
coopératif des protomères non représenté ici (allostérie, symbolisée par une modification de la forme des deux sites de liaison) qui
diminue son affinité pour le dioxygène et peut entraîner la dissociation au moins partielle du dioxygène de l'oxyhémoglobine. Réciproquement,
l'affinité de l'oxyhémoglobine pour le ligand A est plus faible que celle de la désoxyhémoglobine.
o L’effet Bohr H+
EFFET BOHR H+ : une diminution du pH du sang à pCO2 constante diminue l’affinité de l’hémoglobine
pour l’O2.
L’effet Bohr H+ est dû à la liaison des ions H+ à certain groupements -R- de la molécule d’hémoglobine, ce qui diminue
son affinité pour O2. Réciproquement, la fixation du dioxygène libère des ions H+ et le sang oxygéné est donc, à PC02
identique, plus acide que le sang désoxygéné.
Au niveau des muscles il y a beaucoup d’acides (augmentation de pH) ce qui contribue à la libération de l’O 2
H+ est donc un effecteur allostérique à effet hétérotrope négatif de l’hémoglobine.
Effet hétorotrope = liasion à l’hémoglobine sur des sites de fixation différents du site de fixation du ligand principal, l’O2
Négatif = sa fixation entraine une diminution de l’affinité de la molécule pour son ligand
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