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Protéines - Andres
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Cours rédigé "Protéines " à Tours
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marioncassegrain
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M2.1 : Biochimie ANDRESLes protéines
I. Introduction
Ce sont les molécules les plus grandes.
Les protéines sont une des grandes classes des molécules du vivant.
L’éthimologie du terme est assez ancien et à été inventé par Berzelius en 1838 (qui a considéré que c’était les
premières molécules du vivant)
Ce sont des polymères linéaires d’AA, elles peuvent être former de une ou plusieurs chaînes, généralement
plus de 100 AA par chaîne.
En dessous de 100, c’est des polypeptides.
Dans l’environnement naturel des cellules, les protéines ont généralement plus de 100 AA mais cela ne va pas
être non plus comme le glucose qui peut contenir des milliers d’unités ose.
A. Organisation de la structure de la molécule
On peut distinguer différentes organisations :
- Structure primaire : fixe,
- Structure secondaire
- Structure tertiaire
- Structure quaternaire
o Les 3 dernières sont des isomères, ils peuvent prendre différentes conformations.
Ces structures sont définies par la nature des AA mais aussi par des modifications post-traductionnelles qui
vont rajouter des fonctions à nos AA comme la phosphorylation, la glycosylation, …
B. Conformation des protéines
On a différents types d’interactions :
- Liaisons covalentes : ponts de coordination, ponts disulfures
distance fixe
- Liaisons ioniques (charge-charge possible car des AA acides et basiques)
- Liaison charge - pôle / unité partiel de charge
- Liaisons entre dipôles (dont la liaison hydrogène et la liaison hydrophobe)
On a une distance variable pour toutes les autres liaisons, ce sont des liaisons
électrostatiques.
Il existe une distance optimale entre 2 atomes mais celle-ci peut varier en fonction des contraintes.
Liaisons covalentes :
- Coordination : entre Fe de l’hème et N de l’histidine de l’hémoglobine (paire d’e- donné par
un seul e-)
- Ponts disulfures : c’est une oxydation, c’est une élimination de 2 atomes d’hydrogènes avec
leurs électrons qui va entraîner une liaison entre 2 cystéines. C’est une liaison forte,
l’énergie de la liaison est de 250kJ.mol -1. Cette réduction permet la dénaturation des
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protéines car si je mets du réducteur sur une protéine, je vais couper tous les ponts
disulfures dont modifier la conformation dénaturation.
Liaisons ioniques : charge-charge
La liaison ionique, c’est la liaison entre un AA chargé + (arginine) et un
AA chargé – (acide aspartique).
Cette liaison est très forte quand l’environnement y est favorable.
L’énergie de la liaison dépend de la distance (1/d) de l’environnement
liaison forte
+ l’environnement est vide, + cette liaison est forte
Liaisons entre dipôles :
- Liaisons hydrogène :
Elle comporte 1 H, qui sera caractéristique de cette liaison. Cet H est porté par
un atome localement chargé négativement car H tendance à être chargé
positivement.
En face, on a un atome électronégatif comme ici le O, on va avoir un alignement des atomes qui vont
entraîner une maximalisation de la liaison. On considère que cette liaison est faible car elle correspond à
une énergie de liaison de 10-40kJ.mol-1.
Lorsque l’on met plusieurs liaisons H les unes derrière les autres, je vais facilement produire des forces.
Ces liaisons peuvent se faire entre 2 chaînes protéiques, entre les hydrogènes libres de ces chaînes, et il y a
un H disponible sur le N avec un atome d’O sur l’autre chaîne, ce qui permet la formation de très nombreuses
liaisons entre 2 chaînes protéiques, c’est ce qui dont naissance à la structure en feuillet ß-parallèle (qui est
maintenu par des liaisons hydrogènes à chaque résidu.)
On aura donc à la fin une liaison très forte entre ces 2 chaines.
L’énergie optimale est celle ou les 3 atomes sont alignés.
Liaisons faibles en terme d’énergie mais très fréquentes et
structurantes.
Structure en feuillet ß parallèle, on perd environ 30° de l’énergie
optimale (150 ° à la place de 180°)
- Liaisons de Van Der Waals
Si les dipôles s’alignent en fixent leur charge contraire face à
face :
Liaison très faible individuellement mais on les retrouve très souvent, ce sont les liaisons les plus faible car
l’énergie de liaison est de 1-10kJ.mol -. Elles sont un rôle important dans la structure finale des protéines
car sont très nombreuses.
Exemple de liaisons dipôle-dipôle, c’est entre un AA aliphatique
hydrophobe (résidus valine) et un AA aromatique (résidus
phénylalanine).
Quand ces atomes se rapprochent, on a établissement de ce
type de liaisons car ses atomes sont légèrement polarisés.
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- Liaisons hydrophobes
Cela reprends les idées précédentes mais dans lequel je vais rajouter les conditions thermodynamiques du
solvant qui est l’eau. Dans l’eau, il y a des liaisons hydrogènes entre les molécules d’eau.
Si je conjugue ces liaisons avec les liaisons hydrophobes, je vais avoir 2 phénomène :
La rupture des liaisons hydrogènes entre les molécules d’eau
Des liaisons dipôles-dipôles entre les AA isolés de l’eau
On va donner de l’énergie ce qui va rapprocher les molécules. L’eau repousse ses molécules pour qu’elle se
mettent ensemble et vont exclure l’eau. Je vais donc augmenter la liaison dipôle-dipôle qui va être 30 x plus
forte que la simple liaison D-D.
Cela se passe dans les protéines et permet de maintenir la structure des protéines.
Une fois que ces molécules hydrophobes sont proche l’une de l’autre, elles peuvent établir des liaisons
électrostatiques dipôle-dipôle. Cette liaison fonctionne en 1 sur d6 fonctionne sur des distances très courte.
La rupture des liaisons hydrogène et établissement de dipôle-dipôle, on va avoir des liaisons assez
importantes.
Les liaisons électrostatiques sont très forte dans les protéines.
II. Différents niveaux de structure
A. Structure primaire
La structure primaire est un enchaînement d’AA que l’on va dessiner de l’extrémité Nterm à Cterm (de
gauche à droite).
Si on prend les AA les plus fréquent (sans Sec), si on fait un dipeptide, on peut déjà faire 20 x 20 = 400
dipeptides différents car on a 20AA.
Si je prends un peptide de longueur n : 20n c’est-à-dire que si je prends une protéine de 100AA, je vais avoir
20100 possibilités, càd, 1,2.10130 possibilités ! Cela ne représente rien pour nous donc on va essayer de trouver
la masse, pour cela on sait que la masse d’une molécule est de 11 000 Da (car 100.110).
Et 1 Da = 1g/Na = 1/6,02.1023 = 1,66.10-24g
Donc la masse d’une molécule de 100 AA est de 1,83.10-20g, masse d’une protéine de 100 AA.
Si maintenant, je me dis que j’ai 1,2.10130 possibilités et que chaque possibilité on a une masse de 1,83.10-20g.
Donc 2,2.10110g de protéines possible !
Cela est totalement impossible à synthétiser car la masse apparente de l’univers est de 1,7.10 56g !!
Extrêmement variation du vivant !!
B. Structure secondaire
Ici, on parle de conformation !
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